摘要 | 第4-5页 |
Abstract | 第5页 |
第一章 猪瘟及猪瘟病毒研究进展 | 第10-24页 |
1 猪瘟概述 | 第10-13页 |
1.1 猪瘟病毒的理化特性 | 第10-11页 |
1.2 猪瘟病毒基因结构 | 第11页 |
1.3 猪瘟病毒编码蛋白质 | 第11-13页 |
1.3.1 C蛋白 | 第11-12页 |
1.3.2 Erns(E0) | 第12页 |
1.3.3 E1蛋白 | 第12页 |
1.3.4 E2蛋白 | 第12-13页 |
1.3.5 非结构蛋白 | 第13页 |
2 猪瘟病毒检测技术研究进展 | 第13-17页 |
2.1 临床诊断 | 第13-14页 |
2.2 病原分离 | 第14页 |
2.3 动物试验 | 第14-15页 |
2.4 PCR法 | 第15页 |
2.5 原位核酸杂交 | 第15-16页 |
2.6 免疫组化 | 第16页 |
2.7 酶联免疫吸附测定试验 | 第16-17页 |
2.8 胶体金检测技术 | 第17页 |
3 猪瘟疫苗研究进展 | 第17-23页 |
3.1 传统疫苗 | 第17-18页 |
3.2 亚单位疫苗 | 第18-19页 |
3.3 核酸疫苗 | 第19-20页 |
3.4 活载体疫苗 | 第20-21页 |
3.5 基因缺失弱毒疫苗 | 第21-22页 |
3.6 全长感染性cDNA标记疫苗 | 第22页 |
3.7 合成肽疫苗 | 第22-23页 |
4 研究目的及意义 | 第23-24页 |
第二章 猪瘟病毒E2蛋白抗原区的可溶性表达及鉴定 | 第24-51页 |
1 材料与方法 | 第24-37页 |
1.1 材料 | 第24-27页 |
1.1.1 实验材料 | 第24页 |
1.1.2 主要试剂 | 第24-25页 |
1.1.3 主要溶液配制 | 第25-26页 |
1.1.4 试验仪器 | 第26-27页 |
1.2 方法 | 第27-37页 |
1.2.1 pMD19-T-E2克隆载体的构建 | 第27-30页 |
1.2.2 pET-28a-SUMO-E2表达载体的构建 | 第30-31页 |
1.2.3 SUMO-E2融合蛋白诱导表达 | 第31-32页 |
1.2.4 可溶性分析 | 第32-33页 |
1.2.5 Western-blot鉴定 | 第33-34页 |
1.2.6 SUMO-E2诱导表达条件优化 | 第34页 |
1.2.7 SUMO-E2蛋白纯化 | 第34-35页 |
1.2.8 E2蛋白纯化 | 第35页 |
1.2.9 E2蛋白反应原性鉴定 | 第35-36页 |
1.2.10 E2检测猪瘟血清抗体的应用 | 第36-37页 |
2 结果与分析 | 第37-48页 |
2.1 pET19-T-E2克隆载体的构建 | 第37-39页 |
2.2 pET-28a-SUMO-E2表达载体的构建 | 第39-40页 |
2.3 SUMO-E2诱导表达 | 第40-41页 |
2.4 SUMO-E2可溶性分析 | 第41-42页 |
2.5 SUMO-E2Western-blot分析 | 第42-43页 |
2.6 SUMO-E2蛋白诱导条件的优化 | 第43-44页 |
2.7 E2蛋白的纯化 | 第44-46页 |
2.8 E2蛋白反应原性分析 | 第46-47页 |
2.9 E2蛋白检测猪瘟血清抗体的应用 | 第47-48页 |
3 讨论 | 第48-51页 |
结论 | 第51-52页 |
参考文献 | 第52-59页 |
附录:英文缩写词汇表 | 第59-60页 |
个人简历、在学期间发表的学术论文及研究成果 | 第60-61页 |
致谢 | 第61页 |