| 摘要 | 第4-6页 |
| abstract | 第6-8页 |
| 英文缩略词 | 第9-13页 |
| 第一章 前言 | 第13-23页 |
| 1.1. 阿尔茨海默氏病 | 第13-14页 |
| 1.2. 临床症状和神经病理学 | 第14页 |
| 1.3. 淀粉样前体蛋白（APP）加工的分子机制及Aβ 肽和聚集体的形成 | 第14-16页 |
| 1.4. 遗传因素 | 第16-17页 |
| 1.5. AD的诊断和治疗 | 第17-19页 |
| 1.6. 单链抗体（sc Fv） | 第19-21页 |
| 1.7. 本论文的研究思路 | 第21-23页 |
| 第二章 Aβ42 及其单链抗体的制备 | 第23-37页 |
| 2.1. 引言 | 第23页 |
| 2.2. 实验材料 | 第23-25页 |
| 2.2.1. 菌种 | 第23页 |
| 2.2.2. 试剂 | 第23-24页 |
| 2.2.3. 仪器 | 第24-25页 |
| 2.3. 实验方法 | 第25-31页 |
| 2.3.1. 编码单链抗体HT7的VH、VL的基因扩增 | 第25-26页 |
| 2.3.2. 编码单链抗体HT7的VL的DNA片段与原核表达载体的连接 | 第26-27页 |
| 2.3.3. 编码单链抗体HT7的VH的DNA片段与原核表达载体的连接 | 第27-28页 |
| 2.3.4. 重组质粒的转化 | 第28-29页 |
| 2.3.5. 阳性菌株筛选及鉴定 | 第29页 |
| 2.3.6. 目的蛋白的诱导表达与纯化 | 第29-30页 |
| 2.3.7. Aβ 的制备 | 第30-31页 |
| 2.4. 实验结果 | 第31-36页 |
| 2.4.1. 单链抗体HT7的VL和VH结构域的表达载体构建 | 第31-34页 |
| 2.4.2. 单链抗体HT7及其VL和VH结构域的表达及纯化 | 第34页 |
| 2.4.3. Aβ 的制备 | 第34-36页 |
| 本章小结 | 第36-37页 |
| 第三章 抗Aβ42 寡聚体特异性单链抗体的性质与功能分析 | 第37-55页 |
| 3.1. 引言 | 第37页 |
| 3.2. 实验材料 | 第37-39页 |
| 3.2.1. 材料 | 第37页 |
| 3.2.2. 试剂 | 第37-38页 |
| 3.2.3. 仪器 | 第38-39页 |
| 3.3. 实验方法 | 第39-44页 |
| 3.3.1. 单链抗体与四种形态Aβ42 结合特异性的分析 | 第39-40页 |
| 3.3.2. 单链抗体对Aβ42 寡聚体（表观）结合力的检测 | 第40-41页 |
| 3.3.3. 单链抗体对Aβ 寡聚体（表观）亲和力的测定 | 第41-42页 |
| 3.3.4. 单链抗体对Aβ42 聚集的抑制作用的分析 | 第42页 |
| 3.3.5. 单链抗体抑制Aβ42 对细胞的毒性作用的检测 | 第42-43页 |
| 3.3.6. 单链抗体与Aβ42 相互作用的分析 | 第43-44页 |
| 3.4. 实验结果 | 第44-54页 |
| 3.4.1. 单链抗体对Aβ42 不同形态的特异性 | 第44页 |
| 3.4.2. 单链抗体对Aβ42 寡聚体的（表观）结合力 | 第44-46页 |
| 3.4.3. 单链抗体的（表观）亲和力的测定 | 第46-48页 |
| 3.4.4. 单链抗体对Aβ42 聚集的抑制作用 | 第48-49页 |
| 3.4.5. 单链抗体抑制Aβ42 对细胞的毒性作用 | 第49-52页 |
| 3.4.6. 单链抗体HT7的VH、VL结构域与Aβ42 相互作用分析 | 第52-54页 |
| 本章小结 | 第54-55页 |
| 结论与讨论 | 第55-56页 |
| 参考文献 | 第56-61页 |
| 作者简介及在学期间所取得的科研成果 | 第61-62页 |
| 致谢 | 第62页 |
