| 中文摘要 | 第3-4页 |
| Abstract | 第4页 |
| 中文文摘 | 第5-11页 |
| 绪论 | 第11-27页 |
| 第一节 纤溶酶原激活系统 | 第11-13页 |
| 第二节 纤溶酶原激活系统与恶性肿瘤的关系 | 第13-14页 |
| 第三节 尿激酶介绍 | 第14-16页 |
| 0.3.1 尿激酶的结构信息 | 第15-16页 |
| 0.3.2 尿激酶的生理功能 | 第16页 |
| 第四节 抗凝血药物与胰蛋白酶样丝氨酸蛋白酶的关系 | 第16-18页 |
| 第五节 丝氨酸蛋白酶的生物学功能 | 第18页 |
| 第六节 黄酮类化合物 | 第18-22页 |
| 0.6.1 黄酮类化合物简介 | 第18-19页 |
| 0.6.2 黄酮类化合物的分类 | 第19-21页 |
| 0.6.3 黄酮类化合物的药用价值 | 第21-22页 |
| 第七节 槲皮素的相关信息 | 第22-24页 |
| 0.7.1 槲皮素及其药用价值 | 第22页 |
| 0.7.2 槲皮素的药理学研究进展 | 第22-24页 |
| 0.7.2.1 槲皮素抗肿瘤作用的研究 | 第22-23页 |
| 0.7.2.2 槲皮素的抗炎作用研究 | 第23页 |
| 0.7.2.3 槲皮素对心血管疾病的药效研究 | 第23-24页 |
| 第八节 本课题的选题依据及研究目的 | 第24-27页 |
| 第一章 实验材料、设备与方法 | 第27-41页 |
| 第一节 实验材料 | 第27-31页 |
| 1.1.1 菌株 | 第27页 |
| 1.1.2 质粒及抗生素 | 第27-28页 |
| 1.1.3 用于分子克隆的工具酶及蛋白表达纯化用的标准蛋白 | 第28页 |
| 1.1.4 主要药品及试剂 | 第28-30页 |
| 1.1.5 其他 | 第30-31页 |
| 第二节 主要仪器及设备 | 第31-34页 |
| 第三节 实验方法 | 第34-41页 |
| 1.3.1 毕赤酵母相关培养基的配制 | 第34页 |
| 1.3.2 目的蛋白的诱导表达 | 第34-35页 |
| 1.3.3 尿激酶丝氨酸蛋白酶结构域的纯化原理 | 第35-36页 |
| 1.3.4 目的蛋白的纯化 | 第36-39页 |
| 1.3.5 尿激酶丝氨酸蛋白酶结构域与槲皮素复合物的晶体生长 | 第39页 |
| 1.3.6 晶体数据的收集与结构解析 | 第39-41页 |
| 第二章 实验结果与分析 | 第41-49页 |
| 第一节 目的蛋白的获取 | 第41页 |
| 第二节 尿激酶的纯度与均一度分析 | 第41-42页 |
| 第三节 尿激酶的活性检测 | 第42-43页 |
| 第四节 尿激酶-槲皮素复合物的晶体生长 | 第43-44页 |
| 第五节 晶体数据的收集与结构解析 | 第44-45页 |
| 第六节 尿激酶-槲皮素复合物的结构 | 第45-49页 |
| 第三章 讨论 | 第49-59页 |
| 第一节 槲皮素是尿激酶的非传统抑制剂 | 第49-50页 |
| 第二节 槲皮素与尿激酶作用的模式与传统的尿激酶抑制剂不同 | 第50-54页 |
| 第三节 黄酮类化合物有望被加工成抗凝血药物 | 第54-56页 |
| 第四节 邻苯二酚单元作为丝氨酸水解酶抑制剂的骨架 | 第56-59页 |
| 第四章 结论 | 第59-63页 |
| 第一节 本课题的研究意义、实验设计及结果 | 第59页 |
| 第二节 本课题解决的问题及取得的进展 | 第59-60页 |
| 第三节 本课题的创新点 | 第60页 |
| 第四节 展望 | 第60-63页 |
| 第五章 其他课题进展 | 第63-67页 |
| Ⅰ型纤溶酶原激活物抑制因子及其新型抑制剂的结构机理研究 | 第63-67页 |
| 5.1 研究背景 | 第63-64页 |
| 5.2 PAI-1 14-1B的诱导表达与纯化 | 第64-65页 |
| 5.3 复合物的制备与晶体生长~([139]) | 第65-66页 |
| 5.4 结果与分析 | 第66-67页 |
| 参考文献 | 第67-79页 |
| 攻读学位期间承担的科研任务与主要成果 | 第79-83页 |
| 致谢 | 第83-85页 |
| 个人简历 | 第85-88页 |
