| 摘要 | 第1-6页 |
| ABSTRACT | 第6-9页 |
| 第一章 绪论 | 第9-38页 |
| ·蛋白-蛋白对接的定义及意义 | 第9-10页 |
| ·蛋白-蛋白对接方法的发展 | 第10-15页 |
| ·蛋白-蛋白对接概述 | 第10-12页 |
| ·处理侧链柔性 | 第12-13页 |
| ·处理主链柔性 | 第13-15页 |
| ·CAPRI 简介 | 第15-18页 |
| ·蛋白-蛋白相互作用位点预测 | 第18页 |
| ·蛋白-蛋白相互作用数据库 | 第18-19页 |
| ·蛋白-蛋白对接服务器 | 第19页 |
| ·一些对接算法的原理介绍 | 第19-25页 |
| ·基于快速傅立叶变换的蛋白-蛋白对接 | 第19-23页 |
| ·实验数据引导的蛋白-蛋白对接——HADDOCK | 第23-25页 |
| 参考文献 | 第25-38页 |
| 第二章 对基于快速傅立叶变换的对接方法的改进以及与实验数据结合的蛋白复合物结构预测 | 第38-75页 |
| ·引言 | 第38-41页 |
| ·材料和方法 | 第41-47页 |
| ·测试集合 | 第41页 |
| ·对接程序 | 第41-44页 |
| ·参数DISTANCE，SURFACE 和ρ的选择 | 第44-46页 |
| ·主链碰撞筛选 | 第46页 |
| ·模糊的相互作用约束能量计算 | 第46-47页 |
| ·定义主动残基和被动残基 | 第47页 |
| ·评价标准 | 第47页 |
| ·抗体CDR 确定 | 第47页 |
| ·结果和讨论 | 第47-69页 |
| ·保留构象的策略 | 第47-48页 |
| ·参数DISTANCE，SURFACE 和ρ的选择 | 第48-57页 |
| ·全局搜索结果比较 | 第57-63页 |
| ·重新打分 | 第63-69页 |
| ·结论 | 第69-71页 |
| 参考文献 | 第71-75页 |
| 第三章 分子对接方法的应用——结合实验信息构建hCLP和 F-actin 复合物模型 | 第75-87页 |
| ·背景介绍 | 第75-76页 |
| ·实验方法 | 第76-77页 |
| ·蛋白-蛋白对接 | 第76-77页 |
| ·根据实验数据对构象进行筛选 | 第77页 |
| ·聚类 | 第77页 |
| ·排序. | 第77页 |
| ·结果和讨论 | 第77-83页 |
| ·F-actin 结构 | 第77-80页 |
| ·蛋白-蛋白对接 | 第80-82页 |
| ·聚类 | 第82页 |
| ·和游离的F-actin 对接 | 第82-83页 |
| ·模型比较 | 第83页 |
| ·结论 | 第83-85页 |
| 参考文献 | 第85-87页 |
| 附录 | 第87-105页 |
| 致谢 | 第105-106页 |
| 在读期间发表的学术论文与取得的其他研究成果 | 第106-107页 |
