首页--生物科学论文--昆虫学论文--昆虫生理学论文--昆虫病理学论文

蝗虫微孢子虫侵染宿主的分子机制

中文摘要第4-6页
Abstract第6-7页
第1章 绪论第11-18页
    1.1 微孢子虫的生物学特征第11-12页
        1.1.1 微孢子虫形态与结构第11页
        1.1.2 蝗虫微孢子虫的形态特征第11-12页
    1.2 微孢子虫侵染机制第12-13页
        1.2.1 微孢子发芽侵染第12页
        1.2.2 微孢子虫自发侵染第12-13页
        1.2.3 细胞吞噬侵染第13页
    1.3 蝗虫微孢子虫研究动态第13页
    1.4 微孢子虫胞壁蛋白进展情况第13-14页
    1.5 RNAi干扰第14-15页
    1.6 研究意义第15页
    1.7 主要研究内容第15-16页
    1.8 实验技术路线第16-18页
第2章 AlocSWP2基因获取及其生物信息学分析第18-29页
    2.1 实验材料、试剂及仪器设备第18-19页
        2.1.1 实验材料第18页
        2.1.2 实验试剂第18页
        2.1.3 仪器设备第18-19页
    2.2 蝗虫微孢子虫目的基因AlocSWP2获取第19-21页
        2.2.1 提取蝗虫微孢子虫总RNA第19页
        2.2.2 合成cDNA第一条链第19-20页
        2.2.3 设计合成引物第20页
        2.2.4 扩增目的片段AlocSWP2第20-21页
    2.3 AlocSWP2生物信息学分析第21页
    2.4 实验结果第21-27页
        2.4.1 目的基因获取第21-23页
        2.4.2 生物信息学分析第23-25页
        2.4.3 AlocSWP2蛋白与其他种属亲缘关系第25-27页
    2.5 AlocSWP2基本生物学特性总结第27-28页
    2.6 小结第28-29页
第3章 AlocSWP2融合蛋白原核表达及纯化第29-42页
    3.1 实验材料、仪器设备及试剂第29-30页
        3.1.1 实验材料第29页
        3.1.2 仪器设备第29页
        3.1.3 试剂配方第29-30页
    3.2 Aloc SWP2原核表达载体构建第30-34页
    3.3 GST-AlocSWP2融合蛋白原核表达第34-35页
    3.4 GST-AlocSWP2蛋白纯化第35页
        3.4.1.细胞抽提物制备第35页
        3.4.2 纯化AlocSWP2蛋白第35页
    3.5 多克隆抗体的制备第35页
    3.6 重组蛋白GST-ALocSWP2免疫印迹(western blotting)第35-36页
    3.7 实验结果第36-40页
        3.7.1 构建原核表达菌株第36-37页
        3.7.2 GST-AlocSWP2融合蛋白的表达及检测第37-38页
        3.7.3 蛋白纯化第38-39页
        3.7.4 AlocSWP2蛋白的western blotting检测第39-40页
    3.8 小结第40-42页
第4章 AlocSWP2蛋白定位探究第42-45页
    4.1 实验材料及试剂第42页
        4.1.1 实验材料第42页
        4.1.2 实验试剂第42页
    4.2 实验方法第42-43页
        4.2.1 样本的处理第42页
        4.2.2 样品的固定及包埋第42-43页
        4.2.3 免疫标记第43页
    4.3 实验结果第43-44页
    4.4 小结第44-45页
第5章 AlocSWP2功能初探第45-57页
    5.1 实验材料、仪器设备及试剂第45页
        5.1.1 实验材料第45页
        5.1.2 仪器设备第45页
        5.1.3 试剂配方第45页
    5.2 实验方法第45-47页
        5.2.1 RNAi干扰及侵染实验第45-46页
        5.2.2 侵染实验和RNAi干扰后real-time PCR(RT-PCR)检测第46-47页
    5.3 GST-pull down/His-pull down实验第47-49页
        5.3.1 制备蝗虫中肠、脂肪体组织总蛋白第47-48页
        5.3.2 制备大量GST -AlocSWP2融合蛋白第48页
        5.3.3 GST融合蛋白的纯化第48页
        5.3.4 GST/His-pull down实验第48-49页
    5.4 实验结果第49-55页
        5.4.1 侵染实验第49-51页
        5.4.2 RNAi干扰第51-52页
        5.4.3 RT-PCR检测第52-53页
        5.4.4 GST/His-pull down结果第53-55页
    5.5 小结第55-57页
第6章 结论与讨论第57-59页
参考文献第59-65页
附录第65-66页
致谢第66-67页
攻读硕士学位期间发表文章第67页

论文共67页,点击 下载论文
上一篇:D4Mil1e调控小鼠雌性配子成熟及早期胚胎发育的机理研究
下一篇:默哀·重连·见证--《慈悲》的创伤性解读