| 摘要 | 第1-7页 |
| Abstract | 第7-12页 |
| 第一章 引言 | 第12-24页 |
| ·AIV 的研究概况 | 第12-16页 |
| ·AIV 的结构和特性 | 第12页 |
| ·AIV 基因编码蛋白的结构与功能 | 第12-16页 |
| ·AIV 的诊断方法 | 第16-19页 |
| ·病毒的分离鉴定 | 第16页 |
| ·血清学诊断方法 | 第16-17页 |
| ·分子生物学诊断方法 | 第17-19页 |
| ·抗原表位的鉴定方法研究进展 | 第19-23页 |
| ·肽扫描技术 | 第20页 |
| ·AA 定点突变技术 | 第20页 |
| ·X-ray 衍射或核磁共振技术 | 第20-21页 |
| ·质谱技术 | 第21页 |
| ·噬菌体展示肽技术 | 第21-22页 |
| ·生物信息学工具预测分析 | 第22-23页 |
| ·研究目的和意义 | 第23-24页 |
| 第二章 单克隆抗体的制备及鉴定 | 第24-34页 |
| ·试验材料 | 第24页 |
| ·毒株和试验动物 | 第24页 |
| ·主要试剂 | 第24页 |
| ·主要仪器设备 | 第24页 |
| ·NS1 蛋白 MAb 的制备 | 第24-28页 |
| ·重组蛋白的诱导表达 | 第24-25页 |
| ·重组蛋白的纯化及鉴定 | 第25页 |
| ·动物免疫与抗体水平检测 | 第25页 |
| ·MAb ELISA 筛选方法最佳工作浓度的建立 | 第25页 |
| ·细胞融合与阳性细胞株的筛选 | 第25-26页 |
| ·腹水的制备 | 第26-27页 |
| ·MAb 特性的鉴定 | 第27-28页 |
| ·结果 | 第28-32页 |
| ·重组蛋白的表达鉴定及纯化 | 第28页 |
| ·重组蛋白的抗原性鉴定 | 第28-29页 |
| ·动物免疫与抗体水平检测 | 第29页 |
| ·MAb ELISA 筛选方法最佳工作浓度的建立 | 第29页 |
| ·细胞融合与阳性细胞株的筛选 | 第29-30页 |
| ·MAb 特性的鉴定 | 第30-32页 |
| ·讨论 | 第32-34页 |
| 第三章 抗原表位的鉴定 | 第34-45页 |
| ·试验材料 | 第34页 |
| ·主要试剂 | 第34页 |
| ·主要仪器设备 | 第34页 |
| ·利用噬菌体展示肽筛选 D9 和 D7 抗原表位 | 第34-36页 |
| ·腹水的纯化 | 第34页 |
| ·肽库的生物淘选 | 第34-35页 |
| ·噬菌体滴度的测定 | 第35页 |
| ·噬菌体的扩增 | 第35页 |
| ·噬菌斑的扩增及测序模板的纯化 | 第35页 |
| ·ELISA 检测所选噬菌体与 D9 和 D7 的结合 | 第35-36页 |
| ·利用多肽芯片筛选 D7 抗原表位 | 第36页 |
| ·抗原表位的验证 | 第36-37页 |
| ·ELISA 验证合成多肽与 D9 反应 | 第36页 |
| ·点印记验证合成多肽与 D7 反应 | 第36页 |
| ·IFA 验证合成多肽与 D7 反应 | 第36-37页 |
| ·结果 | 第37-44页 |
| ·纯化后腹水 SDS-PAGE 电泳鉴定 | 第37页 |
| ·淘选过程中噬菌体回收率 | 第37-38页 |
| ·噬菌体 ELISA | 第38-39页 |
| ·噬菌体测序结果及分析 | 第39-40页 |
| ·利用多肽芯片筛选 D7 抗原表位 | 第40-41页 |
| ·抗原表位的验证 | 第41-44页 |
| ·讨论 | 第44-45页 |
| 第四章 全文结论 | 第45-46页 |
| 参考文献 | 第46-52页 |
| 致谢 | 第52-53页 |
| 作者简历 | 第53页 |