摘要 | 第1-6页 |
Abstract | 第6-12页 |
第1章 绪论 | 第12-25页 |
·高血压及ACE的作用机制 | 第12页 |
·ACE抑制剂 | 第12-14页 |
·药用ACE抑制剂 | 第12-13页 |
·食品源ACE抑制肽 | 第13-14页 |
·ACE抑制肽活性检测方法 | 第14-16页 |
·体外ACE抑制活性检测方法 | 第14-15页 |
·体内ACE抑制活性检测方法 | 第15-16页 |
·ACE抑制肽制备方法 | 第16-17页 |
·酶解法 | 第16页 |
·从发酵食品中分离提取法 | 第16-17页 |
·从自溶产物中提取法 | 第17页 |
·人工合成法 | 第17页 |
·ACE抑制肽分离纯化方法 | 第17-19页 |
·ACE抑制肽分析方法 | 第19-20页 |
·ACE抑制肽结构的分析方法 | 第19页 |
·ACE抑制肽结构与活性关系的分析方法 | 第19-20页 |
·鱼降压肽的研究进展 | 第20-22页 |
·课题研究背景及意义 | 第22-23页 |
·课题研究内容 | 第23-25页 |
·课题研究目的 | 第23-24页 |
·课题研究内容 | 第24-25页 |
第2章 ACE抑制肽体外活性检测方法 | 第25-45页 |
前言 | 第25页 |
·材料与方法 | 第25-26页 |
·实验材料 | 第25页 |
·实验设备 | 第25-26页 |
·实验内容 | 第26-29页 |
·HPLC法 | 第26-27页 |
·VSP法 | 第27-29页 |
·两种方法的比较 | 第29页 |
·结果与分析 | 第29-43页 |
·萃取前后反应液的比较 | 第29-30页 |
·HPLC法 | 第30-36页 |
·VSP法 | 第36-41页 |
·方法的比较 | 第41-43页 |
·本章小结 | 第43-45页 |
第3章 草鱼源ACE抑制肽的制备与分离纯化 | 第45-60页 |
前言 | 第45页 |
·材料与方法 | 第45-47页 |
·实验材料 | 第45-46页 |
·实验设备 | 第46页 |
·实验方法 | 第46-47页 |
·实验内容 | 第47-50页 |
·碱性蛋白酶水解鱼蛋白终点的选择 | 第47页 |
·草鱼源ACE抑制肽的制备 | 第47页 |
·草鱼源ACE抑制肽的分离纯化 | 第47-48页 |
·分离组分纯度鉴定 | 第48页 |
·蛋白质/多肽序列仪测定均一组分氨基酸序列 | 第48页 |
·草鱼肽IC_(50)值的测定 | 第48-49页 |
·均一组分消化稳定性研究 | 第49页 |
·均一组分ACE水解稳定性 | 第49页 |
·均一组分抑制类型 | 第49-50页 |
·结果与分析 | 第50-59页 |
·酶解时间、水解度对ACE抑制活性的影响 | 第50-51页 |
·超滤分离的各组分得率和ACE抑制活性 | 第51-52页 |
·DA201-C大孔吸附树脂分离的各组分得率和ACE抑制活性 | 第52页 |
·制备型RP-HPLC分离的各组分得率和ACE抑制活性 | 第52-54页 |
·纯度鉴定 | 第54-55页 |
·蛋白质/多肽序列仪测定组分6-1氨基酸序列 | 第55页 |
·草鱼肽IC_(50)值的测定 | 第55-56页 |
·VAP的消化稳定性研究 | 第56-57页 |
·VAP对ACE的稳定性 | 第57-58页 |
·VAP抑制类型研究 | 第58-59页 |
·本章小结 | 第59-60页 |
第4章 ACE抑制肽的定量构效关系研究 | 第60-67页 |
前言 | 第60页 |
·材料与方法 | 第60-63页 |
·模型样本收集 | 第60-61页 |
·模型构建 | 第61-62页 |
·QSAR模型的检验 | 第62-63页 |
·结果与讨论 | 第63-65页 |
·自变量共线性诊断 | 第63页 |
·PLS建立模型及结果分析 | 第63-65页 |
·QSAR模型的检验 | 第65页 |
·本章小结 | 第65-67页 |
第5章 结论 | 第67-69页 |
·结论 | 第67-68页 |
·创新之处 | 第68-69页 |
参考文献 | 第69-77页 |
致谢 | 第77-78页 |
附录A 组分6-1 氨基酸序列测定谱图 | 第78-79页 |
附录B 本文英语名词简写说明 | 第79-80页 |
攻读学位期间的研究成果 | 第80页 |