| 第一章 SARS病毒概述及其研究进展 | 第1-42页 |
| ·引言 | 第12-13页 |
| ·冠状病毒概述 | 第13-20页 |
| ·病毒总体组成特征 | 第13-14页 |
| ·SARS冠状病毒基因组结构特征 | 第14-15页 |
| ·SARS冠状病毒基因突变情况 | 第15-17页 |
| ·SARS冠状病毒基因组编码蛋白质的结构与功能 | 第17-20页 |
| ·SARS冠状病毒侵入宿主细胞及复制过程 | 第20-22页 |
| ·SARS冠状病毒引起急性肺损伤的可能机制 | 第22页 |
| ·干预SARS进程的可能途径 | 第22-24页 |
| ·抗SARS研究进展 | 第24-34页 |
| ·SARS冠状病毒主蛋白酶结构及其抑制剂的研究进展 | 第24-30页 |
| ·SARS冠状病毒S蛋白研究进展 | 第30-34页 |
| ·小结 | 第34页 |
| 参考文献 | 第34-42页 |
| 第二章 SARS病毒主蛋白酶同源模建及其表面特性研究 | 第42-69页 |
| ·前言 | 第42-43页 |
| ·计算方法原理 | 第43-47页 |
| ·同源模建基本原理和方法 | 第43-45页 |
| ·同源蛋白结构预测的方法 | 第45页 |
| ·蛋白静电相互作用计算 | 第45-46页 |
| ·蛋白疏水相互作用计算 | 第46-47页 |
| ·模型建立 | 第47-50页 |
| ·SARS冠状病毒主蛋白酶的同源模建 | 第47-49页 |
| ·SARS冠状病毒主蛋白酶的二聚体模型的建立 | 第49-50页 |
| ·结果与讨论 | 第50-62页 |
| ·SARS冠状病毒主蛋白酶序列分析 | 第50-52页 |
| ·SARS冠状病毒主蛋白酶同源模建结果分析 | 第52-53页 |
| ·SARS冠状病毒主蛋白酶3D模型分析 | 第53-54页 |
| ·SARS冠状病毒主蛋白酶二聚体单体间静电相互作用分析 | 第54-57页 |
| ·SARS冠状病毒主蛋白酶二聚体单体间疏水相互作用分析 | 第57-59页 |
| ·溶液的pH值对二聚体结构稳定性的影响 | 第59-62页 |
| ·小结 | 第62-67页 |
| 参考文献 | 第67-69页 |
| 第三章 分子动力学研究SARS病毒主蛋白酶活性 | 第69-100页 |
| ·前言 | 第69-70页 |
| ·动力学模拟方法简介 | 第70-74页 |
| ·动力学模拟的理论基础 | 第71-73页 |
| ·分子动力学模拟的应用 | 第73-74页 |
| ·计算方法 | 第74-75页 |
| ·蛋白酶复合物的准备 | 第74页 |
| ·动力学力学模拟 | 第74-75页 |
| ·结构分析 | 第75页 |
| ·结果和讨论 | 第75-94页 |
| ·催化位点构象的动态变化 | 第78-81页 |
| ·His163和Glu166的构象特征 | 第81-86页 |
| ·活性口袋的构象变化 | 第86-88页 |
| ·二聚体中单体间相互作用力的分析 | 第88-89页 |
| ·N端对残基His163构象的稳定 | 第89-92页 |
| ·N端对残基Glu166构象的稳定 | 第92-93页 |
| ·N端及区域Ⅲ对蛋白酶活性口袋构象的影响 | 第93-94页 |
| ·小结 | 第94-95页 |
| 参考文献 | 第95-100页 |
| 第四章 SARS病毒主蛋白酶抑制剂的筛选和设计 | 第100-119页 |
| ·前言 | 第100页 |
| ·分子对接的理论基础及方法 | 第100-105页 |
| ·分子间相互作用的热力学过程 | 第100-101页 |
| ·分子对接的理论基础 | 第101-102页 |
| ·配体受体识别过程的相互作用力 | 第102-103页 |
| ·分子对接方法的分类 | 第103-104页 |
| ·分子对接方法的应用及步骤 | 第104-105页 |
| ·虚拟筛选 | 第105-108页 |
| ·药效团搜索模型 | 第105-106页 |
| ·受体虚拟筛选模型的建立 | 第106-107页 |
| ·小分子化合物库的建立 | 第107-108页 |
| ·虚拟筛选 | 第108页 |
| ·结果与讨论 | 第108-116页 |
| ·结构、能量性质分析 | 第109页 |
| ·抗HIV病毒蛋白酶抑制剂与SARS病毒主蛋白酶结合模式 | 第109-112页 |
| ·虚拟筛选分子与SARS病毒主蛋白酶结合模式 | 第112-114页 |
| ·抗HIV病毒蛋白酶抑制剂的修饰 | 第114-116页 |
| ·小结 | 第116-117页 |
| 参考文献 | 第117-119页 |
| 第五章 SARS病毒S蛋白的同源模建及其与功能性受体ACE2蛋白的对接研究 | 第119-140页 |
| ·前言 | 第119-120页 |
| ·蛋白与蛋白对接研究涉及的理论与方法 | 第120-125页 |
| ·蛋白质分子模型 | 第120页 |
| ·构象搜索 | 第120-121页 |
| ·双重过滤技术 | 第121-122页 |
| ·结构优化及打分方案 | 第122-123页 |
| ·蛋白质分子柔性的处理 | 第123-124页 |
| ·蛋白质对接方法 | 第124-125页 |
| ·模型建立 | 第125-128页 |
| ·SARS冠状病毒S蛋白的同源模建 | 第125-128页 |
| ·SARS病毒S蛋白与ACE2蛋白的对接 | 第128页 |
| ·结果与讨论 | 第128-137页 |
| ·SARS病毒S蛋白模建结果分析 | 第128-130页 |
| ·SARS病毒S蛋白模建结构特征分析 | 第130-132页 |
| ·SARS病毒S蛋白功能性受体ACE2蛋白结构分析 | 第132-134页 |
| ·SARS病毒S蛋白与ACE2蛋白对接模型分析 | 第134-135页 |
| ·SARS病毒S蛋白与ACE2蛋白相互作用分析 | 第135-137页 |
| ·小结 | 第137页 |
| 参考文献 | 第137-140页 |
| 论文总结 | 第140-143页 |
| 发表文章 | 第143-145页 |
| 致谢 | 第145-146页 |
