| 摘要 | 第1-5页 |
| Abstract | 第5-9页 |
| 引言 | 第9-10页 |
| 1 文献综述 | 第10-28页 |
| ·引言 | 第10页 |
| ·Aβ蛋白和Aβ寡聚体 | 第10-16页 |
| ·自身结构对Aβ聚集的影响 | 第12页 |
| ·pH值对Aβ聚集的影响 | 第12页 |
| ·金属离子对Aβ聚集的影响 | 第12-14页 |
| ·生物膜在Aβ聚集中存在的作用 | 第14-15页 |
| ·分子伴侣对Aβ聚集的影响 | 第15-16页 |
| ·Aβ的生理作用 | 第16-19页 |
| ·oAβ的神经毒性作用 | 第17-19页 |
| ·Aβ的保护作用 | 第19页 |
| ·蛋白质相互作用的研究方法 | 第19-26页 |
| ·本论文的研究意义及内容 | 第26-28页 |
| 2 Aβ多肽固定化方法的研究 | 第28-42页 |
| ·引言 | 第28页 |
| ·仪器与试剂 | 第28-29页 |
| ·实验试剂与材料 | 第28页 |
| ·实验仪器 | 第28-29页 |
| ·实验方法 | 第29-33页 |
| ·Aβ多肽固定化过程的研究 | 第29-31页 |
| ·合成材料密度测定 | 第31-33页 |
| ·固定化Aβ聚集状态的检测 | 第33页 |
| ·结果与讨论 | 第33-40页 |
| ·Aβ吸附柱的合成优化 | 第33-39页 |
| ·oAβ的形成和聚集状态的检测 | 第39-40页 |
| ·小结 | 第40-42页 |
| 3 oAβ相互作用蛋白的研究 | 第42-54页 |
| ·引言 | 第42页 |
| ·仪器与试剂 | 第42-43页 |
| ·实验试剂 | 第42页 |
| ·实验仪器 | 第42-43页 |
| ·实验方法 | 第43-48页 |
| ·小鼠的选择及脑组织的保存 | 第43页 |
| ·脑组织的裂解 | 第43-44页 |
| ·蛋白的定量 | 第44-45页 |
| ·蛋白质的SDS-PAGE电泳检测 | 第45-46页 |
| ·蛋白质的二维凝胶电泳 | 第46-48页 |
| ·相互作用蛋白的研究 | 第48页 |
| ·结果与讨论 | 第48-53页 |
| ·脑总蛋白提取方法的选择 | 第49页 |
| ·oAβ-Sepharose CL-4B对不同鼠龄蛋白吸附的比较 | 第49-53页 |
| ·小结 | 第53-54页 |
| 结论 | 第54-55页 |
| 展望 | 第55-56页 |
| 参考文献 | 第56-62页 |
| 攻读硕士学位期间发表学术论文情况 | 第62-63页 |
| 致谢 | 第63-64页 |