| 摘要 | 第3-6页 |
| Abstract | 第6-8页 |
| 第一章 绪论 | 第13-38页 |
| 1.1 前言 | 第13-14页 |
| 1.2 混合模式色谱定义 | 第14-15页 |
| 1.3 混合模式色谱固定相的制备 | 第15-17页 |
| 1.3.1 物理法 | 第15-16页 |
| 1.3.2 化学法 | 第16-17页 |
| 1.4 混合模式色谱的种类 | 第17-22页 |
| 1.4.1 IEC/HIC | 第17-18页 |
| 1.4.2 RPLC/IEC | 第18-19页 |
| 1.4.3 RPLC/HILIC | 第19-20页 |
| 1.4.4 IEC/HILIC | 第20页 |
| 1.4.5 SEC/RPLC | 第20-21页 |
| 1.4.6 SEC/IEC | 第21页 |
| 1.4.7 HCIC | 第21-22页 |
| 1.4.8 其他混合模式 | 第22页 |
| 1.5 混合模式色谱的保留机理 | 第22-24页 |
| 1.6 二维液相色谱技术 | 第24页 |
| 1.7 点击化学 | 第24-25页 |
| 1.8 本课题研究意义 | 第25-27页 |
| 参考文献 | 第27-38页 |
| 第二章 “巯基—烯”点击反应制备WCX/HIC双功能色谱固定相及其应用 | 第38-66页 |
| 2.1 引言 | 第38-41页 |
| 2.2 实验部分 | 第41-46页 |
| 2.2.1 仪器 | 第41-42页 |
| 2.2.2 试剂 | 第42-43页 |
| 2.2.3 P_(GMA/EDMA)微球的制备 | 第43页 |
| 2.2.4 WCX/HIC双功能色谱固定相的制备 | 第43-44页 |
| 2.2.5 WCX/HIC双功能色谱固定相中羧基含量的测定 | 第44页 |
| 2.2.6 色谱柱填充及色谱条件 | 第44-45页 |
| 2.2.7 溶菌酶和α-淀粉酶活性及蛋白质含量的测定 | 第45页 |
| 2.2.8 动态吸附量及静态吸附量测定 | 第45页 |
| 2.2.9 容量因子k'的测定方法 | 第45-46页 |
| 2.2.10 重组人干扰素—γ提取液的制备及活性测定 | 第46页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第46-61页 |
| 2.3.1 WCX/HIC双功能色谱固定相的制备与表征 | 第46-47页 |
| 2.3.2 蛋白质在WCX/HIC双功能色谱固定相上的分离 | 第47-50页 |
| 2.3.3 流动相不同pH值对蛋白分离效果的影响 | 第50-53页 |
| 2.3.4 WCX/HIC双功能色谱柱的重复性与再生效果 | 第53-55页 |
| 2.3.5 键合不同配基对WCX/HIC双功能色谱固定相的影响 | 第55-58页 |
| 2.3.6 蛋白在WCX/HIC双功能色谱固定相上的吸附量及质量和活性回收率 | 第58-59页 |
| 2.3.7 WCX/HIC双功能色谱固定相的混合保留机理及“U”型曲线 | 第59-60页 |
| 2.3.8 WCX/HIC双功能色谱固定相用于重组人干扰素—γ的纯化及复性 | 第60-61页 |
| 2.4 本章小结 | 第61-62页 |
| 参考文献 | 第62-66页 |
| 第三章 新型SCX/HIC双功能色谱固定相的制备及应用 | 第66-83页 |
| 3.1 引言 | 第66页 |
| 3.2 实验部分 | 第66-69页 |
| 3.2.1 仪器 | 第66页 |
| 3.2.2 试剂 | 第66-67页 |
| 3.2.3 SCX/HIC双功能色谱固定相的制备 | 第67页 |
| 3.2.4 磺酸基含量测定 | 第67页 |
| 3.2.5 色谱柱填充及色谱条件 | 第67-68页 |
| 3.2.6 溶菌酶和α-淀粉酶活性及蛋白质含量的测定 | 第68页 |
| 3.2.7 动态吸附量及静态吸附量测定 | 第68页 |
| 3.2.8 容量因子k'的测定方法 | 第68页 |
| 3.2.9 蛋清液的预处理 | 第68-69页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第69-81页 |
| 3.3.1 SCX/HIC双功能色谱固定相的制备与表征 | 第69页 |
| 3.3.2 蛋白在SCX/HIC双功能色谱固定相上的分离 | 第69-73页 |
| 3.3.3 流动相不同pH值对蛋白分离效果的影响 | 第73-76页 |
| 3.3.4 蛋白在SCX/HIC双功能色谱固定相上的吸附量及质量和活性回收率 | 第76页 |
| 3.3.5 SCX/HIC双功能色谱固定相的混合保留机理及“U”型曲线 | 第76-78页 |
| 3.3.6 离线单柱二维液相色谱法对标准蛋白的分离 | 第78-79页 |
| 3.3.7 离线单柱二维液相色谱法对鸡蛋清中蛋白的分离 | 第79-81页 |
| 3.4 本章小结 | 第81页 |
| 参考文献 | 第81-83页 |
| 第四章 “巯基一烯”点击反应制备WAX色谱固定相及应用 | 第83-98页 |
| 4.1 引言 | 第83页 |
| 4.2 实验部分 | 第83-86页 |
| 4.2.1 仪器 | 第83-84页 |
| 4.2.2 试剂 | 第84页 |
| 4.2.3 基于巯基-烯的点击反应制备WAX色谱固定相 | 第84-85页 |
| 4.2.4 WAX色谱固定相中叔胺基含量的测定 | 第85页 |
| 4.2.5 色谱柱填充及色谱条件 | 第85-86页 |
| 4.2.6 α-淀粉酶活性及蛋白质含量的测定 | 第86页 |
| 4.2.7 动态吸附量及静态吸附量测定 | 第86页 |
| 4.2.8 蛋清液的预处理 | 第86页 |
| 4.3 结果与讨论 | 第86-95页 |
| 4.3.1 WAX色谱固定相的制备与表征 | 第86-87页 |
| 4.3.2 蛋白在WAX色谱固定相上的分离 | 第87-88页 |
| 4.3.3 pH对WAX色谱固定相分离蛋白能力的影响 | 第88-90页 |
| 4.3.4 洗脱强度对WAX色谱固定相分离蛋白能力的影响 | 第90-91页 |
| 4.3.5 WAX色谱固定相在HIC模式下分离蛋白的能力 | 第91-92页 |
| 4.3.6 WAX色谱固定相在IEC模式下对蛋白的质量和活性回收率 | 第92-93页 |
| 4.3.7 WAX色谱固定相的吸附量 | 第93页 |
| 4.3.8 WAX色谱固定相在IEC模式下分离蛋清中活性蛋白 | 第93-95页 |
| 4.4 本章小结 | 第95-96页 |
| 参考文献 | 第96-98页 |
| 第五章 亚铜催化的点击反应制备AEX色谱固定相 | 第98-109页 |
| 5.1 引言 | 第98页 |
| 5.2 实验部分 | 第98-101页 |
| 5.2.1 仪器 | 第98页 |
| 5.2.2 试剂 | 第98-100页 |
| 5.2.3 基于亚铜催化的点击反应制备WAX色谱固定相 | 第100页 |
| 5.2.4 色谱柱填充及色谱条件 | 第100-101页 |
| 5.3 结果与讨论 | 第101-107页 |
| 5.3.1 WAX色谱固定相的制备与表征 | 第101-102页 |
| 5.3.2 WAX色谱固定相用于标准蛋白分离 | 第102-103页 |
| 5.3.3 pH对WAX色谱固定相分离标准蛋白的影响 | 第103-104页 |
| 5.3.4 WAX色谱固定相在HIC模式下的分离效果 | 第104-105页 |
| 5.3.5 WAX色谱固定相的季铵化 | 第105页 |
| 5.3.6 SAX色谱固定相分离标准蛋白 | 第105-107页 |
| 5.4 本章小结 | 第107-108页 |
| 参考文献 | 第108-109页 |
| 结论 | 第109-111页 |
| 附录 | 第111-112页 |
| 攻读博士学位期间的科研成果 | 第112-113页 |
| 致谢 | 第113页 |
