| 中文摘要 | 第4-6页 |
| Abstract | 第6-7页 |
| 缩写对比表 | 第8-15页 |
| 第一章 绪论 | 第15-26页 |
| 1.1 FtsZ蛋白的基本性质 | 第15-19页 |
| 1.1.1 FtsZ属于原核生物中细胞骨架微管蛋白 | 第15页 |
| 1.1.2 FtsZ是细菌收缩环形成的关键蛋白 | 第15-17页 |
| 1.1.3 FtsZ的生化特性研究 | 第17-19页 |
| 1.2 对于FtsZ蛋白的调控研究 | 第19-23页 |
| 1.2.1 ZipA与FtsA对于FtsZ蛋白的作用研究 | 第19-20页 |
| 1.2.2 Min系统 | 第20-23页 |
| 1.2.3 类核阻塞 | 第23页 |
| 1.2.4 MipZ蛋白 | 第23页 |
| 1.3 以FtsZ蛋白为靶点筛选抑制物的研究 | 第23-24页 |
| 1.4 本课题研究内容、目的及意义 | 第24-26页 |
| 第二章 实验材料与方法 | 第26-41页 |
| 2.1 实验材料 | 第26-28页 |
| 2.1.1 实验仪器 | 第26页 |
| 2.1.2 实验试剂 | 第26-27页 |
| 2.1.3 培养基及缓冲液的配方 | 第27-28页 |
| 2.1.4 菌株及质粒 | 第28页 |
| 2.2 实验方法 | 第28-41页 |
| 2.2.1 大肠杆菌感受态细胞的制备 | 第28-29页 |
| 2.2.2 提取铜绿假单胞菌基因组DNA | 第29-30页 |
| 2.2.3 质粒的小量提取 | 第30页 |
| 2.2.4 FtsZ、ZipA、MinC、MinD、MinE蛋白的克隆、表达及纯化 | 第30-34页 |
| 2.2.5 基因敲除 | 第34-39页 |
| 2.2.6 GTPase活性检测实验 | 第39-40页 |
| 2.2.7 光散射实验 | 第40页 |
| 2.2.8 共沉淀分析实验 | 第40页 |
| 2.2.9 电镜负染实验 | 第40-41页 |
| 第三章 结果与分析 | 第41-58页 |
| 3.1 FtsZ的生化特性 | 第41-45页 |
| 3.1.1 FtsZ蛋白的表达及纯化 | 第41页 |
| 3.1.2 不同盐溶液中FtsZ蛋白的GTP酶活 | 第41-44页 |
| 3.1.3 不同缓冲液中PaFtsZ形成的原丝纤维 | 第44-45页 |
| 3.2 ZipA与FtsZ的体外相互作用研究 | 第45-50页 |
| 3.2.1 ZipA蛋白的表达及纯化 | 第45页 |
| 3.2.2 ZipA对FtsZ的体外聚合的影响 | 第45-50页 |
| 3.3 MinC、MinD及其铜绿假单胞菌突变体研究 | 第50-58页 |
| 3.3.1 MinC与MinD蛋白的表达及纯化 | 第50页 |
| 3.3.2 MinC与MinD基因敲除 | 第50-53页 |
| 3.3.3 MinC阻止FtsZ的装配 | 第53-54页 |
| 3.3.4 MinC和MinD形成共聚物 | 第54-55页 |
| 3.3.5 MinD在MinC与MinD形成的共同聚合物中起决定性作用 | 第55-56页 |
| 3.3.6 MinE抑制MinCD共聚物 | 第56-58页 |
| 第四章 讨论 | 第58-63页 |
| 4.1 铜绿假单胞菌的特点 | 第58-59页 |
| 4.2 ZipA不但加强FtsZ原丝纤维聚合而且稳定其弯曲结构 | 第59-60页 |
| 4.3 Min蛋白的功能及对FtsZ的作用 | 第60-63页 |
| 第五章 总结与展望 | 第63-65页 |
| 5.1 总结 | 第63-64页 |
| 5.2 展望 | 第64-65页 |
| 参考文献 | 第65-72页 |
| 致谢 | 第72-73页 |
| 攻读硕士学位期间取得的科研成果 | 第73页 |
