| 内容提要 | 第1-7页 |
| 英文缩写词表 | 第7-8页 |
| 第1章 绪论 | 第8-27页 |
| ·链球菌蛋白G 的研究进展 | 第8-17页 |
| ·链球菌及其分类 | 第8-10页 |
| ·链球菌蛋白G 的发现 | 第10页 |
| ·链球菌蛋白G 的结构与性质 | 第10-12页 |
| ·链球菌蛋白G 的功能 | 第12-14页 |
| ·链球菌蛋白G 的获取 | 第14-16页 |
| ·链球菌蛋白G 的应用 | 第16-17页 |
| ·大肠杆菌表达系统 | 第17-22页 |
| ·原核表达载体 | 第18-20页 |
| ·外源蛋白在大肠杆菌中的表达形式和部位 | 第20-22页 |
| ·标签蛋白融合表达 | 第22页 |
| ·本研究的立题依据及意义 | 第22-26页 |
| ·本研究的立题依据 | 第22-24页 |
| ·本研究的意义 | 第24-26页 |
| ·本研究的技术路线 | 第26-27页 |
| 第2章 材料与方法 | 第27-45页 |
| ·材料 | 第27-34页 |
| ·菌株及载体 | 第27页 |
| ·主要试剂 | 第27-28页 |
| ·主要仪器 | 第28-29页 |
| ·溶液及培养基的配制 | 第29-34页 |
| ·高载量重组蛋白G 基因的设计、合成与克隆 | 第34-37页 |
| ·高载量重组蛋白G 基因的设计 | 第34页 |
| ·rhlpg 基因的合成 | 第34-35页 |
| ·rhlpg 基因的克隆 | 第35页 |
| ·碱裂解法大量提取质粒 | 第35-36页 |
| ·质粒的酶切鉴定 | 第36-37页 |
| ·rhlpg 基因片段的回收 | 第37页 |
| ·融合蛋白GST-RHLPG 的表达 | 第37-42页 |
| ·pGEX-rHLPG 表达载体的构建 | 第37-38页 |
| ·pGEX-rHLPG 表达载体的克隆 | 第38-40页 |
| ·融合蛋白GST-rHLPG 的表达 | 第40-41页 |
| ·融合蛋白GST-rHLPG 表达条件的优化 | 第41-42页 |
| ·融合蛋白GST-RHLPG 的纯化 | 第42-43页 |
| ·菌体的破碎 | 第42页 |
| ·包涵体的处理 | 第42-43页 |
| ·融合蛋白GST-rHLPG 的分离纯化 | 第43页 |
| ·融合蛋白GST-RHLPG 免疫学活性的初步鉴定 | 第43-45页 |
| ·融合蛋白GST-rHLPG 与不同浓度人IgG 结合活性的检测 | 第43-44页 |
| ·融合蛋白GST-rHLPG 与人、小鼠、兔IgG 结合活性的检测 | 第44-45页 |
| 第3章 结果与讨论 | 第45-61页 |
| ·结果 | 第45-54页 |
| ·密码子的优化 | 第45-46页 |
| ·rhlpg 基因克隆载体的酶切鉴定 | 第46-47页 |
| ·表达载体pGEX-rHLPG 的酶切鉴定 | 第47页 |
| ·融合蛋白GST-rHLPG 的表达 | 第47-48页 |
| ·融合蛋白GST-rHLPG 表达条件的优化 | 第48-51页 |
| ·可溶性融合蛋白GST-rHLPG 的纯化 | 第51页 |
| ·包涵体的处理 | 第51-52页 |
| ·融合蛋白GST-rHLPG 免疫学活性的初步鉴定 | 第52-54页 |
| ·讨论 | 第54-61页 |
| ·基因表达的前期工作 | 第54-56页 |
| ·基因表达结果及条件优化 | 第56-57页 |
| ·基因表达的后期工作 | 第57-59页 |
| ·进一步的研究与展望 | 第59-61页 |
| 第4章 结论 | 第61-62页 |
| 参考文献 | 第62-68页 |
| 附录 | 第68-69页 |
| 致谢 | 第69-70页 |
| 摘要 | 第70-73页 |
| ABSTRACT | 第73-75页 |
