| 摘要 | 第7-9页 |
| ABSTRACT | 第9-10页 |
| 第一章 文献综述 | 第11-19页 |
| 1.1 蛋白质的翻译后修饰 | 第11-12页 |
| 1.2 病原菌的三型分泌系统及效应蛋白 | 第12-14页 |
| 1.2.1 病原菌的三型分泌系统 | 第12-13页 |
| 1.2.2 三型分泌系统的效应蛋白以及病原菌入侵宿主细胞的相关机制 | 第13-14页 |
| 1.3 磷酸化苏氨酸裂合酶家族 | 第14-15页 |
| 1.3.1 磷酸化苏氨酸裂合酶由来 | 第14页 |
| 1.3.2 磷酸苏氨酸裂合酶的作用机理 | 第14-15页 |
| 1.4 蛋白质的谷胱甘肽化修饰 | 第15-16页 |
| 1.4.1 蛋白质的翻译后修饰的研究进展 | 第15页 |
| 1.4.2 蛋白质的谷胱甘肽化修饰简介 | 第15-16页 |
| 1.4.3 蛋白质的谷胱甘肽化修饰的生理作用和研究进展 | 第16页 |
| 1.5 病原菌感染过程中蛋白质的谷胱甘肽化修饰 | 第16-19页 |
| 第二章 引言 | 第19-22页 |
| 2.1 研究背景和意义 | 第19-20页 |
| 2.2 研究问题的由来 | 第20-22页 |
| 第三章 材料与方法 | 第22-35页 |
| 3.1 实验材料 | 第22-26页 |
| 3.1.1 基础实验材料 | 第22-23页 |
| 3.1.2 细胞 | 第23页 |
| 3.1.3 真核和原核质粒 | 第23页 |
| 3.1.4 试剂盒 | 第23页 |
| 3.1.5 试剂和耗材 | 第23页 |
| 3.1.6 试剂配方 | 第23-26页 |
| 3.2 常用仪器设备 | 第26页 |
| 3.3 实验方法 | 第26-35页 |
| 3.3.1 真核载体和原核载体的构建 | 第26-27页 |
| 3.3.2 相关蛋白的表达及纯化 | 第27-29页 |
| 3.3.3 BCA蛋白浓度的定量方法 | 第29页 |
| 3.3.4 细胞培养 | 第29-32页 |
| 3.3.5 体外Pull down实验 | 第32-33页 |
| 3.3.6 蛋白免疫共沉淀(IP) | 第33-35页 |
| 第四章 结果与分析 | 第35-53页 |
| 4.1 OSPF蛋白体外谷胱甘肽化修饰反应 | 第35-39页 |
| 4.2 点突变及质谱结果显示SPVC及OSPF蛋白的谷胱甘肽化修饰位点 | 第39-40页 |
| 4.3 OSPF蛋白的磷酸苏氨酸裂合酶活性受谷胱甘肽化修饰的影响 | 第40-43页 |
| 4.4 OSPF蛋白谷胱甘肽化修饰对底物的结合力的影响 | 第43-44页 |
| 4.5 OSPF蛋白在体内的谷胱甘肽化修饰 | 第44-46页 |
| 4.6 志贺氏菌感染真核细胞时对细胞整体水平及OSPF的谷胱甘肽化修饰的影响 | 第46-49页 |
| 4.7 氧化性及还原性试剂在病原菌感染过程中对细胞整体水平及OSPF的谷胱甘肽化修饰的影响 | 第49-51页 |
| 4.8 其它病原菌的效应蛋白体内谷胱甘肽化修饰 | 第51-53页 |
| 第五章 讨论与总结 | 第53-55页 |
| 附衆 | 第55-57页 |
| 参考文献 | 第57-63页 |
| 致谢 | 第63-65页 |
| 在读期间所发表的论文与科研情况 | 第65页 |
| 发表论文 | 第65页 |
| 参加科研情况 | 第65页 |
