| 作者简历 | 第7-8页 |
| 摘要 | 第8-12页 |
| Abstract | 第12-17页 |
| 中英文缩略词对照表 | 第18-28页 |
| 第一章 引言 | 第28-52页 |
| 1.1 选题背景和研究意义 | 第28-29页 |
| 1.2 国内外研究现状 | 第29-47页 |
| 1.2.1 邻苯二甲酸酯类微生物降解过程研究现状 | 第29-35页 |
| 1.2.1.1 邻苯二甲酸酯微生物降解研究 | 第29-31页 |
| 1.2.1.2 邻苯二甲酸酯微生物降解途径研究 | 第31-35页 |
| 1.2.2 邻苯二甲酸酯类微生物降解菌基因组学研究现状 | 第35-39页 |
| 1.2.2.1 基因组与基因组学研究 | 第35-36页 |
| 1.2.2.2 邻苯二甲酸酯类微生物降解菌基因组学研究 | 第36-39页 |
| 1.2.3 邻苯二甲酸酯类微生物降解酶系蛋白组学研究现状 | 第39-44页 |
| 1.2.3.1 蛋白质组与差异蛋白质组学研究 | 第40-41页 |
| 1.2.3.2 邻苯二甲酸酯类污染物微生物降解酶系蛋白组学研究 | 第41-43页 |
| 1.2.3.3 iTRAQ蛋白定量分析技术在蛋白质组学中的应用 | 第43-44页 |
| 1.2.4 邻苯二甲酸酯类微生物降解酶系分离与鉴定研究现状 | 第44-47页 |
| 1.2.4.1 酶的分离与纯化技术 | 第44-45页 |
| 1.2.4.2 邻苯二甲酸酯类微生物降解酶系分离与鉴定研究 | 第45-47页 |
| 1.2.5 存在的问题 | 第47页 |
| 1.3 研究目标、内容及思路 | 第47-50页 |
| 1.3.1 研究目标 | 第47页 |
| 1.3.2 研究内容 | 第47-48页 |
| 1.3.3 研究思路 | 第48-50页 |
| 1.4 论文创新点 | 第50-52页 |
| 第二章 Sphingobium yanoikuyae SHJ对DEP的生物降解过程 | 第52-72页 |
| 2.1 概述 | 第52-53页 |
| 2.2 试验方法和材料 | 第53-56页 |
| 2.2.1 实验对象与材料 | 第53页 |
| 2.2.2 邻苯二甲酸酯类微生物降解菌Sphingobium yanoikuyae SHJ的分离 | 第53-54页 |
| 2.2.3 邻苯二甲酸酯类微生物降解菌Sphingobium yanoikuyae SHJ的鉴定 | 第54-55页 |
| 2.2.4 不同氧气条件下DEP降解菌Sphingobium yanoikuyae SHJ的生长状况 | 第55页 |
| 2.2.5 DEP生物降解实验方案 | 第55页 |
| 2.2.6 DEP浓度与降解产物组成分析 | 第55-56页 |
| 2.2.7 DEP生物降解途径推测 | 第56页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第56-70页 |
| 2.3.1 Sphingobium yanoikuyae SHJ的基本性状 | 第56-58页 |
| 2.3.2 Sphingobium yanoikuyae SHJ的鉴定 | 第58-59页 |
| 2.3.3 Sphingobium yanoikuyae SHJ对DEP的降解动力学 | 第59-61页 |
| 2.3.4 DEP的降解中间产物鉴定 | 第61-66页 |
| 2.3.5 DEP的生物降解途径推测 | 第66-70页 |
| 2.4 本章小结 | 第70-72页 |
| 第三章 Sphingobium yanoikuyae SHJ的基因组学研究 | 第72-83页 |
| 3.1 概述 | 第72页 |
| 3.2 试验方法和材料 | 第72-74页 |
| 3.2.1 实验对象与材料 | 第72-73页 |
| 3.2.2 Sphingobium yanoikuyae SHJ宏基因组de novo测序 | 第73-74页 |
| 3.2.3 基因预测及注释 | 第74页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第74-81页 |
| 3.3.1 Sphingobium yanoikuyae SHJ的全基因组测定 | 第74-75页 |
| 3.3.2 Sphingobium yanoikuyae SHJ对邻苯二甲酸酯类降解相关基因分析 | 第75-81页 |
| 3.4 本章小结 | 第81-83页 |
| 第四章 Sphingobium yanoikuyae SHJ对DEP的生物降解酶系的差异蛋白组学研究 | 第83-105页 |
| 4.1 概述 | 第83-84页 |
| 4.2 试验方法和材料 | 第84-88页 |
| 4.2.1 实验对象与材料 | 第84页 |
| 4.2.2 DEP与葡萄糖诱导微生物降解实验方案 | 第84-85页 |
| 4.2.3 DEP与葡萄糖诱导降解酶液的提取及浓缩 | 第85页 |
| 4.2.4 蛋白含量的检测 | 第85-86页 |
| 4.2.5 DEP与葡萄糖诱导降解酶的消化和iTRAQ蛋白组标记 | 第86-87页 |
| 4.2.6 DEP与葡萄糖诱导降解酶的LC-MS/MS质谱检测及数据库检索 | 第87-88页 |
| 4.3 结果与讨论 | 第88-103页 |
| 4.3.1 差异表达蛋白的筛选 | 第88-93页 |
| 4.3.2 DEP的生物降解过程中差异表达蛋白分析 | 第93-102页 |
| 4.3.3 DEP的生物降解途径中参与关键酶类预测 | 第102-103页 |
| 4.4 本章小结 | 第103-105页 |
| 第五章 Sphingobium yanoikuyae SHJ对DEP的生物降解关键酶的分离与鉴定 | 第105-144页 |
| 5.1 概述 | 第105-106页 |
| 5.2 试验方法和材料 | 第106-114页 |
| 5.2.1 实验对象与材料 | 第106页 |
| 5.2.2 DEP生物降解实验方案 | 第106页 |
| 5.2.3 DEP降解粗酶液的提取 | 第106-107页 |
| 5.2.4 蛋白含量的测定 | 第107页 |
| 5.2.5 DEP降解酶活性的测定 | 第107页 |
| 5.2.6 DEP降解粗酶液的酶学性质研究 | 第107-108页 |
| 5.2.6.1 酶促反应曲线 | 第107页 |
| 5.2.6.2 酶液浓度对酶促反应的影响 | 第107-108页 |
| 5.2.6.3 酶的最适底物浓度 | 第108页 |
| 5.2.6.4 酶的最适pH | 第108页 |
| 5.2.6.5 酶的最适温度 | 第108页 |
| 5.2.7 DEP降解胞内酶的柱层析纯化过程 | 第108-110页 |
| 5.2.8 DEP降解酶纯度、分子量测定 | 第110-112页 |
| 5.2.9 DEP降解酶In-gel MALDI-TOF质谱检测及数据库检索 | 第112-113页 |
| 5.2.10 DEP降解酶在Sphingobium yanoikuyae SHJ全基因组中的编码基因序列 | 第113-114页 |
| 5.3 结果与讨论 | 第114-143页 |
| 5.3.1 DEP降解粗酶液的酶学性质研究 | 第114-119页 |
| 5.3.1.1 酶促反应曲线 | 第114页 |
| 5.3.1.2 酶液浓度对酶促反应的影响 | 第114-117页 |
| 5.3.1.3 酶的最适底物浓度 | 第117页 |
| 5.3.1.4 酶的最适pH | 第117-118页 |
| 5.3.1.5 酶的最适温度 | 第118-119页 |
| 5.3.2 Sphingobium yanoikuyae SHJ对DEP的生物降解关键酶的分离与纯化 | 第119-135页 |
| 5.3.3 Sphingobium yanoikuyae SHJ对DEP的生物降解关键酶的鉴定及功能预测 | 第135-138页 |
| 5.3.4 DEP降解关键酶在Sphingobium yanoikuyae SHJ全基因组中的编码基因序列 | 第138-143页 |
| 5.4 本章小结 | 第143-144页 |
| 第六章 结论与建议 | 第144-148页 |
| 6.1 结论 | 第144-147页 |
| 6.2 建议 | 第147-148页 |
| 致谢 | 第148-150页 |
| 参考文献 | 第150-170页 |
