摘要 | 第3-4页 |
Abstract | 第4-5页 |
引言 | 第6-11页 |
第一部分 文献综述 | 第11-26页 |
第一章 增值诱导配体(APRIL)的研究进展 | 第12-17页 |
1.1 APRIL及其受体的结构特点 | 第12-13页 |
1.1.1 APRIL的结构 | 第12-13页 |
1.1.2 APRIL的受体及其结构特征 | 第13页 |
1.2 APRIL介导的信号转导途径 | 第13-14页 |
1.3 APRIL的生物学功能 | 第14-16页 |
1.3.1 对肿瘤细胞的增值作用 | 第14-15页 |
1.3.2 对免疫系统的调节作用 | 第15页 |
1.3.3 其它功能 | 第15-16页 |
1.4 APRIL与自身免疫性疾病 | 第16页 |
1.5 展望 | 第16-17页 |
第二章 B淋巴细胞刺激因子(BAFF)的研究进展 | 第17-22页 |
2.1 BAFF的表达及其分子结构特点 | 第17页 |
2.2 BAFF的受体 | 第17-18页 |
2.3 BAFF介导的信号通路 | 第18-19页 |
2.4 BAFF的生物学功能 | 第19-20页 |
2.4.1 对B淋巴细胞的共刺激作用 | 第19页 |
2.4.2 对肿瘤细胞生长的抑制作用 | 第19-20页 |
2.4.3 对T细胞的影响 | 第20页 |
2.5 BAFF在疾病中的作用 | 第20-21页 |
2.5.1 类风湿性关节炎(RA) | 第20页 |
2.5.2 干燥综合征(SS) | 第20页 |
2.5.3 慢性B淋巴细胞白血病 | 第20-21页 |
2.6 结论与展望 | 第21-22页 |
第三章 融合基因的研究进展 | 第22-24页 |
3.1 利用融合基因增强目的基因的表达 | 第22页 |
3.2 利用融合蛋白对目的基因进行示踪 | 第22页 |
3.3 利用融合蛋白改变目的蛋白的免疫原性 | 第22-23页 |
3.4 利用融合蛋白增强目的蛋白的功能 | 第23-24页 |
第四章 溶菌酶的研究进展 | 第24-26页 |
4.1 溶菌酶的分类 | 第24页 |
4.2 溶菌酶的结构 | 第24页 |
4.3 溶菌酶的生物学功能 | 第24-25页 |
4.3.1 溶菌酶在身体防御机制方面的作用 | 第24-25页 |
4.3.2 溶菌酶与其它物质之间的联系 | 第25页 |
4.3.3 溶菌酶的其它作用 | 第25页 |
4.4 国内外溶菌酶生产现状及问题 | 第25-26页 |
第二部分 实验部分 | 第26-57页 |
第五章 hAPRIL-Fc和hBAFF-Fc的构建、表达及生物功能鉴定 | 第27-45页 |
5.1 实验材料 | 第27-28页 |
5.1.1 实验动物、质粒和菌株 | 第27页 |
5.1.2 试剂和耗材 | 第27页 |
5.1.3 主要实验仪器 | 第27-28页 |
5.2 实验方法 | 第28-38页 |
5.2.1 hAPRIL-Fc、hBAFF-Fc原核表达载体的构建 | 第28-35页 |
5.2.2 hAPRIL-Fc、hBAFF-Fc蛋白在原核中的表达、纯化及活性鉴定 | 第35-38页 |
5.3 实验方法结果与分析 | 第38-43页 |
5.3.1 hAPRIL-Fc、hBAFF-Fc基因的合成 | 第38页 |
5.3.2 hAPRIL-Fc、hBAFF-Fc表达载体的构建 | 第38-39页 |
5.3.3 hAPRIL-Fc、hBAFF-Fc蛋白的表达、纯化 | 第39-40页 |
5.3.4 MTT分别检测hAPRIL-Fc、hBAFF-Fc对小鼠B淋巴细胞的作用 | 第40-41页 |
5.3.5 激光共聚焦检测hAPRIL-Fc、hBAFF-Fc蛋白对小鼠B淋巴细胞的结合 | 第41-42页 |
5.3.6 流式细胞法检测hAPRIL-Fc、hBAFF-Fc蛋白对小鼠B淋巴细胞的结合 | 第42-43页 |
5.4 讨论 | 第43-45页 |
第六章 非洲爪蟾溶菌酶的克隆表达及生物学性质的鉴定 | 第45-57页 |
6.1 实验材料 | 第45页 |
6.1.1 实验动物、质粒和宿主菌 | 第45页 |
6.1.2 试剂和耗材 | 第45页 |
6.1.3 实验仪器 | 第45页 |
6.2 实验方法 | 第45-51页 |
6.2.1 从非洲爪蟾组织样品中提取总RNA | 第45-46页 |
6.2.2 逆转录获得cDNA | 第46页 |
6.2.3 RT-PCR获得非洲爪蟾溶菌酶的保守片段 | 第46-51页 |
6.3 实验结果 | 第51-55页 |
6.3.1 非洲爪蟾LYZ(xlLYZ)基因序列及内含子分析 | 第51-52页 |
6.3.2 非洲爪蟾LYZ(xlLYZ)蛋白空间结构比对 | 第52页 |
6.3.3 不同物种LYZ氨基酸序列比对 | 第52-53页 |
6.3.4 进化树分析 | 第53-54页 |
6.3.5 非洲爪蟾LYZ蛋白的表达与纯化 | 第54页 |
6.3.6 非洲爪蟾LYZ蛋白的最适PH和温度 | 第54-55页 |
6.3.7 非洲爪蟾LYZ蛋白的活性测试 | 第55页 |
6.4 讨论 | 第55-57页 |
全文总结 | 第57-58页 |
参考文献 | 第58-63页 |
附录: 硕士在读期间研究成果 | 第63-64页 |
致谢 | 第64页 |