| 摘要 | 第4-8页 |
| abstract | 第8-12页 |
| 第一章 引言 | 第15-27页 |
| 1.1 胺氧化酶家族概述 | 第15-21页 |
| 1.1.1 单胺氧化酶的结构、功能和催化机理 | 第16-20页 |
| 1.1.2 单胺氧化酶与攻击行为的关系 | 第20-21页 |
| 1.2 多胺氧化酶家族概述 | 第21-24页 |
| 1.2.1 精胺氧化酶的功能 | 第23页 |
| 1.2.2 精胺氧化酶与炎症相关肿瘤 | 第23-24页 |
| 1.3 研究内容和技术路线 | 第24-25页 |
| 1.4 本研究的目的与意义 | 第25-27页 |
| 第二章 拟穴青蟹胺氧化酶(SpAMO)基因的克隆与表达 | 第27-53页 |
| 2.1 材料与方法 | 第27-40页 |
| 2.1.1 实验材料 | 第28-30页 |
| 2.1.2 实验方法 | 第30-40页 |
| 2.2 结果与分析 | 第40-49页 |
| 2.2.1 总RNA的提取 | 第40-41页 |
| 2.2.2 拟穴青蟹SpAMO基因的cDNA序列分析 | 第41-44页 |
| 2.2.3 SpAMO的蛋白结构域分析 | 第44页 |
| 2.2.4 SpAMO蛋白序列的同源性分析 | 第44-46页 |
| 2.2.5 SpAMO蛋白的分子进化关系分析 | 第46-47页 |
| 2.2.6 SpAMO蛋白的二级结构和三级结构分析 | 第47-48页 |
| 2.2.7 拟穴青蟹SpAMO基因槲皮素抑制表达分析 | 第48-49页 |
| 2.3 讨论 | 第49-53页 |
| 第三章 拟穴青蟹SpAMO基因的原核表达与功能鉴定 | 第53-70页 |
| 3.1 材料与方法 | 第53-60页 |
| 3.1.1 实验材料 | 第53-55页 |
| 3.1.2 实验方法 | 第55-60页 |
| 3.2 结果与分析 | 第60-68页 |
| 3.2.1 SpAMO基因CDS的PCR扩增结果分析 | 第60-61页 |
| 3.2.2 SpAMO基因菌落PCR的扩增结果分析 | 第61-64页 |
| 3.2.3 SpAMO冷休克表达产物的SDS-PAGE电泳分析 | 第64页 |
| 3.2.4 Ni-NTA纯化后SDS-PAGE电泳分析 | 第64-65页 |
| 3.2.5 SpAMO蛋白的功能验证 | 第65-67页 |
| 3.2.6 以血清素(5-HT)为底物测定不同浓度槲皮素对酶活性的抑制效果 | 第67-68页 |
| 3.3 讨论 | 第68-70页 |
| 第四章 小结 | 第70-72页 |
| 4.1 研究总结 | 第70-71页 |
| 4.2 本文创新点 | 第71-72页 |
| 参考文献 | 第72-82页 |
| 附录 | 第82-83页 |
| 致谢 | 第83页 |
