中文摘要 | 第1-4页 |
Abstract | 第4-5页 |
目录 | 第5-8页 |
英文缩略语表 | 第8-10页 |
第一章 绪论 | 第10-24页 |
·萜类化合物概述 | 第10-12页 |
·萜类化合物的定义和分类 | 第10-11页 |
·萜类化合物的特点和功能 | 第11-12页 |
·萜类化合物的生物合成途径 | 第12-14页 |
·萜类化合物的两条生物合成途径 | 第12页 |
·甲羟戊酸途径 | 第12-13页 |
·非甲羟戊酸途径 | 第13-14页 |
·两条生物合成途径的关系 | 第14-15页 |
·萜类生物合成途径关键酶及其研究进展 | 第15-19页 |
·HMGR酶 | 第15-16页 |
·DXS | 第16-18页 |
·DXR | 第18-19页 |
·MEP途径的研究热点及重要意义 | 第19-24页 |
·MEP途径的药用、农业研究价值 | 第19-20页 |
·DXP及同位素标记DXP的合成研究 | 第20-24页 |
第二章 DXS的诱导表达、纯化及酶机理探究 | 第24-39页 |
·材料与仪器 | 第24-27页 |
·菌株 | 第24页 |
·试剂 | 第24页 |
·主要溶液配方 | 第24-26页 |
·培养基 | 第26页 |
·主要仪器 | 第26-27页 |
·实验方法 | 第27-31页 |
·重组蛋白DXS的大量诱导表达 | 第27页 |
·SDS-PAGE检测诱导表达结果 | 第27页 |
·重组蛋白DXS的亲和层析纯化 | 第27-28页 |
·重组蛋白DXS的亲和层析条件优化 | 第28页 |
·BCA法测蛋白浓度 | 第28-29页 |
·重组蛋白DXS的浓缩及保存 | 第29页 |
·凝胶排阻层析法二次纯化重组蛋白DXS | 第29页 |
·重组蛋白DXS的功能鉴定 | 第29-30页 |
·重组蛋白DXS机理研究 | 第30-31页 |
·实验结果与讨论 | 第31-37页 |
·重组蛋白DXS的诱导表达结果 | 第31页 |
·重组蛋白DXS的亲和层析纯化结果 | 第31-32页 |
·重组蛋白DXS的亲和层析条件优化结果 | 第32-33页 |
·BCA法蛋白浓度测定结果 | 第33页 |
·凝胶排阻层析法对DXS的二次纯化结果 | 第33-35页 |
·DXS的功能鉴定结果 | 第35-36页 |
·重组蛋白DXS机理研究结果 | 第36-37页 |
·本章小结 | 第37-39页 |
第三章 O-18标记DXP的酶法体外合成 | 第39-65页 |
·材料与仪器 | 第39页 |
·试剂 | 第39页 |
·主要仪器 | 第39页 |
·实验条件 | 第39页 |
·实验方法 | 第39-47页 |
·D-GAP的制备及稳定性测定 | 第39-41页 |
·以D-GAP为底物制备[3-~(18)O]DXP | 第41-44页 |
·DHAP-Na_2的制备 | 第44-45页 |
·以DHAP-Na_2为底物制备[3,4-~(18)O_2]DXP | 第45-47页 |
·实验结果与讨论 | 第47-63页 |
·D-GAP的合成结果 | 第47页 |
·D-GAP稳定性检测结果 | 第47-48页 |
·[1-~(18)O]D-GAP的合成结果 | 第48-49页 |
·以D-GAP为底物在O-18水中合成O-18标记DXP的结果 | 第49-56页 |
·DHAP-Na_2的合成结果 | 第56页 |
·以DHAP-Na_2为底物在O-18水中合成O-18标记DXP的结果 | 第56-63页 |
·本章小结 | 第63-65页 |
第四章 一种化学法-酶法合成DXP的新方法研究 | 第65-72页 |
·材料与仪器 | 第65页 |
·试剂 | 第65页 |
·主要仪器 | 第65页 |
·实验方法 | 第65-69页 |
·以缩水甘油为底物合成DXP的合成路线 | 第65-66页 |
·分光光度法检测中间产物DHAP | 第66-67页 |
·DXP的合成 | 第67-68页 |
·纸色谱检测反应产物 | 第68页 |
·薄层色谱检测反应产物 | 第68-69页 |
·DXP的纯化及鉴定 | 第69页 |
·实验结果与讨论 | 第69-71页 |
·反应中间产物DHAP的检测 | 第69-70页 |
·DXP的合成结果 | 第70-71页 |
·本章小结 | 第71-72页 |
结论 | 第72-73页 |
参考文献 | 第73-80页 |
附录 | 第80-82页 |
致谢 | 第82-83页 |