| 致谢 | 第4-6页 |
| 摘要 | 第6-8页 |
| Abstract | 第8-10页 |
| 第一章 文献综述 | 第14-30页 |
| 1.1 前言 | 第14-16页 |
| 1.2 对虾的免疫系统 | 第16-18页 |
| 1.2.1 物理屏障 | 第17页 |
| 1.2.2 细胞免疫 | 第17页 |
| 1.2.3 体液免疫 | 第17-18页 |
| 1.3 对虾阳离子抗菌肽 | 第18-21页 |
| 1.3.1 Penaeidins | 第18-19页 |
| 1.3.2 Crustins | 第19-20页 |
| 1.3.3 抗脂多糖因子ALFs | 第20-21页 |
| 1.4 抗菌肽的作用机理与分子改造 | 第21-25页 |
| 1.4.1 抗菌肽的结构分类 | 第21-23页 |
| 1.4.2 抗菌肽的作用机理 | 第23-24页 |
| 1.4.3 抗菌肽的分子改造 | 第24-25页 |
| 1.5 抗菌肽的重组表达系统 | 第25-28页 |
| 1.5.1 原核重组表达系统 | 第25-26页 |
| 1.5.2 真核重组表达系统 | 第26-28页 |
| 1.6 本研究的内容和意义 | 第28-30页 |
| 第二章 一种改造后的脂多糖结合域LBDv的生物学活性研究 | 第30-50页 |
| 2.1 前言 | 第30-31页 |
| 2.2 材料与方法 | 第31-37页 |
| 2.2.1 实验材料 | 第31-32页 |
| 2.2.2 实验方法 | 第32-37页 |
| 2.3 实验结果 | 第37-47页 |
| 2.3.1 抗菌肽LBDv抑菌活性测定 | 第37-40页 |
| 2.3.2 LBDv的体内抑菌活性 | 第40页 |
| 2.3.3 LBDv抑菌机理探讨 | 第40-41页 |
| 2.3.4 LBDv理化特征和二级结构分析 | 第41-46页 |
| 2.3.5 细胞毒性分析 | 第46-47页 |
| 2.4 讨论 | 第47-50页 |
| 第三章 脂多糖结合域LBD短肽的设计合成与活性检测 | 第50-64页 |
| 3.1 前言 | 第50-51页 |
| 3.2 材料与方法 | 第51-53页 |
| 3.2.1 实验材料 | 第51-53页 |
| 3.2.2 实验方法 | 第53页 |
| 3.3 实验结果 | 第53-61页 |
| 3.3.1 LBD短肽的结构与抗菌活性分析 | 第53-54页 |
| 3.3.2 LBD短肽的分子设计 | 第54-57页 |
| 3.3.3 设计改造短肽的抑菌活性检测 | 第57-61页 |
| 3.4 讨论 | 第61-64页 |
| 第四章 中国对虾FcALF5的原核重组表达和功能分析 | 第64-86页 |
| 4.1 前言 | 第64-65页 |
| 4.2 材料与方法 | 第65-74页 |
| 4.2.1 实验材料 | 第65-66页 |
| 4.2.2 实验方法 | 第66-74页 |
| 4.3 实验结果 | 第74-83页 |
| 4.3.1 rFcALF5的重组表达及检测 | 第74页 |
| 4.3.2 rFcALF5的抑菌活性测定 | 第74-76页 |
| 4.3.3 rFcALF5抗WSSV活性测定 | 第76-77页 |
| 4.3.4 蛋白互作结果筛选 | 第77-78页 |
| 4.3.5 蛋白质谱鉴定 | 第78页 |
| 4.3.6 rVP24-GST的重组表达 | 第78-80页 |
| 4.3.7 蛋白互作验证 | 第80-83页 |
| 4.4 讨论 | 第83-86页 |
| 第五章 抗菌肽FcALF2-LBDv的真核重组表达及活性检测 | 第86-102页 |
| 5.1 前言 | 第86页 |
| 5.2 材料与方法 | 第86-91页 |
| 5.2.1 实验材料 | 第86-87页 |
| 5.2.2 实验方法 | 第87-91页 |
| 5.3 实验结果 | 第91-99页 |
| 5.3.1 mFc ALF2基因的优化和合成 | 第91-93页 |
| 5.3.2 重组表达载体的构建和重组蛋白的表达纯化 | 第93-95页 |
| 5.3.3 细菌结合实验 | 第95-96页 |
| 5.3.4 SEM观察细菌膜的完整性 | 第96页 |
| 5.3.5 重组蛋白的抗菌和抗WSSV活性鉴定 | 第96-99页 |
| 5.4 讨论 | 第99-102页 |
| 结论 | 第102页 |
| 创新点 | 第102-104页 |
| 参考文献 | 第104-120页 |
| 作者简历 | 第120-122页 |
| 攻读学位期间发表的学术论文与研究成果 | 第122页 |
