| 中文摘要 | 第8-11页 |
| 英文摘要 | 第11-13页 |
| 符号说明 | 第14-15页 |
| 第一章 前言 | 第15-28页 |
| 1.1 G蛋白偶联受体 | 第15-18页 |
| 1.2 Arrestin | 第18-22页 |
| 1.3 SH3 domain-containing proteins (SH3-CPs) | 第22-24页 |
| 1.4 蛋白质构象变化研究 | 第24-26页 |
| 1.5 课题的研究内容及意义 | 第26-28页 |
| 第二章 Arrestin通过三个脯氨酸区域介导GPCR-SH3-CPs信号传导 | 第28-57页 |
| 2.1 背景介绍 | 第28页 |
| 2.2 材料方法 | 第28-44页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第44-57页 |
| 2.3.1 β-Arrestin 1包含三个多聚脯氨酸区域 | 第44-45页 |
| 2.3.2 825个GPCR序列分析结果 | 第45-50页 |
| 2.3.3 Co-IP检测不同受体通过β-Arrestin 1招募SH3-CPs | 第50-53页 |
| 2.3.4 PRs为介导受体与下游SH3-CPs信号转导的功能区域 | 第53-57页 |
| 第三章 磷酸化编码调控β-Arrestin 1与SH3-CPs相互作用 | 第57-82页 |
| 3.1 背景介绍 | 第57页 |
| 3.2 材料方法 | 第57-67页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第67-82页 |
| 3.3.1 受体C末端磷酸化编码调控β-Arrestin 1介导GPCR-SH3-CPs信号转导 | 第67-73页 |
| 3.3.2 磷酸化编码改变β-Arrestin 1 PRs构象从而影响GPCR-SH3-CPs相互作用 | 第73-82页 |
| 第四章 磷酸根结合位点S5调控远端PRs构象的精准变构路径 | 第82-98页 |
| 4.1 背景介绍 | 第82页 |
| 4.2 材料方法 | 第82-84页 |
| 4.3 结果与讨论 | 第84-98页 |
| 4.3.1 磷酸根结合位点S5与P1区域之间存在的三个疏水核心区域 | 第84-86页 |
| 4.3.2 path 1中疏水氨基酸V40与P114在信号传递中的作用 | 第86-90页 |
| 4.3.3 磷酸根结合位点S5至P1区域信号转导的精准路径 | 第90-92页 |
| 4.3.4 磷酸根结合位点S5与P2区域之间存在的三个疏水核心区域 | 第92-93页 |
| 4.3.5 path 2中疏水氨基酸V34与P36在信号传递中的作用 | 第93-95页 |
| 4.3.6 磷酸根结合位点S5至P2区域信号转导的精准路径 | 第95-98页 |
| 第五章 下游效应蛋白对β-Arrestin 1脯氨酸区域构象的特异性识别 | 第98-110页 |
| 5.1 背景介绍 | 第98页 |
| 5.2 材料方法 | 第98-99页 |
| 5.3 结果与讨论 | 第99-110页 |
| 5.3.1 SRC对β-Arrestin 1 PRs构象的特异性识别 | 第99-105页 |
| 5.3.2 不同SH3结构域结合β-Arrestin 1后对PRs构象的影响 | 第105-110页 |
| 第六章 激活态β-Arrestin 1上调SRC激酶活力 | 第110-119页 |
| 6.1 背景介绍 | 第110页 |
| 6.2 材料方法 | 第110-113页 |
| 6.3 结果与讨论 | 第113-119页 |
| 6.3.1 β-Arrestin 1激活构象对SRC-Y416位点磷酸化过程的影响 | 第113-116页 |
| 6.3.2 β-Arrestin 1激活构象SRC激酶活力的影响 | 第116-119页 |
| 讨论与展望 | 第119-121页 |
| 参考文献 | 第121-125页 |
| 致谢 | 第125-127页 |
| 攻读博士学位期间发表的学术论文目录 | 第127-128页 |
| 附件 | 第128页 |
