| 摘要 | 第5-6页 |
| ABSTRACT | 第6-7页 |
| 第1章 蛋白质修饰研究进展 | 第10-39页 |
| 1.1 引言 | 第10页 |
| 1.2 蛋白质化学修饰 | 第10-11页 |
| 1.3 对氨基酸残基的修饰 | 第11-14页 |
| 1.3.1 经典的氨基酸残基修饰反应 | 第11-12页 |
| 1.3.2 新一代的氨基酸残基修饰反应 | 第12-14页 |
| 1.4 对二硫键的修饰 | 第14-17页 |
| 1.4.1 后期环化策略 | 第14-16页 |
| 1.4.2 二氨基二酸策略 | 第16-17页 |
| 1.5 生物正交反应 | 第17-21页 |
| 1.5.1 腙、肟连接反应 | 第18页 |
| 1.5.2 Staudinger连接反应 | 第18-19页 |
| 1.5.3 叠氮-炔烃环加成反应 | 第19-20页 |
| 1.5.4 烯烃参与的连接反应 | 第20-21页 |
| 1.6 腙、肟连接反应 | 第21-29页 |
| 1.6.1 腙、肟连接反应机理 | 第21-22页 |
| 1.6.2 向蛋白质中引入醛、酮的方法 | 第22-23页 |
| 1.6.3 向蛋白质中引入羟胺、肼的方法 | 第23-25页 |
| 1.6.4 腙、肟连接反应的催化剂 | 第25-27页 |
| 1.6.5 无催化剂的腙、肟连接反应 | 第27-29页 |
| 1.7 蛋白质修饰反应在蛋白质-聚合物偶联方面的应用 | 第29-31页 |
| 1.8 本章总结及本论文研究的对象 | 第31-33页 |
| 参考文献 | 第33-39页 |
| 第2章 蛋白质C末端的无催化剂腙连接反应 | 第39-71页 |
| 2.1 研究背景 | 第39页 |
| 2.2 研究思路 | 第39-40页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第40-45页 |
| 2.3.1 模型肽LYRAA-NHNH_2的合成以及与醛的反应 | 第40-41页 |
| 2.3.2 测试邻氯苯甲醛的C末端氨基酸兼容性 | 第41-42页 |
| 2.3.3 腙连接产物的稳定性实验 | 第42-43页 |
| 2.3.4 蛋白质标记实验 | 第43-45页 |
| 2.4 小结与展望 | 第45页 |
| 2.5 实验部分 | 第45-69页 |
| 2.5.1 试剂与仪器 | 第45页 |
| 2.5.2 实验过程与操作 | 第45-69页 |
| 参考文献 | 第69-71页 |
| 第3章 基于缺电子醛试剂的蛋白质-聚合物修饰 | 第71-92页 |
| 3.1 研究背景 | 第71-72页 |
| 3.2 研究思路 | 第72页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第72-77页 |
| 3.3.1 醛试剂、模型肽的合成以及活性测试 | 第72-74页 |
| 3.3.2 缺电子苯甲醛与不同C末端模型肽的腙连接反应 | 第74-75页 |
| 3.3.3 缺电子苯甲醛试剂的功能化设计 | 第75页 |
| 3.3.4 荧光及药物分子功能化试剂的合成及其与蛋白质的反应 | 第75-76页 |
| 3.3.5 高分子聚合物功能化试剂的合成及其与蛋白质的反应 | 第76-77页 |
| 3.4 小结与展望 | 第77-78页 |
| 3.5 实验部分 | 第78-90页 |
| 3.5.1 试剂与仪器 | 第78页 |
| 3.5.2 实验过程与操作 | 第78-90页 |
| 参考文献 | 第90-92页 |
| 第4章 基于新二氨基二酸的二硫键改造 | 第92-121页 |
| 4.1 研究背景 | 第92页 |
| 4.2 研究思路 | 第92-93页 |
| 4.3 结果与讨论 | 第93-101页 |
| 4.3.1 二氨基二酸的设计 | 第93-94页 |
| 4.3.2 氨基酸单体的合成 | 第94-95页 |
| 4.3.3 二氨基二酸的合成 | 第95-97页 |
| 4.3.4 催产素合成与表征 | 第97-101页 |
| 4.4 小结与展望 | 第101页 |
| 4.5 实验部分 | 第101-119页 |
| 4.5.1 试剂与仪器 | 第101-102页 |
| 4.5.2 实验过程与操作 | 第102-119页 |
| 参考文献 | 第119-121页 |
| 第5章 全文工作总结 | 第121-123页 |
| 致谢 | 第123-125页 |
| 在读期间发表的学术论文与取得的其他研究成果 | 第125页 |
