| 摘要 | 第3-4页 |
| Abstract | 第4-5页 |
| 绪论 | 第9-29页 |
| 1.1 引言 | 第9-10页 |
| 1.2 胶原蛋白的概述 | 第10-20页 |
| 1.2.1 胶原蛋白的定义与分类 | 第10-11页 |
| 1.2.2 鱼胶原蛋白的组成与结构 | 第11-13页 |
| 1.2.3 鱼胶原蛋白的来源 | 第13-15页 |
| 1.2.4 鱼胶原蛋白的提取 | 第15-17页 |
| 1.2.5 鱼胶原蛋白的分离纯化及定量检测方法 | 第17-18页 |
| 1.2.6 鱼胶原蛋白在生物医学领域的应用 | 第18-20页 |
| 1.3 胶原蛋白自聚集性质 | 第20-27页 |
| 1.3.1 自聚集原理与特点 | 第20-21页 |
| 1.3.2 胶原蛋白自聚集性质的影响因素 | 第21-22页 |
| 1.3.3 胶原蛋白自聚集性质的应用 | 第22-27页 |
| 1.4 选题背景及课题研究内容 | 第27-29页 |
| 第2章 鱼源Ⅰ型胶原蛋白的制备及其性能分析 | 第29-43页 |
| 2.1 引言 | 第29-30页 |
| 2.2 试剂与仪器 | 第30-31页 |
| 2.2.1 实验试剂 | 第30页 |
| 2.2.2 实验仪器及设备 | 第30-31页 |
| 2.3 实验步骤 | 第31-33页 |
| 2.3.1 鱼皮常规营养成分分析 | 第31页 |
| 2.3.2 胶原蛋白提取工艺 | 第31页 |
| 2.3.3 羟脯氨酸的测定及胶原蛋白提取率的计算方法 | 第31-32页 |
| 2.3.4 酸提工艺优化 | 第32页 |
| 2.3.5 酶提工艺优化 | 第32页 |
| 2.3.6 氨基酸组成分析 | 第32页 |
| 2.3.7 SDS-PAGE电泳分析 | 第32页 |
| 2.3.8 热变性温度的测定（Td）（粘度测定） | 第32-33页 |
| 2.3.9 傅立叶变换红外光谱分析 | 第33页 |
| 2.4 结果讨论与分析 | 第33-41页 |
| 2.4.1 营养成分分析 | 第33-34页 |
| 2.4.2 提取工艺条件与工艺参数 | 第34-37页 |
| 2.4.3 氨基酸组成分析 | 第37-38页 |
| 2.4.4 胶原蛋白的SDS-PAGE凝胶电泳 | 第38-39页 |
| 2.4.5 鱼源胶原蛋白的热稳定性分析 | 第39-40页 |
| 2.4.6 胶原蛋白的红外光谱分析 | 第40-41页 |
| 2.5 本章小结 | 第41-43页 |
| 第3章 鱼源胶原纤维自聚集构建纳吸棉的工艺探究 | 第43-57页 |
| 3.1 引言 | 第43页 |
| 3.2 试剂与仪器 | 第43-44页 |
| 3.2.1 实验试剂 | 第43-44页 |
| 3.2.2 实验仪器及设备 | 第44页 |
| 3.3 实验步骤 | 第44-47页 |
| 3.3.1 酶促溶性胶原蛋白（PSC）的制备 | 第44页 |
| 3.3.2 胶原蛋白自聚集纤维重组构建纳吸棉工艺 | 第44-45页 |
| 3.3.3 蛋白质含量测定方法 | 第45页 |
| 3.3.4 胶原蛋白纤维重组评价 | 第45页 |
| 3.3.5 纤维重组工艺优化 | 第45-46页 |
| 3.3.6 傅立叶变换红外光谱分析 | 第46页 |
| 3.3.7 重组纳吸棉适应生物医用材料标准的性状对比分析 | 第46-47页 |
| 3.3.8 纳吸棉的扫描电镜分析 | 第47页 |
| 3.3.9 纳吸棉止血性能的研究 | 第47页 |
| 3.3.10 数据处理 | 第47页 |
| 3.4 结果讨论与分析 | 第47-55页 |
| 3.4.1 胶原蛋白浓度对纤维重组纳吸棉效果的影响 | 第47-48页 |
| 3.4.2 离子强度对纤维重组纳吸棉效果的影响 | 第48-49页 |
| 3.4.3 体系pH值对纤维重组纳吸棉效果的影响 | 第49页 |
| 3.4.4 体系温度对纤维重组纳吸棉效果的影响 | 第49-50页 |
| 3.4.5 时间对纤维重组纳吸棉效果的影响 | 第50-51页 |
| 3.4.6 正交实验 | 第51-52页 |
| 3.4.7 重组纳吸棉的红外光谱分析 | 第52-53页 |
| 3.4.8 性状对比实验结果 | 第53页 |
| 3.4.9 纳吸棉的微观结构分析 | 第53-54页 |
| 3.4.10 纳吸棉的止血性能 | 第54-55页 |
| 3.5 本章小结 | 第55-57页 |
| 结论 | 第57-59页 |
| 参考文献 | 第59-65页 |
| 致谢 | 第65-67页 |
| 攻读学位期间发表的学术论文、专利及批文 | 第67-68页 |
