摘要 | 第5-7页 |
Abstract | 第7-8页 |
第1章 绪论 | 第12-19页 |
1.1 水稻秸秆资源概况 | 第12-13页 |
1.1.1 水稻秸秆组成分析 | 第12-13页 |
1.1.2 水稻秸秆的生物降解 | 第13页 |
1.2 木质纤维素降解主要酶类 | 第13-14页 |
1.2.1 纤维素降解酶 | 第13页 |
1.2.2 半纤维素降解酶 | 第13-14页 |
1.2.3 木质素降解酶 | 第14页 |
1.3 羧酸酯酶的研究进展 | 第14-17页 |
1.3.1 羧酸酯酶的分类 | 第14-16页 |
1.3.2 羧酸酯酶的结构特点 | 第16页 |
1.3.3 羧酸酯酶的催化机制 | 第16页 |
1.3.4 羧酸酯酶的应用 | 第16-17页 |
1.4 论文的选题背景、研究内容及思路 | 第17-19页 |
第2章 Pantoea ananatis Sd-1降解水稻秸秆发酵液木聚糖酶活性的条件优化 | 第19-29页 |
2.1 前言 | 第19页 |
2.2 实验材料、仪器与方法 | 第19-24页 |
2.2.1 实验材料 | 第19页 |
2.2.2 实验试剂 | 第19-20页 |
2.2.3 实验培养基及试剂配置 | 第20-21页 |
2.2.4 实验仪器 | 第21-22页 |
2.2.5 Sd-1的培养条件 | 第22页 |
2.2.6 单因素条件实验 | 第22页 |
2.2.7 发酵液中酶活力的测定 | 第22-24页 |
2.2.8 正交优化实验 | 第24页 |
2.3 实验结果与讨论 | 第24-28页 |
2.3.1 发酵液酶活性的最佳单因素研究 | 第24-26页 |
2.3.2 木聚糖酶的正交优化实验 | 第26-28页 |
2.4 本章小结 | 第28-29页 |
第3章 Pantoea ananatis Sd-1中羧酸酯酶基因的克隆、原核表达与蛋白纯化 | 第29-55页 |
3.1 前言 | 第29页 |
3.2 实验仪器、材料和方法 | 第29-44页 |
3.2.1 菌种和质粒 | 第29-31页 |
3.2.2 实验试剂 | 第31-32页 |
3.2.3 实验培养基及试剂配置 | 第32-34页 |
3.2.4 主要实验仪器和设备 | 第34页 |
3.2.5 目的基因CarE7和CarE31的生物信息学分析 | 第34页 |
3.2.6 目的基因的克隆和表达载体的构建 | 第34-41页 |
3.2.7 目的基因的诱导表达和重组蛋白的纯化 | 第41-43页 |
3.2.8 SDS-PAGE检测目的蛋白 | 第43-44页 |
3.3 实验结果与讨论 | 第44-54页 |
3.3.1 CarE7和CarE31基因的生物信息学分析 | 第44-50页 |
3.3.2 目的基因的克隆及表达载体构建 | 第50-51页 |
3.3.3 重组羧酸酯酶的诱导表达 | 第51-52页 |
3.3.4 重组蛋白的纯化 | 第52-54页 |
3.4 本章小结 | 第54-55页 |
第4章 Pantoea ananatis Sd-1中羧酸酯酶的生化性质及应用 | 第55-68页 |
4.1 前言 | 第55页 |
4.2 实验材料、仪器与方法 | 第55-60页 |
4.2.1 实验材料和试剂 | 第55页 |
4.2.2 实验试剂的配置 | 第55-56页 |
4.2.3 实验仪器 | 第56页 |
4.2.4 重组蛋白浓度的测定 | 第56-57页 |
4.2.5 重组蛋白木聚糖酶活力检测 | 第57页 |
4.2.6 重组蛋白羧酸酯酶活力的检测 | 第57-58页 |
4.2.7 重组蛋白底物的特异性研究 | 第58-59页 |
4.2.8 羧酸酯酶酶学性质研究 | 第59页 |
4.2.9 CarE7及Sd-1降解西维因的研究 | 第59-60页 |
4.3 实验结果与讨论 | 第60-66页 |
4.3.1 重组蛋白浓度的测定 | 第60页 |
4.3.2 重组蛋白木聚糖酶活力的测定 | 第60-61页 |
4.3.3 重组蛋白羧酸酯酶活力的测定 | 第61-62页 |
4.3.4 重组蛋白底物的特异性 | 第62-63页 |
4.3.5 羧酸酯酶CarE7酶学性质研究 | 第63-65页 |
4.3.6 Sd-1及CarE7对西维因的降解作用 | 第65-66页 |
4.4 本章小结 | 第66-68页 |
结论与展望 | 第68-70页 |
参考文献 | 第70-78页 |
附录A 攻读学位期间发表的论文和专利 | 第78-79页 |
附录B 碱基序列 | 第79-81页 |
致谢 | 第81-82页 |