| 摘要 | 第4-6页 |
| ABSTRACT | 第6-8页 |
| 缩略词表 | 第11-12页 |
| 第一章 文献综述 | 第12-25页 |
| 1.1 隐孢子虫病的概述 | 第12页 |
| 1.2 隐孢子虫的分类学 | 第12-17页 |
| 1.3 隐孢子虫的免疫相关蛋白研究 | 第17-21页 |
| 1.3.1 卵囊壁蛋白的研究进展 | 第17-19页 |
| 1.3.2 热休克蛋白的研究进展 | 第19-21页 |
| 1.4 隐孢子虫的诊断方法 | 第21-23页 |
| 1.4.1 传统的病原学诊断方法 | 第21页 |
| 1.4.2 分子生物学诊断方法 | 第21-22页 |
| 1.4.3 免疫学诊断方法 | 第22-23页 |
| 1.5 目的与意义 | 第23-25页 |
| 第二章 安氏隐孢子虫卵囊壁蛋白(COWP)的原核表达及其免疫原性的研究 | 第25-45页 |
| 2.1 材料与方法 | 第25-33页 |
| 2.1.1 材料 | 第25-26页 |
| 2.1.2 方法 | 第26-33页 |
| 2.2 结果 | 第33-43页 |
| 2.2.1 COWP基因的扩增与克隆 | 第33-34页 |
| 2.2.2 构建的克隆载体鉴定 | 第34页 |
| 2.2.3 构建的表达载体鉴定 | 第34-35页 |
| 2.2.4 重组质粒的诱导表达与条件优化 | 第35-40页 |
| 2.2.5 重组蛋白的纯化 | 第40页 |
| 2.2.6 重组蛋白免疫原性的研究 | 第40-43页 |
| 2.3 讨论 | 第43-45页 |
| 第三章 安氏隐孢子虫热休克蛋白(HSP70)的原核表达及其免疫原性的研究 | 第45-58页 |
| 3.1 材料与方法 | 第45-48页 |
| 3.1.1 材料 | 第45-46页 |
| 3.1.2 方法 | 第46-48页 |
| 3.2 结果 | 第48-56页 |
| 3.2.1 HSP70基因的扩增与克隆 | 第48-49页 |
| 3.2.2 构建的克隆载体鉴定 | 第49页 |
| 3.2.3 构建的表达载体鉴定 | 第49-50页 |
| 3.2.4 重组质粒的诱导表达与条件优化 | 第50-54页 |
| 3.2.5 重组蛋白的纯化 | 第54-55页 |
| 3.2.6 重组蛋白的免疫原性检测 | 第55-56页 |
| 3.3 讨论 | 第56-58页 |
| 第四章 卵囊壁蛋白(COWP)与热休克蛋白(HSP70)的联合表达及其免疫原性的研究 | 第58-70页 |
| 4.1 材料与方法 | 第58-60页 |
| 4.1.1 材料 | 第58页 |
| 4.1.2 方法 | 第58-60页 |
| 4.2 结果 | 第60-68页 |
| 4.2.1 双酶切结果 | 第60-61页 |
| 4.2.2 构建的表达载体鉴定 | 第61-62页 |
| 4.2.3 重组质粒的诱导表达与条件优化 | 第62-65页 |
| 4.2.4 重组蛋白的纯化 | 第65-66页 |
| 4.2.5 重组蛋白的免疫原性研究 | 第66-68页 |
| 4.3 讨论 | 第68-70页 |
| 第五章 不同重组蛋白包被抗原的筛选及间接ELISA方法的建立 | 第70-94页 |
| 5.1 材料 | 第70-71页 |
| 5.1.1 主要试剂 | 第70页 |
| 5.1.2 主要试剂配制 | 第70-71页 |
| 5.1.3 主要仪器 | 第71页 |
| 5.2 方法 | 第71-73页 |
| 5.2.1 血清的制备 | 第71页 |
| 5.2.2 抗原浓度的测定(Bradford法) | 第71页 |
| 5.2.3 建立间接ELISA方法及进行条件优化 | 第71-73页 |
| 5.3 结果 | 第73-91页 |
| 5.3.1 蛋白抗原浓度的测定 | 第73页 |
| 5.3.2 间接ELISA方法的建立 | 第73-91页 |
| 5.4 讨论 | 第91-94页 |
| 第六章 结论 | 第94-95页 |
| 参考文献 | 第95-99页 |
| 致谢 | 第99-100页 |
| 攻读学位期间发表论文情况 | 第100页 |
