| 附录 | 第5-11页 |
| 摘要 | 第11-13页 |
| ABSTRACT | 第13-14页 |
| 前言 | 第15-17页 |
| 第一部分 HBSP抑制ANTI-FAS CH11介导的肝细胞凋亡 | 第17-28页 |
| 引言 | 第17-18页 |
| 材料与方法 | 第18-22页 |
| 1.材料 | 第18页 |
| 2.方法 | 第18-22页 |
| 结果 | 第22-26页 |
| 1.1.HBSP混合克隆细胞株筛选及检测 | 第22-23页 |
| 1.2.HBSP对anti-Fas CH11处理的Hep G2细胞活性的影响 | 第23-24页 |
| 1.3.HBSP对anti-Fas CH11处理的Hep G2细胞凋亡的影响 | 第24-26页 |
| 讨论 | 第26-27页 |
| 小结 | 第27-28页 |
| 第二部分 HBSP对FAS通路的影响 | 第28-48页 |
| 引言 | 第28-29页 |
| 材料与方法 | 第29-36页 |
| 1.材料 | 第29-30页 |
| 2.方法 | 第30-36页 |
| 结果 | 第36-46页 |
| 2.1 HBSP对caspase3和caspase8蛋白水平的影响 | 第36-37页 |
| 2.2 HBSP对mFas,p53蛋白水平的影响。 | 第37-38页 |
| 2.3 HBSP对总Fas及p53 m RNA水平的影响 | 第38-39页 |
| 2.4 HBSP对Fas L mRNA水平的影响 | 第39-40页 |
| 2.5 HBSP对sFas蛋白及mRNA水平的影响 | 第40-41页 |
| 2.6 HBSP对Fas聚体形成的影响 | 第41-42页 |
| 2.7 HBSP对c-FLIP蛋白和m RNA水平的影响 | 第42-44页 |
| 2.8 HBSP在DISC形成过程中的作用 | 第44-46页 |
| 讨论 | 第46页 |
| 小结 | 第46-48页 |
| 第三部分 HBSP对AKT磷酸化的调控 | 第48-56页 |
| 引言 | 第48页 |
| 材料与方法 | 第48-51页 |
| 1.材料 | 第48-49页 |
| 2.方法 | 第49-51页 |
| 结果 | 第51-54页 |
| 3.1 HBSP促进AKT的Ser473和Thr308位点磷酸化 | 第51-52页 |
| 3.2 HBSP促进mTOR和PDK1的磷酸化 | 第52-53页 |
| 3.3 HBSP与mTOR、PDK1、AKT无相互作用 | 第53-54页 |
| 讨论 | 第54-55页 |
| 小结 | 第55-56页 |
| 结论 | 第56-57页 |
| 参考文献 | 第57-64页 |
| 综述 | 第64-74页 |
| 参考文献 | 第70-74页 |
| 致谢 | 第74页 |
