| 摘要 | 第1-6页 |
| Abstract | 第6-11页 |
| 缩略语 | 第11-12页 |
| 第一部分 | 第12-19页 |
| 引言 | 第13-19页 |
| 1. 家蚕核型多角体病毒（BmNPV）的 P10 蛋白简介 | 第13-14页 |
| 2. 亚细胞定位预测简介 | 第14-16页 |
| 3. 融合蛋白表达纯化以及结晶简介 | 第16-17页 |
| 4. 实验方案设计 | 第17-19页 |
| ·实验目的和意义 | 第17页 |
| ·研究内容 | 第17-19页 |
| 第二部分 研究论文 | 第19-50页 |
| 第一章 生物信息学分析 | 第20-25页 |
| ·BmNPV p10 基因的序列与生物信息学分析工具 | 第20页 |
| ·BmNPV p10 的基因序列 | 第20页 |
| ·生物信息学分析工具与软件 | 第20页 |
| ·BmNPV p10 基因的生物信息学分析结果 | 第20-24页 |
| ·BmNPV p10 基因及 P10 蛋白的保守结构域及同源性分析 | 第20-22页 |
| ·BmNPV P10 蛋白的水溶性分析 | 第22-23页 |
| ·BmNPV P10 蛋白的高级结构预测 | 第23-24页 |
| ·讨论 | 第24-25页 |
| 第二章 BmNPV P10 蛋白在宿主细胞的亚细胞定位预测 | 第25-35页 |
| ·数据集 | 第25-27页 |
| ·数据集描述 | 第25-26页 |
| ·Bombyx 数据集的构建策略 | 第26-27页 |
| ·特征提取 | 第27-29页 |
| ·氨基酸组分信息（AAC）方法 | 第27页 |
| ·氨基酸位置信息（AAP）方法 | 第27-28页 |
| ·基于分段的 AAC 和 AAP 方法 | 第28-29页 |
| ·支持向量机 | 第29页 |
| ·评价方法和指标 | 第29页 |
| ·预测结果及比较 | 第29-30页 |
| ·间接免疫荧光实验 | 第30-33页 |
| ·实验材料与方法 | 第30-32页 |
| ·实验结果 | 第32-33页 |
| ·讨论 | 第33-35页 |
| 第三章 P10-MnSOD 融合蛋白的表达 | 第35-44页 |
| ·材料试剂以及仪器设备 | 第35-36页 |
| ·材料和仪器设备 | 第35页 |
| ·仪器设备 | 第35-36页 |
| ·试剂的配制 | 第36页 |
| ·方法 | 第36-38页 |
| ·实验设计 | 第36-37页 |
| ·引物设计 | 第37页 |
| ·重组质粒 pET-28a-p10-MnSOD 的构建与鉴定 | 第37-38页 |
| ·重组表达载体在大肠杆菌中的表达 | 第38页 |
| ·融合蛋白的 SDS-PAGE 分析 | 第38页 |
| ·融合蛋白的质谱鉴定 | 第38页 |
| ·结果 | 第38-42页 |
| ·p10 基因和 MnSOD 基因的扩增 | 第38-39页 |
| ·重组质粒 pET-28a-p10-MnSOD 的鉴定 | 第39-40页 |
| ·融合蛋白的表达结果 | 第40-41页 |
| ·融合蛋白的质谱鉴定结果 | 第41-42页 |
| ·讨论 | 第42-44页 |
| 第四章 GST-P10 融合蛋白的表达纯化 | 第44-50页 |
| ·材料与试剂及仪器设备 | 第44页 |
| ·GST-P10 融合蛋白的表达纯化的实验方法 | 第44-45页 |
| ·GST-P10 融合蛋白的大量表达 | 第44页 |
| ·GST-P10 融合蛋白的 GST 柱亲和层析纯化 | 第44页 |
| ·GST-P10 融合蛋白的凝胶排阻层析纯化 | 第44页 |
| ·GST-P10 融合蛋白的阴离子交换层析纯化 | 第44-45页 |
| ·GST-P10 融合蛋白的质谱鉴定 | 第45页 |
| ·结果 | 第45-48页 |
| ·GST-P10 融合蛋白的 GST 柱亲和层析纯化结果 | 第45页 |
| ·GST-P10 融合蛋白的凝胶排阻层析纯化结果 | 第45-47页 |
| ·GST-P10 融合蛋白的阴离子交换层析纯化结果 | 第47页 |
| ·GST-P10 融合蛋白的质谱鉴定结果 | 第47-48页 |
| ·讨论 | 第48-50页 |
| 结论 | 第50-51页 |
| 参考文献 | 第51-55页 |
| 致谢 | 第55页 |
