摘要 | 第4-5页 |
Abstract | 第5页 |
第一章 文献综述 | 第8-22页 |
1.1 引言 | 第8页 |
1.2 血红蛋白(Hemoglobin,Hb)的结构和功能 | 第8-10页 |
1.3 血红蛋白类载氧体分类 | 第10-17页 |
1.3.1 DBBF内交联血红蛋白 | 第10-12页 |
1.3.2 聚合血红蛋白 | 第12-14页 |
1.3.3 共轭血红蛋白 | 第14-15页 |
1.3.4 基因重组血红蛋白 | 第15页 |
1.3.5 血红蛋白微囊 | 第15-17页 |
1.4 血红蛋白纯化的研究 | 第17-18页 |
1.4.1 红蛋白分离纯化的研究背景 | 第17页 |
1.4.2 血红蛋白分离纯化研究现状 | 第17-18页 |
1.5 体外血红蛋白氧化-还原反应研究进展 | 第18-21页 |
1.5.1 活性氧(ROS)引发的血红蛋白氧化反应 | 第18-20页 |
1.5.2 具有抗氧化作用的HBOCs的研究进展 | 第20-21页 |
1.6 本文主要研究依据及研究内容 | 第21-22页 |
第二章 人脐带血血红蛋白的纯化 | 第22-36页 |
2.1 引言 | 第22页 |
2.2 主要试剂与仪器 | 第22-24页 |
2.2.1 主要的实验试剂 | 第22-23页 |
2.2.2 主要的实验仪器 | 第23页 |
2.2.3 主要溶液的配制 | 第23-24页 |
2.3 实验方法 | 第24-30页 |
2.3.1 无基质血红蛋白的提取 | 第24页 |
2.3.2 血红蛋白浓度的测定 | 第24-26页 |
2.3.3 高铁血红蛋白含量的测定 | 第26页 |
2.3.4 Q300阴离子交换树脂层析纯化 | 第26-27页 |
2.3.5 SDS-PAGE检测 | 第27-29页 |
2.3.6 HPLC检测 | 第29页 |
2.3.7 氧合曲线测定 | 第29-30页 |
2.4 实验结果与讨论 | 第30-34页 |
2.4.1 纯化后血红蛋白的浓度及高铁含量 | 第30页 |
2.4.2 核酸蛋白检测 | 第30-31页 |
2.4.3 SDS-PAGE检测结果 | 第31-32页 |
2.4.4 HPLC检测结果 | 第32-33页 |
2.4.5 氧合曲线检测结果 | 第33-34页 |
2.5 小结 | 第34-36页 |
第三章 阿魏酸修饰血红蛋白自氧化的研究 | 第36-56页 |
3.1 引言 | 第36-37页 |
3.2 主要试剂与仪器 | 第37-38页 |
3.2.1 主要的实验试剂 | 第37-38页 |
3.2.2 主要的实验仪器 | 第38页 |
3.3 实验方法 | 第38-43页 |
3.3.1 加入叠氮钠、黄嘌呤-黄嘌呤氧化酶的自氧化 | 第38-39页 |
3.3.2 阿魏酸对血红蛋白的修饰 | 第39页 |
3.3.3 等电聚焦电泳 | 第39-42页 |
3.3.4 紫外全波长扫描 | 第42页 |
3.3.5 氧合曲线 | 第42页 |
3.3.6 2-IT对血红蛋白氨基的修饰及巯基数的测定 | 第42页 |
3.3.7 修饰后血红蛋白的自氧化 | 第42-43页 |
3.4 实验结果与讨论 | 第43-56页 |
3.4.1 等电凝胶电泳检测 | 第43页 |
3.4.2 修饰前后Hb的全波长扫描分析 | 第43-44页 |
3.4.3 修饰度的测定 | 第44-45页 |
3.4.4 氧合曲线的测定 | 第45页 |
3.4.5 经不同比例2-IT修饰后FAHb巯基数及修饰度结果 | 第45-46页 |
3.4.6 FAHb自氧化结果 | 第46-55页 |
3.4.7 小结 | 第55-56页 |
第四章 总结论 | 第56-58页 |
参考文献 | 第58-64页 |
发表论文和参加科研情况 | 第64-66页 |
致谢 | 第66页 |