| 摘要 | 第5-6页 |
| ABSTRACT | 第6页 |
| 第一章 绪论 | 第10-33页 |
| 1.1 研究背景 | 第10-21页 |
| 1.1.1 白细胞的生理学意义 | 第10-11页 |
| 1.1.2 白细胞的稳定粘附 | 第11-12页 |
| 1.1.3 白细胞活化的重要标志——整合素的激活 | 第12-14页 |
| 1.1.4 PSGL-1 的结构 | 第14-15页 |
| 1.1.5 PSGL-1 与选择素的相互作用 | 第15-16页 |
| 1.1.6 ERM蛋白的结构与生物学功能 | 第16-18页 |
| 1.1.7 ERM蛋白的休眠与激活 | 第18-19页 |
| 1.1.8 分子动力学模拟 | 第19-21页 |
| 1.2 国内外的研究现状 | 第21-28页 |
| 1.2.1 PSGL-1 在白细胞粘附过程的信号转导作用 | 第21-22页 |
| 1.2.2 PSGL-1 胞质区对白细胞在选择素上滚动速度的影响 | 第22-23页 |
| 1.2.3 PSGL-1 胞质区对白细胞在选择素上的捕捉和募集的影响 | 第23-24页 |
| 1.2.4 PSGL-1 在整合素“由内而外”激活信号转导中的作用 | 第24-25页 |
| 1.2.5 酪氨酸激酶SYK在炎症反应中的功能 | 第25-28页 |
| 1.3 科学问题的提出及研究的主要内容 | 第28-30页 |
| 1.4 论文研究的主要内容 | 第30-32页 |
| 1.5 本研究的创新之处 | 第32-33页 |
| 第二章 晶体结构中的PSGL-1/FERM复合物 | 第33-36页 |
| 2.1 材料与方法 | 第33页 |
| 2.1.1 PSGL-1/FERM复合物分子三维晶体结构文件获取 | 第33页 |
| 2.1.2 PSGL-1/FERM复合物分子三维晶体结构分析方法 | 第33页 |
| 2.2 结果与分析 | 第33-35页 |
| 2.2.1 PSGL-1/FERM复合物三维晶体坐标文件解析 | 第33-34页 |
| 2.2.2 静态构象分析显示 ITAM-like 序列与磷酸化位点均被蛋白包埋 | 第34-35页 |
| 2.3 本章小结 | 第35-36页 |
| 第三章 平衡条件下的PSGL-1/FERM复合物 | 第36-41页 |
| 3.1 材料与方法 | 第36-37页 |
| 3.1.1 蛋白质结构文件(PROTEIN STRUCTION FILE，PSF)的生成 | 第36页 |
| 3.1.2 真实实验条件模拟的预处理 | 第36页 |
| 3.1.3 PSGL-1/FERM复合物分子系统的能量最小化与能量平衡 | 第36-37页 |
| 3.1.4 数据分析处理过程 | 第37页 |
| 3.2 结果与分析 | 第37-40页 |
| 3.2.1 能量最小化过程系统总能量分析 | 第37-38页 |
| 3.2.2 PSGL-1/FERM复合物在能量平衡过程中保持了稳定的结构 | 第38-40页 |
| 3.3 本章小结 | 第40-41页 |
| 第四章 拉伸分子动力学模拟下的PSGL-1/FERM复合物 | 第41-48页 |
| 4.1 材料与方法 | 第41页 |
| 4.1.1 PSGL-1/FERM复合物的恒速度拉伸分子动力学模拟 | 第41页 |
| 4.1.2 数据处理与分析 | 第41页 |
| 4.2 结果与分析 | 第41-47页 |
| 4.2.1 PSGL-1/FERM复合物在恒速度拉伸分子动力学模拟过程中先解折叠后解离 | 第41-43页 |
| 4.2.2 构象分析显示ITAM-LIKE序列和磷酸化位点Y205在恒速度拉伸过程中发生暴露 | 第43-44页 |
| 4.2.3 SASA值变化验证ITAM-LIKE序列和磷酸化位点Y205在恒速度拉伸过程中发生暴露 | 第44-47页 |
| 4.3 本章小结 | 第47-48页 |
| 总结与展望 | 第48-50页 |
| 参考文献 | 第50-56页 |
| 攻读硕士学位期间取得的研究成果 | 第56-57页 |
| 致谢 | 第57-58页 |
| 附件 | 第58页 |
