摘要 | 第3-5页 |
abstract | 第5-7页 |
缩略词索引 | 第8-13页 |
第1章 绪论 | 第13-27页 |
1.1 蛋白酶研究进展 | 第13-20页 |
1.1.1 蛋白酶的来源与命名 | 第14页 |
1.1.2 蛋白酶的分类 | 第14-17页 |
1.1.3 蛋白酶的基因工程 | 第17-19页 |
1.1.4 蛋白酶的开发应用 | 第19-20页 |
1.2 芽孢杆菌的研究现状 | 第20-22页 |
1.3 樟树及樟树籽仁油研究进展 | 第22-23页 |
1.3.1 樟树资源研究概括 | 第22页 |
1.3.2 樟树籽仁油的研究概括 | 第22-23页 |
1.4 中碳链脂肪酸甘油酯研究进展 | 第23-24页 |
1.4.1 MCT来源及理化性质 | 第23页 |
1.4.2 MCT的生理功能及应用 | 第23-24页 |
1.5 选题意义及研究内容 | 第24-27页 |
1.5.1 选题目的及意义 | 第24-26页 |
1.5.2 主要研究内容 | 第26-27页 |
第2章 解淀粉芽孢杆菌NCU116与其诱变菌株胞外酶酶学性质的比较分析 | 第27-52页 |
2.1 材料 | 第27-30页 |
2.1.1 菌株 | 第27页 |
2.1.2 培养基 | 第27-28页 |
2.1.3 试剂 | 第28页 |
2.1.4 主要溶液 | 第28-29页 |
2.1.5 仪器设备 | 第29-30页 |
2.2 实验方法 | 第30-35页 |
2.2.1 菌株胞外酶液的获得 | 第30页 |
2.2.2 蛋白酶活力的测定 | 第30-31页 |
2.2.3 糖化酶活力的测定 | 第31-32页 |
2.2.4 果胶酶活力的测定 | 第32页 |
2.2.5 纤维素酶活力的测定 | 第32-33页 |
2.2.6 淀粉酶活力的测定 | 第33页 |
2.2.7 胞外酶最佳发酵时间的确定 | 第33-34页 |
2.2.8 菌株胞外酶学性质的分析 | 第34页 |
2.2.9 扫描电镜观测菌落形态 | 第34-35页 |
2.3 结果与讨论 | 第35-50页 |
2.3.1 L-酪氨酸标准曲线 | 第35-36页 |
2.3.2 葡萄糖标准曲线 | 第36页 |
2.3.3 解淀粉芽孢杆菌NCU116与诱变菌株NCU116-1 菌株形态 | 第36-37页 |
2.3.4 菌株NCU116与诱变菌株NCU116-1 最佳发酵时间的确定 | 第37-39页 |
2.3.5 蛋白酶酶学性质的比较 | 第39-41页 |
2.3.6 糖化酶酶学性质的比较 | 第41-44页 |
2.3.7 果胶酶酶学性质的比较 | 第44-47页 |
2.3.8 纤维素酶酶学性质的比较 | 第47-50页 |
2.4 本章小结 | 第50-52页 |
第3章 解淀粉芽孢杆菌NCU116蛋白酶基因的克隆及其序列测定分析 | 第52-66页 |
3.1 材料 | 第52-53页 |
3.1.1 实验材料 | 第52页 |
3.1.2 主要试剂 | 第52-53页 |
3.1.3 仪器设备 | 第53页 |
3.2 实验方法 | 第53-57页 |
3.2.1 蛋白酶基因的克隆 | 第53-56页 |
3.2.2 基因的序列分析 | 第56-57页 |
3.3 结果与分析 | 第57-65页 |
3.3.1 目的基因的克隆 | 第57-58页 |
3.3.2 目的基因的测序与分析 | 第58-65页 |
3.4 本章小结 | 第65-66页 |
第4章 解淀粉芽孢杆菌NCU116中性蛋白酶基因的表达与纯化 | 第66-74页 |
4.1 材料 | 第66-67页 |
4.1.1 实验材料及试剂 | 第66页 |
4.1.2 主要溶液 | 第66-67页 |
4.1.3 仪器设备 | 第67页 |
4.2 实验方法 | 第67-69页 |
4.2.1 重组质粒的表达 | 第67-68页 |
4.2.2 蛋白的纯化 | 第68-69页 |
4.3 结果与分析 | 第69-73页 |
4.3.1 目的基因在大肠杆菌BL21中的表达 | 第69-70页 |
4.3.2 镍琼脂糖亲和层析纯化 | 第70页 |
4.3.3 凝胶过滤层析 | 第70-71页 |
4.3.4 蛋白最终纯化SDS-PAGE分析 | 第71页 |
4.3.5 Western Blot鉴定 | 第71-72页 |
4.3.6 蛋白浓度测定 | 第72-73页 |
4.4 本章小结 | 第73-74页 |
第5章 结论与展望 | 第74-77页 |
5.1 结论 | 第74-75页 |
5.2 展望 | 第75-77页 |
致谢 | 第77-78页 |
参考文献 | 第78-85页 |
攻读学位期间的研究成果 | 第85页 |