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SAD-B蛋白激酶活力调控机制的研究

摘要第3-4页
abstract第4页
主要符号对照表第8-10页
第1章 前言第10-31页
    1.1 蛋白激酶第10-13页
        1.1.1 概述第10-11页
        1.1.2 蛋白质激酶的结构第11-12页
        1.1.3 蛋白质激酶催化机制第12-13页
    1.2 AMPK蛋白激酶家族简介第13-20页
        1.2.1 AMPK蛋白激酶第15-17页
        1.2.2 MARK蛋白激酶第17-20页
    1.3 SAD-B激酶简介第20-22页
        1.3.1 SAD激酶的发现第20-21页
        1.3.2 酵母中SAD激酶的发现第21页
        1.3.3 SAD激酶的组成第21-22页
    1.4 SAD激酶的功能第22-25页
        1.4.1 SAD激酶的神经元发育第22-24页
        1.4.2 SAD-B激酶与细胞周期调控第24-25页
        1.4.3 SAD-A激酶与能量代谢第25页
    1.5 SAD激酶的调控第25-29页
    1.6 本文的研究内容与研究目的第29-31页
第2章 实验材料与方法第31-44页
    2.1 实验材料与仪器第31-32页
        2.1.1 分子克隆第31页
        2.1.2 蛋白质的表达和纯化第31页
        2.1.3 蛋白质性质分析与结晶第31-32页
    2.2 实验仪器第32-33页
    2.3 实验方法第33-44页
        2.3.1 分子克隆第33-35页
        2.3.2 蛋白质的表达第35-36页
        2.3.3 蛋白质的纯化第36-38页
        2.3.4 Western blot 实验第38页
        2.3.5 激酶活力测定第38-41页
        2.3.6 蛋白质结构测定第41-44页
第3章 SAD-B KD-UBA生化性质的研究第44-51页
    3.1 本章引言第44页
    3.2 本章方法第44-45页
        3.2.1 蛋白的表达与纯化第44页
        3.2.2 激酶活力的测定第44页
        3.2.3 Western blot检测磷酸化程度第44-45页
    3.3 实验结果与分析第45-49页
        3.3.1 相关蛋白质的制备第45-47页
        3.3.2 LKB1对SAD-B KD-UBA磷酸化激活的检测第47-48页
        3.3.3 SAD-B KD-UBA活力的检测第48-49页
    3.4 本章总结第49-51页
第4章 SAD-B AIS-KA1晶体学的研究第51-63页
    4.1 本章引言第51页
    4.2 本章方法第51页
        4.2.1 蛋白的表达与纯化第51页
        4.2.2 蛋白晶体学的研究第51页
    4.3 实验结果与分析第51-62页
        4.3.1 相关蛋白的表达与纯化第51-54页
        4.3.2 鼠源SAD-B AIS-KA1晶体的筛选和优化第54-56页
        4.3.3 鼠源SAD-B AIS-KA1晶体结构解析第56-58页
        4.3.4 鼠源SAD-B AIS-KA1晶体结构分析第58-62页
    4.4 本章总结第62-63页
第5章 AIS-KA1抑制SAD激酶的保守性第63-71页
    5.1 本章引言第63页
    5.2 本章方法第63页
        5.2.1 C-端片段蛋白的表达与纯化第63页
        5.2.2 激酶活力测定第63页
    5.3 实验结果与分析第63-69页
        5.3.1 AIS-KA1抑制SAD-B KD-UBA的活力第63-68页
        5.3.2 AIS-KA1不影响LKB1对于KU-UBA的磷酸化第68-69页
    5.4 小结第69-71页
第6章 总结与展望第71-74页
    6.1 论文总结第71页
    6.2 论文展望第71-74页
        6.2.1 SAD-B调控机制的展望第72页
        6.2.2 对SAD-B激酶激活过程的思考第72-73页
        6.2.3 对SAD激酶膜定位调控的探讨第73-74页
参考文献第74-78页
致谢第78-82页
个人简历、在学期间发表的学术论文与研究成果第82页

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