| 摘要 | 第5-7页 |
| Abstract | 第7-9页 |
| 第一章 前言 | 第18-50页 |
| 1 海洋多糖的结构与功能 | 第18-29页 |
| 1.1 海洋多糖的来源 | 第18-21页 |
| 1.1.1 海藻多糖 | 第18-20页 |
| 1.1.2 海洋微生物多糖 | 第20-21页 |
| 1.1.3 海洋动物多糖 | 第21页 |
| 1.2 海洋多糖的结构特征及其研究方法 | 第21-25页 |
| 1.2.1 单糖组成分析 | 第22-23页 |
| 1.2.2 分子量及分子量分布分析 | 第23-24页 |
| 1.2.3 高碘酸氧化和 Smith 降解 | 第24页 |
| 1.2.4 红外光谱 (IR) 分析 | 第24页 |
| 1.2.5 核磁共振波谱 (NMR) 分析 | 第24页 |
| 1.2.6 质谱 (MS) 分析 | 第24页 |
| 1.2.7 色谱与串联质谱联用技术 | 第24-25页 |
| 1.2.8 多糖高级结构的研究 | 第25页 |
| 1.3 海洋多糖的功能 | 第25-29页 |
| 1.3.1 抗肿瘤活性 | 第25-26页 |
| 1.3.2 抗氧化活性 | 第26-27页 |
| 1.3.3 抗凝血活性 | 第27-28页 |
| 1.3.4 抗病毒活性 | 第28-29页 |
| 1.3.5 抗糖尿病活性 | 第29页 |
| 2 多糖的结构修饰及对活性的影响 | 第29-31页 |
| 2.1 多糖结构修饰类型 | 第29-30页 |
| 2.2 磷酸化修饰多糖及其生物活性 | 第30页 |
| 2.3 氧化修饰多糖及其生物活性 | 第30-31页 |
| 3 多糖芯片的构建及其应用 | 第31-36页 |
| 3.1 糖生物学与糖组学 | 第31-33页 |
| 3.2 糖芯片简介 | 第33-34页 |
| 3.3 多糖芯片及其构建 | 第34-36页 |
| 3.4 多糖芯片的应用 | 第36页 |
| 4 几种疾病相关蛋白及其生物学功能 | 第36-38页 |
| 4.1 橘果粉胞凝集素 (AAL) 及其生物学功能 | 第36-37页 |
| 4.2 甲型流感病毒 H1N1 及抗病毒药物的筛选 | 第37页 |
| 4.3 结缔组织生长因子 (CTGF) 及其生物学功能 | 第37-38页 |
| 4.4 胰淀素 (Amylin) 及其生物学功能 | 第38页 |
| 4.5 α-Synuclein 及其生物学功能 | 第38页 |
| 5 课题意义及研究思路 | 第38-41页 |
| 5.1 研究背景及意义 | 第38-39页 |
| 5.2 研究思路 | 第39-41页 |
| 参考文献 | 第41-50页 |
| 第二章 2 种海藻中多糖的提取、分离及活性评价 | 第50-82页 |
| 引言 | 第50-51页 |
| 1 材料和仪器 | 第51-52页 |
| 1.1 实验原料 | 第51页 |
| 1.2 主要实验试剂及材料 | 第51-52页 |
| 1.3 实验仪器 | 第52页 |
| 2 实验方法 | 第52-58页 |
| 2.1 多糖提取 | 第52-53页 |
| 2.1.1 材料处理 | 第52-53页 |
| 2.1.2 冷水提取 | 第53页 |
| 2.1.3 热水提取 | 第53页 |
| 2.1.4 4 % NaOH 热提取 | 第53页 |
| 2.1.5 18 % NaOH 热提取 | 第53页 |
| 2.2 纯度鉴定及分子量测定 | 第53-54页 |
| 2.2.1 醋酸纤维素薄膜电泳 | 第53-54页 |
| 2.2.2 分子量测量 | 第54页 |
| 2.3 基本理化性质分析 | 第54-55页 |
| 2.3.1 总糖含量测定 | 第54页 |
| 2.3.2 蛋白含量测定 | 第54页 |
| 2.3.3 硫酸基含量测定 | 第54页 |
| 2.3.4 3,6-内醚-半乳糖含量测定 | 第54-55页 |
| 2.3.5 D-半乳糖含量测定 | 第55页 |
| 2.4 离子色谱法分析单糖组成 | 第55页 |
| 2.4.1 还原性水解 | 第55页 |
| 2.4.2 弱酸全水解 | 第55页 |
| 2.4.3 离子色谱单糖分析条件 | 第55页 |
| 2.5 红外光谱分析 | 第55-56页 |
| 2.6 PS3 和 NJ1 的分离纯化及理化性质分析 | 第56-57页 |
| 2.6.1 分离纯化 | 第56页 |
| 2.6.2 理化性质分析 | 第56页 |
| 2.6.3 PMP 柱前衍生 HPLC 分析单糖组成 | 第56页 |
| 2.6.4 NMR 分析 | 第56-57页 |
| 2.7 抗凝血活性测定 | 第57页 |
| 2.7.1 血浆分离 | 第57页 |
| 2.7.2 活化部分凝血活酶时间 (APTT) 测定 | 第57页 |
| 2.7.3 凝血酶原时间 (PT) 测定 | 第57页 |
| 2.7.4 凝血酶时间 (TT) 测定 | 第57页 |
| 2.8 抗病毒活性测定 | 第57-58页 |
| 2.8.1 MDCK 细胞抗病毒活性测定 | 第57-58页 |
| 2.8.2 神经氨酸酶 NA 抑制活性 | 第58页 |
| 2.9 FGF/FGFR 介导的 BaF3 细胞增殖活性 | 第58页 |
| 3 实验结果与分析 | 第58-78页 |
| 3.1 多糖提取 | 第58-59页 |
| 3.2 纯度鉴定及分子量测定 | 第59-61页 |
| 3.2.1 醋酸纤维素薄膜电泳 | 第59-60页 |
| 3.2.2 GPC-多角激光光散射仪联用测定分子量 | 第60-61页 |
| 3.3 基本理化性质 | 第61-65页 |
| 3.3.1 总糖含量测定 | 第61页 |
| 3.3.2 蛋白含量测定 | 第61-62页 |
| 3.3.3 硫酸基含量测定 | 第62-63页 |
| 3.3.4 3,6-内醚-半乳糖含量测定结果 | 第63-64页 |
| 3.3.5 D-半乳糖含量测定结果 | 第64-65页 |
| 3.4 单糖组成分析 | 第65-66页 |
| 3.5 红外光谱分析 | 第66-68页 |
| 3.6 PS3 和 NJ1 的分离纯化及理化性质分析 | 第68-74页 |
| 3.6.1 分离纯化 | 第68-69页 |
| 3.6.2 理化性质分析 | 第69-70页 |
| 3.6.3 PMP 柱前衍生 HPLC 分析单糖组成 | 第70-72页 |
| 3.6.4 NMR 分析 | 第72-74页 |
| 3.7 抗凝血活性 | 第74-76页 |
| 3.7.1 活化部分凝血活酶时间 (APTT) 测定 | 第74-75页 |
| 3.7.2 凝血酶原时间 (PT) 测定 | 第75页 |
| 3.7.3 凝血酶时间 (TT) 测定 | 第75-76页 |
| 3.8 抗病毒活性测定 | 第76-77页 |
| 3.8.1 MDCK 细胞抗病毒活性 | 第76-77页 |
| 3.8.2 神经氨酸酶 (NA) 抑制活性 | 第77页 |
| 3.9 FGF/FGFR 介导的 BaF3 细胞增殖活性 | 第77-78页 |
| 4 本章结论 | 第78-79页 |
| 参考文献 | 第79-82页 |
| 第三章 杜梨和银杏多糖的提取、分离及活性评价 | 第82-103页 |
| 引言 | 第82-83页 |
| 1 材料和仪器 | 第83-84页 |
| 1.1 实验原料 | 第83页 |
| 1.2 主要实验试剂和材料 | 第83-84页 |
| 1.3 实验仪器 | 第84页 |
| 2 实验方法 | 第84-88页 |
| 2.1 多糖的提取 | 第84-88页 |
| 2.1.1 材料预处理 | 第84页 |
| 2.1.2 杜梨多糖提取工艺的优化 | 第84-85页 |
| 2.1.3 杜梨叶片多糖的提取 | 第85页 |
| 2.1.4 银杏多糖的提取 | 第85-86页 |
| 2.1.5 单糖组成分析 | 第86页 |
| 2.1.6 硫酸-咔唑法测定糖醛酸含量 | 第86页 |
| 2.1.7 红外光谱分析 | 第86-87页 |
| 2.1.8 PBP 体外抗氧化活性测定 | 第87页 |
| 2.1.9 杜梨多糖抗病毒活性测试 | 第87页 |
| 2.1.10 抗肿瘤活性测试 | 第87-88页 |
| 2.1.11 FGF/FGFR 介导的 BaF3 细胞增殖活性实验 | 第88页 |
| 3 结果与分析 | 第88-99页 |
| 3.1 PBP 提取工艺条件的优化 | 第88-91页 |
| 3.1.1 PBP 提取单因素实验结果 | 第88-89页 |
| 3.1.2 正交试验结果 | 第89-90页 |
| 3.1.3 最佳工艺条件验证 | 第90页 |
| 3.1.4 PBP 性状 | 第90页 |
| 3.1.5 银杏多糖提取率及性状 | 第90-91页 |
| 3.2 多糖理化性质 | 第91-95页 |
| 3.2.1 PBP 紫外光谱分析 | 第91页 |
| 3.2.2 红外光谱分析 | 第91-92页 |
| 3.2.3 单糖组成及分子量分析 | 第92-94页 |
| 3.2.4 糖醛酸含量测定结果 | 第94-95页 |
| 3.3 体外抗氧化活性 | 第95-97页 |
| 3.4 抗病毒活性结果 | 第97-98页 |
| 3.5 抗肿瘤活性研究结果 | 第98-99页 |
| 3.6 FGF/FGFR 介导的 BaF3 细胞增殖活性实验 | 第99页 |
| 4 结论 | 第99-100页 |
| 参考文献 | 第100-103页 |
| 第四章 琼胶、卡拉胶衍生物的制备及活性评价 | 第103-130页 |
| 引言 | 第103页 |
| 1 材料和仪器 | 第103-104页 |
| 1.1 实验原料 | 第103页 |
| 1.2 主要实验试剂和材料 | 第103-104页 |
| 1.3 实验仪器 | 第104页 |
| 2 实验方法 | 第104-106页 |
| 2.1 磷酸化衍生物的制备及磷酸根含量测定 | 第104-105页 |
| 2.1.1 磷酸化衍生物的制备 | 第104-105页 |
| 2.1.2 磷酸根含量测定 | 第105页 |
| 2.2 氧化衍生物的制备 | 第105-106页 |
| 2.3 红外光谱分析 | 第106页 |
| 2.4 衍生物单糖组成分析 | 第106页 |
| 2.5 衍生物 NMR 分析 | 第106页 |
| 2.6 抗氧化活性测定 | 第106页 |
| 2.6.1 羟自由基 (·OH) 清除活性 | 第106页 |
| 2.6.2 超氧阴离子 (O_2~-·) 清除活性 | 第106页 |
| 2.6.3 DPPH 自由基清除活性 | 第106页 |
| 2.7 抗病毒活性测定 | 第106页 |
| 2.8 抗肿瘤活性测定 | 第106页 |
| 2.9 对 FGF/FGFR 介导的 BaF3 细胞增殖活性测试 | 第106页 |
| 3 结果与分析 | 第106-127页 |
| 3.1 磷酸化衍生物的制备及分析 | 第106-107页 |
| 3.1.1 磷酸化衍生物制备结果 | 第106-107页 |
| 3.1.2 磷酸根含量分析 | 第107页 |
| 3.2 定位氧化衍生物制备结果分析 | 第107-109页 |
| 3.3 衍生物红外光谱分析 | 第109-112页 |
| 3.3.1 磷酸化产物红外光谱分析 | 第109-110页 |
| 3.3.2 氧化产物红外光谱分析 | 第110-112页 |
| 3.4 氧化产物单糖组成分析 | 第112-114页 |
| 3.5 氧化产物 NMR 分析 | 第114-117页 |
| 3.6 磷酸化衍生物抗氧化活性 | 第117-121页 |
| 3.6.1 羟自由基清除活性 | 第117-119页 |
| 3.6.2 清除超氧阴离子自由基 | 第119-120页 |
| 3.6.3 清除 DPPH 自由基活性 | 第120-121页 |
| 3.7 抗病毒活性分析 | 第121-123页 |
| 3.7.1 对 CPE 的抑制活性 | 第121-122页 |
| 3.7.2 对 NA 抑制活性 | 第122-123页 |
| 3.8 抗肿瘤活性分析 | 第123-124页 |
| 3.9 对 FGF/FGFR 介导的 BaF3 细胞增殖活性 | 第124-127页 |
| 4 本章结论 | 第127-128页 |
| 参考文献 | 第128-130页 |
| 第五章 多糖的荧光标记及多糖芯片的构建 | 第130-150页 |
| 引言 | 第130页 |
| 1 材料和仪器 | 第130-131页 |
| 1.1 主要实验材料 | 第130页 |
| 1.2 实验试剂 | 第130-131页 |
| 1.3 实验仪器 | 第131页 |
| 2 试验方法 | 第131-136页 |
| 2.1 多糖的荧光标记 | 第131-133页 |
| 2.1.1 多糖羧基的 AF 标记 | 第131-132页 |
| 2.1.2 还原胺化多糖醛基的 FITC 标记 | 第132页 |
| 2.1.3 标记多糖纯化及纯度检测 | 第132-133页 |
| 2.1.4 标记多糖的荧光定量 | 第133页 |
| 2.2 多糖芯片的构建 | 第133-136页 |
| 2.2.1 芯片样品分布及点样设计 | 第133-135页 |
| 2.2.2 点样 Buffer 及点样量对芯片构建的影响 | 第135-136页 |
| 2.2.3 芯片参数的考查 | 第136页 |
| 3 结果与分析 | 第136-148页 |
| 3.1 标记多糖纯度鉴定及荧光定量结果 | 第136-144页 |
| 3.1.1 AF 羧基标记多糖及纯度鉴定结果 | 第136-138页 |
| 3.1.2 FITC 醛基标记多糖及纯度鉴定结果 | 第138-141页 |
| 3.1.3 AF 标记多糖荧光定量结果 | 第141-142页 |
| 3.1.4 FITC 标记多糖荧光定量结果 | 第142-144页 |
| 3.2 多糖芯片构建结果 | 第144-148页 |
| 3.2.1 点样 Buffer 对芯片点样的影响 | 第144-146页 |
| 3.2.2 芯片点样参数的考查 | 第146-148页 |
| 4 本章结论 | 第148-149页 |
| 参考文献 | 第149-150页 |
| 第六章 利用糖芯片技术研究多糖与几种蛋白质的相互作用 | 第150-177页 |
| 引言 | 第150页 |
| 1 试剂和仪器 | 第150-151页 |
| 1.1 实验试剂 | 第150-151页 |
| 1.2 实验仪器 | 第151页 |
| 2 试验方法 | 第151-154页 |
| 2.1 多糖芯片研究多糖与橘果粉胞凝集素 (AAL) 的相互作用 | 第151-153页 |
| 2.2 多糖芯片研究多糖与病毒蛋白的相互作用 | 第153页 |
| 2.2.1 与流感病毒 H1N1 HA 蛋白的相互作用 | 第153页 |
| 2.2.2 与流感病毒 H1N1 NS1 蛋白的相互作用 | 第153页 |
| 2.2.3 与流感病毒 H1N1 NA 蛋白的相互作用 | 第153页 |
| 2.2.4 与乙肝病毒 HBV 蛋白的相互作用 | 第153页 |
| 2.3 多糖芯片研究多糖与胰淀素 (Amylin) 的相互作用 | 第153页 |
| 2.4 多糖芯片研究多糖与结缔组织生长因子 (CTGF) 的相互作用 | 第153页 |
| 2.5 多糖芯片研究多糖与α-Synuclein 的相互作用 | 第153-154页 |
| 2.5.1 芯片研究多糖与α-Synuclein 的相互作用 | 第153-154页 |
| 2.5.2 多糖对α-Synuclein 体外聚集的影响 | 第154页 |
| 3 结果与分析 | 第154-175页 |
| 3.1 多糖与 AAL 相互作用结果 | 第154-155页 |
| 3.2 多糖与病毒蛋白的作用结果 | 第155-165页 |
| 3.2.1 与流感病毒 H1N1 HA 蛋白的作用结果 | 第155-160页 |
| 3.2.2 与流感病毒 H1N1 NS1 蛋白作用结果 | 第160-162页 |
| 3.2.3 与流感病毒 H1N1 NA 蛋白作用结果 | 第162页 |
| 3.2.4 与乙肝病毒 (HBV) 蛋白相互作用结果 | 第162-165页 |
| 3.3 与 Amylin 相互作用结果 | 第165-168页 |
| 3.4 多糖与 CTGF 相互作用结果 | 第168-171页 |
| 3.5 多糖与α-Synuclein 相互作用结果 | 第171-175页 |
| 3.5.1 芯片研究多糖与α-Synuclein 的相互作用 | 第171-174页 |
| 3.5.2 多糖对α-Synuclein 体外聚集的影响 | 第174-175页 |
| 4 本章小结 | 第175页 |
| 参考文献 | 第175-177页 |
| 第七章 活性多糖 PS-2 的结构表征及寡糖序列分析 | 第177-197页 |
| 引言 | 第177页 |
| 1 试剂和仪器 | 第177-178页 |
| 1.1 实验试剂与材料 | 第177页 |
| 1.2 实验仪器 | 第177-178页 |
| 2 实验方法 | 第178-179页 |
| 2.1 核磁共振 (NMR) 分析 | 第178页 |
| 2.2 PS3-2 寡糖制备 | 第178页 |
| 2.3 寡糖氘代还原 | 第178页 |
| 2.4 寡糖质谱分析 | 第178-179页 |
| 3 结果与分析 | 第179-195页 |
| 3.1 多糖 PS3-2 核磁共振 (NMR) 分析 | 第179-184页 |
| 3.1.1 PS3-2 一维1H-NMR、13C-NMR 和分析结果 | 第179-181页 |
| 3.1.2 PS3-2 二维 NMR 分析结果 | 第181-184页 |
| 3.2 PS3-2 寡糖制备与分离 | 第184-186页 |
| 3.3 寡糖质谱分析 | 第186-195页 |
| 3.3.1 硫琼胶寡糖序列及分析 | 第186-188页 |
| 3.3.2 杂合型硫琼胶寡糖及其序列分析 | 第188-195页 |
| 4 本章小结 | 第195-196页 |
| 参考文献 | 第196-197页 |
| 结论 | 第197-200页 |
| 创新点 | 第200-201页 |
| 硕士期间发表的研究论文 | 第201-202页 |
| 会议论文 | 第202页 |
| 参编书籍 | 第202-203页 |
| 参与的课题 | 第203页 |
| 获奖情况 | 第203-204页 |
| 致谢 | 第204-205页 |
