| 提要 | 第4-5页 |
| 中文摘要 | 第5-7页 |
| Abstract | 第7-8页 |
| 英文缩写词 | 第12-13页 |
| 第1章 绪论 | 第13-24页 |
| 1.1 重组蛋白在大肠杆菌中的表达 | 第13-14页 |
| 1.2 获得可溶性重组蛋白的方法 | 第14-21页 |
| 1.2.1 不修饰靶蛋白 | 第15-18页 |
| 1.2.2 修饰目标蛋白 | 第18-21页 |
| 1.3 精氨酸对蛋白质的作用 | 第21-24页 |
| 第2章 材料与方法 | 第24-35页 |
| 2.1 实验材料 | 第24-26页 |
| 2.1.1 试剂及材料 | 第24页 |
| 2.1.2 质粒与菌种 | 第24-25页 |
| 2.1.3 培养基 | 第25页 |
| 2.1.4 实验动物 | 第25页 |
| 2.1.5 主要实验设备 | 第25-26页 |
| 2.2 引物的设计与合成 | 第26页 |
| 2.3 实验方法 | 第26-33页 |
| 2.3.1 pMD18T-N41质粒的构建 | 第26-29页 |
| 2.3.2 重组质粒pET28a-N41-PO的构建 | 第29页 |
| 2.3.3 重组质粒pET28a-N41的构建 | 第29-30页 |
| 2.3.4 质粒pET28a-N41-VP1 OK93的构建 | 第30页 |
| 2.3.5 重组蛋白在大肠杆菌中表达 | 第30-32页 |
| 2.3.6 重组蛋白的纯化 | 第32-33页 |
| 2.3.7 蛋白浓度的检测 | 第33页 |
| 2.4 蛋白的功能检测 | 第33-35页 |
| 2.4.1 重组蛋白的ICR小鼠免疫及采血 | 第33-34页 |
| 2.4.2 ELISA检测 | 第34-35页 |
| 第3章 实验结果 | 第35-57页 |
| 3.1 富含精氨酸短肽N41促进外源蛋白PO可溶性表达的初步探索 | 第35-41页 |
| 3.1.1 富含精氨酸短肽（N41）基因片段的获取 | 第35-36页 |
| 3.1.2 N41-PO的构建、诱导表达及其可溶性的验证 | 第36-41页 |
| 3.2 N41融合蛋白可溶性表达系统平台的构建 | 第41-42页 |
| 3.3 N41融合蛋白可溶性表达系统的验证 | 第42-48页 |
| 3.3.1 pET28a-N41-VP1融合蛋白的表达及可溶性探究 | 第42-44页 |
| 3.3.2 N41-VP1OK93的构建、表达及可溶性探究 | 第44-48页 |
| 3.4 FMDV新流行株表位疫苗的构建及活性检测 | 第48-57页 |
| 3.4.1 融合表位肽N41-H1的构建、诱导表达及活性检测 | 第49-52页 |
| 3.4.2 融合表位肽N41-H3的构建、诱导表达及活性检测 | 第52-57页 |
| 第4章 讨论 | 第57-61页 |
| 第5章 结论 | 第61-62页 |
| 参考文献 | 第62-72页 |
| 作者简历 | 第72-73页 |
| 致谢 | 第73-74页 |
