| 中文摘要 | 第14-17页 |
| ABSTRACT | 第17-21页 |
| 第一章 综述 | 第22-42页 |
| 1.1 生物钙及其调控 | 第22-23页 |
| 1.2 中心蛋白的发现 | 第23-25页 |
| 1.3 中心蛋白的结构 | 第25-30页 |
| 1.4 中心蛋白的功能 | 第30-33页 |
| 1.4.1 收缩结构中的中心蛋白 | 第30-31页 |
| 1.4.2 微管组织中心的中心蛋白 | 第31页 |
| 1.4.3 纤毛或鞭毛中的中心蛋白 | 第31页 |
| 1.4.4 细胞核中的中心蛋白 | 第31-32页 |
| 1.4.5 中心蛋白功能的专一性与多样性 | 第32-33页 |
| 1.5 中心蛋白的研究热点 | 第33-38页 |
| 1.5.1 靶肽 | 第34-36页 |
| 1.5.2 核苷酸切除修复 | 第36-38页 |
| 1.6 设计思路 | 第38-42页 |
| 第二章 中心蛋白与DNA的相互作用 | 第42-60页 |
| 2.1 引言 | 第42-43页 |
| 2.2 实验材料 | 第43页 |
| 2.2.1 实验试剂 | 第43页 |
| 2.2.2 实验仪器 | 第43页 |
| 2.3 实验方法 | 第43-48页 |
| 2.3.1 储备液的配制 | 第43-46页 |
| 2.3.2 蛋白表达及纯化 | 第46-47页 |
| 2.3.3 CD光谱的测定 | 第47页 |
| 2.3.4 荧光寿命的测定 | 第47页 |
| 2.3.5 DNA解链温度的测定 | 第47页 |
| 2.3.6 荧光光谱分析 | 第47页 |
| 2.3.7 等温滴定量热分析 | 第47-48页 |
| 2.4 实验结果与讨论 | 第48-58页 |
| 2.4.1 CD光谱 | 第48-50页 |
| 2.4.2 荧光寿命 | 第50页 |
| 2.4.3 TNS荧光 | 第50-51页 |
| 2.4.4 DNA热变性 | 第51-53页 |
| 2.4.5 EB竞争实验 | 第53-54页 |
| 2.4.6 荧光光谱 | 第54-55页 |
| 2.4.7 ITC研究 | 第55-57页 |
| 2.4.8 不同结构域比较 | 第57-58页 |
| 2.5 结论 | 第58-60页 |
| 第三章 dsDNA对中心蛋白聚集性质的调控 | 第60-82页 |
| 3.1 引言 | 第60页 |
| 3.2 实验材料 | 第60-61页 |
| 3.2.1 实验试剂 | 第60页 |
| 3.2.2 实验仪器 | 第60-61页 |
| 3.3 实验方法 | 第61-63页 |
| 3.3.1 蛋白表达及纯化 | 第61页 |
| 3.3.2 储备液的配制 | 第61页 |
| 3.3.3 共振光散射光谱测定 | 第61页 |
| 3.3.4 非变性聚丙烯酰胺凝胶 | 第61-62页 |
| 3.3.5 荧光光谱的测定 | 第62页 |
| 3.3.6 等温滴定量热分析 | 第62-63页 |
| 3.4 实验结果与讨论 | 第63-80页 |
| 3.4.1 dsDNA对中心蛋白聚集性质的调控 | 第63-65页 |
| 3.4.2 影响因素 | 第65-67页 |
| 3.4.3 机理探究 | 第67-73页 |
| 3.4.4 dsDNA对中心蛋白金属结合性质的影响 | 第73-79页 |
| 3.4.5 不同结构域比较 | 第79-80页 |
| 3.5 结论 | 第80-82页 |
| 第四章 中心蛋白的类核酸内切酶活性 | 第82-98页 |
| 4.1 引言 | 第82页 |
| 4.2 实验材料 | 第82-83页 |
| 4.2.1 实验试剂 | 第82-83页 |
| 4.2.2 实验仪器 | 第83页 |
| 4.3 实验方法 | 第83-85页 |
| 4.3.1 蛋白表达纯化 | 第83页 |
| 4.3.2 储备液配制 | 第83页 |
| 4.3.3 琼脂糖凝胶电泳 | 第83-84页 |
| 4.3.4 抑制剂研究 | 第84页 |
| 4.3.5 T4-ligase实验 | 第84页 |
| 4.3.6 酶活性测定 | 第84页 |
| 4.3.7 Molecalar Docking | 第84-85页 |
| 4.4 结果与讨论 | 第85-97页 |
| 4.4.1 N-EoCen的类核酸内切酶活性 | 第85页 |
| 4.4.2 酶活性最适条件 | 第85-88页 |
| 4.4.3 机理研究 | 第88-89页 |
| 4.4.4 关键氨基酸推测 | 第89-92页 |
| 4.4.5 酶活性测定 | 第92-96页 |
| 4.4.6 不同结构域的比较 | 第96-97页 |
| 4.5 结论 | 第97-98页 |
| 第五章 蜂毒素对中心蛋白类核酸内切酶活性的调控 | 第98-122页 |
| 5.1 引言 | 第98页 |
| 5.2 实验材料 | 第98-99页 |
| 5.2.1 实验试剂 | 第98-99页 |
| 5.2.2 实验仪器 | 第99页 |
| 5.3 实验方法 | 第99-101页 |
| 5.3.1 储备液的制备 | 第99页 |
| 5.3.2 琼脂糖凝胶电泳 | 第99页 |
| 5.3.3 非变性凝胶电泳 | 第99页 |
| 5.3.4 CD光谱 | 第99-100页 |
| 5.3.5 酶活性测定 | 第100页 |
| 5.3.6 共振光散射测定 | 第100页 |
| 5.3.7 等温滴定量热分析 | 第100页 |
| 5.3.8 荧光光谱测定 | 第100页 |
| 5.3.9 DNA解链温度的测量 | 第100页 |
| 5.3.10 荧光寿命的测定 | 第100-101页 |
| 5.4 结果与讨论 | 第101-120页 |
| 5.4.1 蛋白与蜂毒素结合的研究 | 第101-102页 |
| 5.4.2 蜂毒素与DNA结合的研究 | 第102-105页 |
| 5.4.3 蜂毒素对蛋白类酶活性的调控 | 第105-109页 |
| 5.4.4 三元复合物的形成 | 第109-114页 |
| 5.4.5 反应机理 | 第114-120页 |
| 5.5 结论 | 第120-122页 |
| 第六章 总结与展望 | 第122-126页 |
| 6.1 引言 | 第122页 |
| 6.2 总结 | 第122-124页 |
| 6.3 展望 | 第124-126页 |
| 参考文献 | 第126-144页 |
| 附录 | 第144-147页 |
| 攻读博士学位期间主要发表和待发表的论文 | 第147-148页 |
| 致谢 | 第148-149页 |
| 个人简况及联系方式 | 第149-151页 |