| 中文摘要 | 第1-11页 |
| Abstract | 第11-13页 |
| 英文缩略及中文对照表 | 第13-15页 |
| 1 引言 | 第15-37页 |
| ·纤维素酶 | 第15-28页 |
| ·产生纤维素酶的微生物 | 第16-17页 |
| ·纤维素酶系 | 第17-18页 |
| ·纤维素酶的理化性质 | 第18-19页 |
| ·纤维素酶的结构 | 第19-21页 |
| ·纤维素酶的催化机理 | 第21-23页 |
| ·纤维素酶的提取和纯化 | 第23-24页 |
| ·纤维素酶的基因克隆及功能性氨基酸残基 | 第24-26页 |
| ·纤维素酶的应用和展望 | 第26-28页 |
| ·β-葡萄糖苷酶 | 第28-37页 |
| ·β-葡萄糖苷酶发现与分类 | 第28-29页 |
| ·β-葡萄糖苷酶来源及分布 | 第29页 |
| ·β-葡萄糖苷酶理化性质 | 第29-31页 |
| ·β-葡萄糖苷酶活性中心结构及催化反应机理 | 第31-32页 |
| ·β-葡萄糖苷酶基因的克隆及表达 | 第32-34页 |
| ·β-葡萄糖苷酶生物学功能 | 第34页 |
| ·β-葡萄糖苷酶应用和展望 | 第34-37页 |
| 2 材料与方法 | 第37-45页 |
| ·实验材料 | 第37-38页 |
| ·菌株 | 第37页 |
| ·培养基 | 第37页 |
| ·主要仪器和试剂 | 第37-38页 |
| ·实验方法 | 第38-45页 |
| ·菌丝体的培养 | 第38页 |
| ·不同培养时间对产生β-葡萄糖苷酶的影响 | 第38-39页 |
| ·酶活性测定 | 第39页 |
| ·C.thermophilium产生的β-葡萄糖苷酶的分离纯化 | 第39-40页 |
| ·蛋白质含量测定 | 第40-42页 |
| ·酶的纯度鉴定 | 第42页 |
| ·酶的分子量的测定 | 第42-43页 |
| ·酶的性质研究 | 第43-45页 |
| 3 结果与分析 | 第45-55页 |
| ·培养时间对产酶的影响 | 第45-46页 |
| ·C.thermophilium产β-葡萄糖苷酶的分离纯化及鉴定 | 第46-50页 |
| ·DEAE-Sepharose阴离子交换柱层析 | 第46-47页 |
| ·Phenyl-Sepharose疏水柱层析 | 第47-48页 |
| ·SephacrylS-100凝胶层析 | 第48-49页 |
| ·β-葡萄糖苷酶纯化过程总表 | 第49-50页 |
| ·β-葡萄糖苷酶的一般性质 | 第50-55页 |
| ·β-葡萄糖苷酶的分子量 | 第50-52页 |
| ·β-葡萄糖苷酶的最适反应温度 | 第52页 |
| ·β-葡萄糖苷酶的最适反应pH值 | 第52页 |
| ·β-葡萄糖苷酶的热稳定性 | 第52-54页 |
| ·不同金属离子对β-葡萄糖苷酶活性的影响 | 第54页 |
| ·β-葡萄糖苷酶对不同物质的作用能力 | 第54-55页 |
| 4 讨论 | 第55-63页 |
| ·关于研究结果的讨论 | 第56-59页 |
| ·关于研究方法的讨论 | 第59-61页 |
| ·展望 | 第61-63页 |
| 5 结论 | 第63-64页 |
| 参考文献 | 第64-76页 |
| 致谢 | 第76页 |