| 英文缩写表 | 第1-6页 |
| 中文摘要 | 第6-8页 |
| 英文摘要 | 第8-10页 |
| 前言 | 第10-21页 |
| 第一部分 材料与方法 | 第21-46页 |
| 1 材料 | 第21-27页 |
| ·主要仪器设备 | 第21-22页 |
| ·菌种和细胞株 | 第22页 |
| ·载体和工具酶 | 第22-23页 |
| ·抗体 | 第23页 |
| ·试剂盒 | 第23页 |
| ·其它试剂 | 第23-24页 |
| ·所需溶液 | 第24-27页 |
| 2 方法 | 第27-46页 |
| ·表达载体的构建 | 第27-31页 |
| ·融合蛋白质的表达 | 第31-35页 |
| ·细胞培养 | 第35-37页 |
| ·TNFAIP1与CK2β之间的相互作用分析 | 第37-38页 |
| ·荧光活性分析 | 第38-40页 |
| ·磷酸化分析 | 第40-43页 |
| ·荧光实时定量PCR | 第43-44页 |
| ·蛋白质降解实验 | 第44-46页 |
| 第二部分 结果与分析 | 第46-56页 |
| 1 表达载体的构建 | 第46-47页 |
| ·细胞总RNA的提取 | 第46页 |
| ·人的TNFAIP1基因的克隆 | 第46-47页 |
| 2 Western-blot证明融合蛋白质在原核细胞中表达 | 第47-48页 |
| 3 Western-blot证明融合蛋白质在真核细胞中表达 | 第48页 |
| 4 TNFAIP1在几种常见细胞系的内源表达差异 | 第48-49页 |
| 5 GST pull-down证明TNFAIP1和CK2β在体外直接相互作用 | 第49-50页 |
| 6 免疫共沉淀证明TNFAIP1和CK2β在HaLa细胞中相互作用 | 第50页 |
| 7 TNFAIP1被CK2磷酸化的位点分析 | 第50-53页 |
| 8 TNFAIP1磷酸化后对NF-KB和AP1转录活性的抑制作用的影响 | 第53-54页 |
| 9 TNFAIP1磷酸化后其蛋白的稳定性的改变 | 第54-56页 |
| 第三部分 讨论 | 第56-61页 |
| 参考文献 | 第61-67页 |
| 致谢 | 第67-68页 |
| 附录Ⅰ | 第68-69页 |
| 附录Ⅱ | 第69页 |
