摘要 | 第5-7页 |
ABSTRACT | 第7-8页 |
缩略词表 | 第12-13页 |
第一章 绪论 | 第13-28页 |
1.1 蛋白质组学分析方法概述 | 第13-15页 |
1.1.1 基于蛋白质二维凝胶电泳分离-质谱分析的top-down策略 | 第13-14页 |
1.1.2 基于肽段液相色谱分离-质谱分析的bottom-up策略 | 第14-15页 |
1.2 非变性蛋白质分析方法的发展历史与概况 | 第15-19页 |
1.2.1 传统非变性蛋白质的分析方法 | 第15-16页 |
1.2.2 非变性二维聚丙烯酰胺凝胶电泳 | 第16-18页 |
1.2.3 蓝色非变性二维凝胶电泳 | 第18-19页 |
1.3 基于凝胶分离的蛋白质的定性与定量分析 | 第19-21页 |
1.3.1 基于凝胶分离的蛋白质的定性分析 | 第19-20页 |
1.3.2 基于凝胶分离的蛋白质的定量分析 | 第20-21页 |
1.4 用于蛋白质分析的质谱类型及检测原理 | 第21-23页 |
1.5 研究背景、意义和内容 | 第23-28页 |
1.5.1 研究背景 | 第23-25页 |
1.5.2 研究意义 | 第25-26页 |
1.5.3 研究内容 | 第26-28页 |
第二章 非变性微型 2DE用于人血浆蛋白分离条件的优化 | 第28-38页 |
2.1 引言 | 第28-30页 |
2.2 材料与方法 | 第30-34页 |
2.2.1 实验仪器与试剂 | 第30-32页 |
2.2.2 实验方法 | 第32-34页 |
2.3 结果与讨论 | 第34-37页 |
2.3.1 非变性微型 2DE不同IEF时间内电压及电流随时间变化进程的分析 | 第34-36页 |
2.3.2 非变性微型 2DE的不同IEF时间对人血浆蛋白分离效果的分析 | 第36-37页 |
2.4 本章小结 | 第37-38页 |
第三章 基于非变性微型 2DE-选点凝胶切取-LC-MS/MS非标定量方法的探索 | 第38-51页 |
3.1 引言 | 第38-39页 |
3.2 材料与方法 | 第39-48页 |
3.2.1 实验仪器与试剂 | 第39-41页 |
3.2.2 实验方法 | 第41-48页 |
3.3 结果与讨论 | 第48-50页 |
3.3.1 灰度积分定量标准曲线 | 第48-49页 |
3.3.2 质谱非标定量标准曲线 | 第49-50页 |
3.4 本章小结 | 第50-51页 |
第四章 “非变性微型 2DE-网格凝胶切取-定量LC-MS/MS”蛋白相互作用组学分析方法的建立及人血浆蛋白质的分析 | 第51-72页 |
4.1 引言 | 第51-52页 |
4.2 材料与方法 | 第52-58页 |
4.2.1 实验仪器与试剂 | 第52-54页 |
4.2.2 实验方法 | 第54-58页 |
4.3 结果与讨论 | 第58-71页 |
4.3.1 非变性微型 2DE凝胶上人血浆HDL分布区域的定量LC-MS/MS分析 | 第58-59页 |
4.3.2 人血浆蛋白的LC-MS/MS定量分析及蛋白间相互作用的可视化 | 第59-63页 |
4.3.3 与ApoA-I含量分布谱图相似的蛋白质分析 | 第63-66页 |
4.3.4 低丰度蛋白非变性分布图谱与ApoA-I非变性分布图谱的进一步比较 | 第66-68页 |
4.3.5 本研究结果与已报道的与HDL存在相互作用蛋白的研究结果的比较 | 第68-69页 |
4.3.6 非变性蛋白谱图的新概念及蛋白间相互作用的全局预测与分析 | 第69-71页 |
4.4 本章小结 | 第71-72页 |
第五章 SD大鼠血浆蛋白数据集的建立 | 第72-79页 |
5.1 引言 | 第72-73页 |
5.2 材料与方法 | 第73-75页 |
5.2.1 实验仪器与试剂 | 第73页 |
5.2.2 实验动物 | 第73页 |
5.2.3 实验方法 | 第73-75页 |
5.3 结果与讨论 | 第75-78页 |
5.3.1 SD大鼠血浆蛋白数据集的建立 | 第75-77页 |
5.3.2 人血浆与大鼠血浆中高丰度蛋白种类差异性的初步比较 | 第77-78页 |
5.4 本章小结 | 第78-79页 |
结论与展望 | 第79-82页 |
结论 | 第79-80页 |
创新之处 | 第80页 |
展望 | 第80-82页 |
参考文献 | 第82-97页 |
附录 | 第97-98页 |
攻读硕士学位期间取得的研究成果 | 第98-99页 |
致谢 | 第99-100页 |
附件 | 第100页 |