| 摘要 | 第1-6页 |
| ABSTRACT | 第6-10页 |
| 第一章 文献综述 | 第10-17页 |
| ·抗菌肽的研究进展 | 第10-14页 |
| ·抗菌肽的发现 | 第10页 |
| ·抗菌肽的分类 | 第10-11页 |
| ·抗菌肽的生物活性 | 第11-13页 |
| ·抗菌肽作用机制 | 第13-14页 |
| ·抗菌肽基因工程进展 | 第14-15页 |
| ·大肠杆菌表达系统 | 第14页 |
| ·酵母表达系统 | 第14-15页 |
| ·杆状病毒表达系统 | 第15页 |
| ·转基因动、植物表达系统 | 第15页 |
| ·抗菌肽的应用 | 第15-16页 |
| ·本研究的目的和意义 | 第16-17页 |
| 第二章 材料与方法 | 第17-30页 |
| ·材料 | 第17-21页 |
| ·菌株和质粒 | 第17页 |
| ·主要酶类及试剂 | 第17页 |
| ·主要仪器设备 | 第17-18页 |
| ·主要溶液配制 | 第18-21页 |
| ·方法 | 第21-30页 |
| ·基因的设计与合成 | 第21页 |
| ·表达载体的构建和鉴定 | 第21-23页 |
| ·pMAL-c2X-BhSGAMP-1-S 连接产物转化及筛选鉴定 | 第23-25页 |
| ·融合蛋白的诱导表达 | 第25-26页 |
| ·融合蛋白的纯化 | 第26-27页 |
| ·重组蛋白BhSGAMP-1-S 的纯化 | 第27-28页 |
| ·重组抗菌肽BhSGAMP-1-S 的活性鉴定 | 第28-30页 |
| 第三章 BhSGAMP-1-S 的表达与纯化 | 第30-41页 |
| ·BhSGAMP-1-S 基因设计与人工合成 | 第30-31页 |
| ·重组表达载体的构建 | 第31页 |
| ·融合蛋白的表达及条件优化 | 第31-34页 |
| ·重组融合蛋白MBP-BhSGAMP-1-S 的表达分析 | 第31-32页 |
| ·常规表达条件的优化 | 第32-34页 |
| ·目的蛋白的纯化 | 第34-39页 |
| ·重组融合蛋白MBP-BhSGAMP-1-S 的表达纯化 | 第34-35页 |
| ·肠激酶切割融合蛋白 | 第35-36页 |
| ·重组抗菌肽BhSGAMP-1-S 的纯化 | 第36-38页 |
| ·蛋白含量和回收率测定 | 第38-39页 |
| ·小结与讨论 | 第39-41页 |
| ·小结 | 第39页 |
| ·讨论 | 第39-41页 |
| 第四章 BhSGAMP-1-S 抑菌活性分析 | 第41-45页 |
| ·抑制细菌活性鉴定 | 第41-42页 |
| ·抑制真菌活性鉴定 | 第42-43页 |
| ·小结与讨论 | 第43-45页 |
| ·小结 | 第43页 |
| ·讨论 | 第43-45页 |
| 第五章 结论与讨论 | 第45-47页 |
| ·结论 | 第45页 |
| ·讨论 | 第45-47页 |
| 参考文献 | 第47-53页 |
| 中英文缩略词对照表 | 第53-55页 |
| 致谢 | 第55-56页 |
| 作者简介 | 第56页 |
