| 摘要 | 第3-4页 |
| Abstract | 第4-5页 |
| 中英文缩写符号对照表 | 第6-9页 |
| 1 绪论 | 第9-16页 |
| 1.1 甘草酸 | 第9-10页 |
| 1.1.1 甘草酸的来源和结构 | 第9页 |
| 1.1.2 甘草酸的生物活性 | 第9-10页 |
| 1.2 单葡萄醛酸甘草次酸 | 第10-12页 |
| 1.2.1 单葡萄醛酸甘草次酸 | 第10页 |
| 1.2.2 单葡萄醛酸甘草次酸的生理活性 | 第10-11页 |
| 1.2.3 单葡萄醛酸甘草次酸的制备 | 第11-12页 |
| 1.3 β-D-葡萄糖醛酸苷酶 | 第12-14页 |
| 1.3.1 β-D-葡萄糖醛酸苷酶的来源和性质 | 第12页 |
| 1.3.2 β-D-葡萄糖醛酸苷酶的催化特点 | 第12-13页 |
| 1.3.3 β-D-葡萄糖醛酸苷酶的研究概况 | 第13-14页 |
| 1.3.4 β-D-葡萄糖醛酸苷酶的催化机理 | 第14页 |
| 1.4 立题依据与研究意义 | 第14-15页 |
| 1.4.1 立题依据 | 第14页 |
| 1.4.2 研究意义 | 第14-15页 |
| 1.5 课题的主要研究内容 | 第15-16页 |
| 2 材料与方法 | 第16-25页 |
| 2.1 实验材料与设备 | 第16-17页 |
| 2.1.1 实验材料与试剂 | 第16-17页 |
| 2.1.2 实验仪器与设备 | 第17页 |
| 2.2 实验方法 | 第17-25页 |
| 2.2.1 菌株的筛选方法 | 第17-18页 |
| 2.2.2 常温室压等离子体诱变筛选高产GAMG的突变菌株 | 第18-19页 |
| 2.2.3 代谢产物的检测方法 | 第19-20页 |
| 2.2.4 菌种的鉴定 | 第20页 |
| 2.2.5 突变菌株的发酵产酶条件优化 | 第20-21页 |
| 2.2.6 葡萄糖醛酸苷酶的分离纯化 | 第21-23页 |
| 2.2.7 β-D-葡萄糖醛酸苷酶的酶学性质研究 | 第23-25页 |
| 3 结果与讨论 | 第25-52页 |
| 3.1 菌株的筛选 | 第25-27页 |
| 3.1.1 菌株的初筛 | 第25页 |
| 3.1.2 菌株的复筛 | 第25-26页 |
| 3.1.3 酶的位置的确定 | 第26-27页 |
| 3.2 常温室压等离子体诱变 | 第27-29页 |
| 3.2.1 ARTP诱变致死率曲线 | 第27页 |
| 3.2.2 突变株筛选 | 第27-28页 |
| 3.2.3 突变菌株的遗传稳定性分析 | 第28-29页 |
| 3.3 代谢产物的鉴定 | 第29-32页 |
| 3.3.1 质谱表征 | 第29页 |
| 3.3.2 红外表征 | 第29-30页 |
| 3.3.3 核磁共振 | 第30-32页 |
| 3.4 菌种的鉴定 | 第32-33页 |
| 3.4.1 菌株的形态学特征 | 第32页 |
| 3.4.2 菌株分子生物学鉴定 | 第32-33页 |
| 3.5 发酵产酶条件的优化 | 第33-40页 |
| 3.5.1 发酵产酶培养基的优化 | 第33-36页 |
| 3.5.2 发酵条件的优化 | 第36-39页 |
| 3.5.3 菌株优化前后的酶活和产率的变化情况 | 第39-40页 |
| 3.6 葡萄糖醛酸苷酶的分离纯化 | 第40-47页 |
| 3.6.1 不同乙醇浓度对葡萄糖醛酸苷酶酶活的影响 | 第41页 |
| 3.6.2 离子交换层析 | 第41-42页 |
| 3.6.3 凝胶过滤层析 | 第42-43页 |
| 3.6.4 酶的纯化结果 | 第43页 |
| 3.6.5 酶的水解特性和相对分子质量的测定 | 第43-45页 |
| 3.6.6 MALDI-TOF-MS/MS | 第45-46页 |
| 3.6.7 酶的圆二色谱 | 第46-47页 |
| 3.7 葡萄糖醛酸苷酶的酶学性质的研究 | 第47-52页 |
| 3.7.1 酶的最适pH及pH稳定性 | 第47-48页 |
| 3.7.2 酶的最适温度及热稳定性 | 第48-50页 |
| 3.7.3 金属离子对酶活性的影响 | 第50-51页 |
| 3.7.4 酶促反应动力学 | 第51-52页 |
| 主要结论与展望 | 第52-54页 |
| 主要结论 | 第52页 |
| 展望 | 第52-54页 |
| 致谢 | 第54-55页 |
| 参考文献 | 第55-60页 |
| 附录Ⅰ | 第60-63页 |
| 附录Ⅱ：作者在攻读硕士学位期间发表的论文 | 第63页 |