| 中文摘要 | 第4-8页 |
| Abstract | 第8-12页 |
| 缩略词 | 第17-18页 |
| 第一章 引言 | 第18-47页 |
| 1.1 废用状态下骨骼肌形态、结构、功能的变化 | 第18-24页 |
| 1.1.1 骨骼肌形态的变化 | 第18-19页 |
| 1.1.2 骨骼肌湿重和肌纤维横截面积的改变 | 第19-20页 |
| 1.1.3 骨骼肌肌纤维类型的变化 | 第20-21页 |
| 1.1.4 骨骼肌肌梭结构的变化 | 第21-22页 |
| 1.1.5 骨骼肌超微结构的变化 | 第22页 |
| 1.1.6 骨骼肌功能的变化 | 第22-24页 |
| 1.2 废用状态下神经系统和血液特性的变化 | 第24-25页 |
| 1.2.1 神经系统的变化 | 第24页 |
| 1.2.2 血液特性的变化 | 第24-25页 |
| 1.3 废用性肌萎缩发生的分子机制 | 第25-30页 |
| 1.3.1 蛋白质的合成减少,降解速率增强 | 第25-29页 |
| 1.3.2 血氧供应能力降低 | 第29页 |
| 1.3.3 骨骼肌肌梭变化 | 第29-30页 |
| 1.4 废用性肌萎缩的研究模型 | 第30-31页 |
| 1.4.1 后肢制动模型(Hindlimb immobilization) | 第30页 |
| 1.4.2 后肢去负荷模型(Hindlimb unloading,HLU) | 第30页 |
| 1.4.3 长期卧床模型(Bed rest,BR) | 第30页 |
| 1.4.4 冬眠动物：天然的抗废用性肌萎缩模型 | 第30-31页 |
| 1.5 冬眠状态下的骨骼肌的变化 | 第31-32页 |
| 1.5.1 冬眠状态下骨骼肌重量和肌纤维横截面积的变化 | 第31页 |
| 1.5.2 冬眠状态下骨骼肌肌纤维类型的变化 | 第31-32页 |
| 1.5.3 冬眠状态下骨骼肌收缩功能的变化 | 第32页 |
| 1.6 糖蛋白质组学研究概况 | 第32-42页 |
| 1.6.1 糖蛋白质组学的研究现状 | 第32页 |
| 1.6.2 糖蛋白的概念及分类 | 第32-33页 |
| 1.6.3 糖蛋白生理功能的研究进展 | 第33-35页 |
| 1.6.4 糖蛋白与疾病的关系 | 第35页 |
| 1.6.5 糖蛋白质组学研究方法 | 第35-37页 |
| 1.6.6 糖蛋白质组学研究进展——基于凝集素方法 | 第37-42页 |
| 1.7 糖相关基因 | 第42-45页 |
| 1.7.1 糖苷水解酶(糖苷酶) | 第43-44页 |
| 1.7.2 磺基转移酶 | 第44页 |
| 1.7.3 糖基转移酶 | 第44-45页 |
| 1.8 本论文的研究目的及意义 | 第45-47页 |
| 第二章 冬眠不同时期达乌尔黄鼠比目鱼肌糖蛋白糖链的研究 | 第47-70页 |
| 2.1 引言 | 第47页 |
| 2.2 实验部分 | 第47-56页 |
| 2.2.1 实验动物分组 | 第47-49页 |
| 2.2.2 SOL样本的采集 | 第49页 |
| 2.2.3 实验仪器、试剂与耗材 | 第49-50页 |
| 2.2.4 主要溶液配制 | 第50-51页 |
| 2.2.5 设计与制备凝集素芯片 | 第51-53页 |
| 2.2.6 蛋白质的提取和纯化 | 第53页 |
| 2.2.7 BCA法蛋白定量 | 第53-54页 |
| 2.2.8 SOL蛋白质的荧光标记与定量 | 第54-55页 |
| 2.2.9 凝集素芯片检测SOL蛋白样品 | 第55页 |
| 2.2.10 扫描与分析数据 | 第55页 |
| 2.2.11 统计学分析 | 第55-56页 |
| 2.2.12 凝集素组化 | 第56页 |
| 2.3 实验结果 | 第56-67页 |
| 2.3.1 凝集素芯片技术对冬眠不同时期黄鼠SOL糖蛋白糖链的测定 | 第56-59页 |
| 2.3.2 聚类分析 | 第59页 |
| 2.3.3 凝集素组化验证 | 第59-67页 |
| 2.4 讨论 | 第67-68页 |
| 2.5 小结 | 第68-70页 |
| 第三章 冬眠不同时期达乌尔黄鼠比目鱼肌中唾液酸α 2-3半乳糖相关基因mRNA表达水平的变化 | 第70-90页 |
| 3.1 引言 | 第70-71页 |
| 3.2 实验部分 | 第71-75页 |
| 3.2.1 实验动物分组 | 第71页 |
| 3.2.2 SOL样本的采集 | 第71页 |
| 3.2.3 实验仪器、试剂与耗材 | 第71-72页 |
| 3.2.4 主要溶液配制 | 第72页 |
| 3.2.5 实时定量PCR分析 | 第72-75页 |
| 3.2.6 统计学分析 | 第75页 |
| 3.3 实验结果 | 第75-88页 |
| 3.3.1 RNA提取的质量和浓度的测定 | 第75-76页 |
| 3.3.2 RT-PCR引物特异性及退火温度的检测 | 第76-82页 |
| 3.3.3 冬眠不同时期黄鼠SOL中ST3Gal1、ST3Gal2、ST3Gal3、ST3Gal5、Neu1、Neu3 mRNA相对表达量的测定 | 第82-88页 |
| 3.4 讨论 | 第88-89页 |
| 3.5 小结 | 第89-90页 |
| 第四章 达乌尔黄鼠比目鱼肌中具有SAα2-3Gal结构糖蛋白的分析 | 第90-121页 |
| 4.1 引言 | 第90-91页 |
| 4.2 实验部分 | 第91-96页 |
| 4.2.1 实验动物分组 | 第91页 |
| 4.2.2 SOL样本的采集 | 第91页 |
| 4.2.3 实验仪器、试剂与耗材 | 第91-92页 |
| 4.2.4 主要溶液配制 | 第92-93页 |
| 4.2.5 MAL-Ⅱ识别的糖蛋白的分离纯化 | 第93-94页 |
| 4.2.6 MAL-Ⅱ识别的糖蛋白的质谱鉴定 | 第94-96页 |
| 4.2.7 生物信息学分析 | 第96页 |
| 4.3 实验结果 | 第96-117页 |
| 4.3.1 黄鼠SOL具有SAα2-3Gal结构糖蛋白的分离与质谱鉴定 | 第96-111页 |
| 4.3.2 黄鼠SOL具有SAα2-3Gal的糖蛋白生物信息学分析 | 第111-117页 |
| 4.4 讨论 | 第117-120页 |
| 4.5 小结 | 第120-121页 |
| 第五章 达乌尔黄鼠比目鱼肌中HSC70、PK以及14-3-3ε蛋白在冬眠过程中的变化 | 第121-137页 |
| 5.1 引言 | 第121页 |
| 5.2 实验部分 | 第121-127页 |
| 5.2.1 实验动物分组 | 第121页 |
| 5.2.2 SOL样本的采集 | 第121页 |
| 5.2.3 实验试剂、耗材、仪器 | 第121-123页 |
| 5.2.4 主要溶液配制 | 第123-124页 |
| 5.2.5 Western blot技术验证糖蛋白 | 第124-126页 |
| 5.2.6 凝集素/糖抗体芯片技术(lectin/glyco-antibody microarrays)分析糖蛋白糖基化修饰水平 | 第126-127页 |
| 5.2.7 统计学分析 | 第127页 |
| 5.3 实验结果 | 第127-132页 |
| 5.3.1 冬眠对黄鼠SOL中HSC70、PK和14-3-3ε在蛋白质表达水平的影响 | 第127页 |
| 5.3.2 冬眠对黄鼠SOL中糖蛋白HSC70与PK末端SAα2-3Gal结构的影响 | 第127-132页 |
| 5.4 讨论 | 第132-135页 |
| 5.5 小结 | 第135-137页 |
| 全文总结与创新点 | 第137-139页 |
| 不足及展望 | 第139-140页 |
| 参考文献 | 第140-162页 |
| 攻读博士期间的研究成果 | 第162-164页 |
| 致谢 | 第164-165页 |
| 作者简介 | 第165页 |
