| 致谢 | 第4-7页 |
| 摘要 | 第7-8页 |
| 1 文献综述 | 第8-21页 |
| 1.1 木聚糖酶研究 | 第8-14页 |
| 1.1.1 木聚糖 | 第8页 |
| 1.1.2 木聚糖酶概述 | 第8-9页 |
| 1.1.3 木聚糖酶的多样性 | 第9-10页 |
| 1.1.4 木聚糖酶的分类 | 第10-11页 |
| 1.1.5 木聚糖酶的结构 | 第11-12页 |
| 1.1.6 木聚糖酶的应用 | 第12-14页 |
| 1.2 木聚糖酶抑制蛋白 | 第14-18页 |
| 1.2.1 TAXI型抑制蛋白 | 第15-18页 |
| 1.2.2 XIP型抑制蛋白 | 第18页 |
| 1.2.3 TLXI型抑制蛋白 | 第18页 |
| 1.3 木聚糖酶抑制蛋白的研究意义 | 第18-21页 |
| 1.3.1 木聚糖酶抑制蛋白在饲料行业中的作用 | 第18-19页 |
| 1.3.2 木聚糖酶抑制蛋白在植物防御反应中的作用 | 第19-21页 |
| 2 引言 | 第21-22页 |
| 3 材料与方法 | 第22-27页 |
| 3.1 材料 | 第22-23页 |
| 3.1.1 小麦品种及来源 | 第22页 |
| 3.1.2 试剂药品 | 第22页 |
| 3.1.3 仪器设备 | 第22-23页 |
| 3.2 流程 | 第23页 |
| 3.3 方法 | 第23-27页 |
| 3.3.1 蛋白含量测定 | 第23页 |
| 3.3.2 木聚糖酶酶液的制备及活力的测定 | 第23-24页 |
| 3.3.3 木聚糖酶抑制蛋白抑制活力单位的定义及测定 | 第24页 |
| 3.3.4 纯化所用小麦品种以及盐析最适硫酸铵浓度的确定 | 第24页 |
| 3.3.5 抑制蛋白的纯化 | 第24-25页 |
| 3.3.6 抑制蛋白基本性质的分析 | 第25-26页 |
| 3.3.7 抑制蛋白抑制谱的分析 | 第26页 |
| 3.3.8 抑制蛋白的N-端测序 | 第26-27页 |
| 4 结果与分析 | 第27-36页 |
| 4.1 不同小麦品种的抑制活性的比较 | 第27-28页 |
| 4.2 盐析所用的硫酸铵浓度的确定 | 第28-29页 |
| 4.3 木聚糖酶抑制蛋白的纯化 | 第29-32页 |
| 4.3.1 经CM弱阳离子交换吸附后的蛋白分析 | 第29-30页 |
| 4.3.2 经DEAE弱阴离子交换吸附后的蛋白分析 | 第30-31页 |
| 4.3.3 经Macro S强阳离子交换吸附后的蛋白分析 | 第31-32页 |
| 4.4 抑制蛋白的N-端测序 | 第32页 |
| 4.5 抑制蛋白基本性质的分析 | 第32-34页 |
| 4.5.1 分子量 | 第32-33页 |
| 4.5.2 最适抑制温度 | 第33页 |
| 4.5.3 最适抑制时间 | 第33页 |
| 4.5.4 温度稳定性 | 第33-34页 |
| 4.5.5 贮藏稳定性 | 第34页 |
| 4.5.6 水解活性 | 第34页 |
| 4.6 木聚糖酶抑制蛋白抑制谱的分析 | 第34-36页 |
| 5 结论与讨论 | 第36-38页 |
| 5.1 结论 | 第36页 |
| 5.2 讨论 | 第36-38页 |
| 参考文献 | 第38-44页 |
| ABSTRACT | 第44页 |
