| 摘要 | 第3-5页 |
| Abstract | 第5-6页 |
| 绪论 | 第10-19页 |
| 1 纤维素酶 | 第10-11页 |
| 2 纤维素酶的来源 | 第11-12页 |
| 3 纤维素酶的结构 | 第12-16页 |
| 4 纤维素酶的工业应用 | 第16-18页 |
| 5 本研究的意义及目的 | 第18-19页 |
| 实验材料 | 第19-22页 |
| 1 菌株和质粒 | 第19页 |
| 2 酶及生化试剂 | 第19页 |
| 3 培养基及所用溶液 | 第19-21页 |
| 4 实验仪器 | 第21-22页 |
| 实验方法 | 第22-34页 |
| 1 结合结构域（CBD）研究的实验方法 | 第22-29页 |
| 1.1 CBD突变体的构建 | 第22-25页 |
| 1.2 含结合结构域（CBD）的重组子在大肠杆菌（BL21-DE3）中的表达与纯化 | 第25-27页 |
| 1.3 含CBD的重组蛋白功能比较：荧光显微镜观察CBD及其突变体与滤纸纤维、微晶纤维的结合情况 | 第27页 |
| 1.4 含CBD的重组蛋白功能比较：ITC检测CBD及其突变体与纤维五糖的吸附情况 | 第27-29页 |
| 1.5 结合结构域（CBD）蛋白质三维结构模拟 | 第29页 |
| 2 催化结构域（CD）研究的实验方法 | 第29-32页 |
| 2.1 催化结构域CD与全酶EGL1酶活性质的研究 | 第29-30页 |
| 2.2 催化结构域（CD）蛋白质三维结构模拟 | 第30页 |
| 2.3 CD突变体的构建 | 第30-32页 |
| 2.4 含催化结构域（CD）的重组子在大肠杆菌（BL21-DE3）中的表达与纯化 | 第32页 |
| 2.5 含CD的重组蛋白功能比较：以滤纸为底物测CD及其突变体的酶活 | 第32页 |
| 3 基础实验方法 | 第32-34页 |
| 3.1 试剂盒提取质粒 | 第32-33页 |
| 3.2 手提质粒 | 第33-34页 |
| 结果与分析 | 第34-50页 |
| 1 结合结构域（CBD）研究的结果与分析 | 第34-42页 |
| 1.1 CBD突变体的构建 | 第34-35页 |
| 1.2 含结合结构域（CBD）的重组子在大肠杆菌（BL21-DE3）中的表达与纯化 | 第35-36页 |
| 1.3 含CBD的重组蛋白功能比较：荧光显微镜观察CBD及其突变体与滤纸纤维、微晶纤维的结合情况 | 第36-40页 |
| 1.4 含CBD的重组蛋白功能比较：ITC检测CBD及其突变体与纤维五糖的吸附情况 | 第40-42页 |
| 1.5 结合结构域（CBD）蛋白质三维结构模拟 | 第42页 |
| 2 催化结构域（CD）研究的结果与分析 | 第42-50页 |
| 2.1 催化结构域CD与全酶EGL1酶活性质的研究 | 第42-45页 |
| 2.2 催化结构域（CD）蛋白质三维结构模拟 | 第45-46页 |
| 2.3 CD突变体的构建 | 第46-47页 |
| 2.4 含催化结构域（CD）的重组子在大肠杆菌（BL21-DE3）中的表达与纯化 | 第47-48页 |
| 2.5 含CD的重组蛋白功能比较：以滤纸为底物测CD及其突变体的酶活 | 第48-50页 |
| 结论与讨论 | 第50-53页 |
| 1 关于结合结构域CBD研究的结论 | 第50页 |
| 2 关于催化结构域CD研究的结论 | 第50-51页 |
| 3 后续工作及展望 | 第51-53页 |
| 参考文献 | 第53-57页 |
| 致谢 | 第57-58页 |
| 攻读学位期间的研究成果 | 第58页 |
