摘要 | 第1-6页 |
Abstract | 第6-11页 |
缩略词中英文对照表 | 第11-12页 |
前言 | 第12-13页 |
第一章 文献综述 | 第13-20页 |
1.纤维素 | 第13-14页 |
·纤维素的基本结构 | 第13页 |
·纤维素的降解 | 第13-14页 |
2.纤维素酶 | 第14-17页 |
·纤维素酶的来源 | 第14页 |
·纤维素酶的组成 | 第14页 |
·纤维素酶的理化性质 | 第14-15页 |
·纤维素酶的化学结构 | 第15页 |
·纤维素酶的反应机制 | 第15-17页 |
3.产纤维素酶菌株的诱变选育 | 第17页 |
4.纤维素酶的生产与分离纯化 | 第17-18页 |
·纤维素酶的生产 | 第17页 |
·纤维素酶的分离纯化 | 第17-18页 |
5.纤维素酶的应用 | 第18-19页 |
·纤维素酶在食品工业中的应用 | 第18页 |
·纤维素酶在发酵工业中的应用 | 第18页 |
·纤维素酶在饲料工业中的应用 | 第18页 |
·纤维素酶在纺织业中的应用 | 第18-19页 |
·纤维素酶在能源和环境保护中的应用 | 第19页 |
·在其他方面的应用 | 第19页 |
6.本研究的目的意义 | 第19-20页 |
第二章 产酶菌株的分离筛选与鉴定 | 第20-26页 |
·试验材料 | 第20页 |
·主要仪器设备 | 第20页 |
·试验方法 | 第20-22页 |
·土壤中微生物的分离纯化 | 第20页 |
·产纤维素酶菌株的筛选 | 第20页 |
·纤维素酶活力的测定 | 第20-21页 |
·菌种鉴定 | 第21-22页 |
·结果与分析 | 第22-25页 |
·葡萄糖标准曲线的绘制 | 第22页 |
·土壤样品中微生物的分离纯化 | 第22-23页 |
·产纤维素酶菌株的筛选 | 第23页 |
·菌株的生理性质鉴定 | 第23-24页 |
·菌株的分子鉴定 | 第24-25页 |
·结论 | 第25-26页 |
第三章 产纤维素酶菌株酶学特性与产酶条件的优化 | 第26-39页 |
·试验材料 | 第26页 |
·试验方法 | 第26-27页 |
·制备粗酶液 | 第26页 |
·纤维素酶活力的测定 | 第26页 |
·纤维素酶酶学特性的研究 | 第26页 |
·C-8 菌株发酵产酶条件的优化 | 第26-27页 |
·结果与分析 | 第27-38页 |
·纤维素酶酶学性质的研究 | 第27-30页 |
·菌株C-8 发酵产酶条件的研究 | 第30-33页 |
·响应面法优化试验 | 第33-36页 |
·响应面分析及最优培养基成分和培养条件的确定 | 第36-38页 |
·验证试验 | 第38页 |
·讨论 | 第38-39页 |
第四章 利用UV-NTG复合诱变纤维素酶菌株及酶学性质的研究 | 第39-48页 |
·试验材料 | 第39页 |
·试验菌种 | 第39页 |
·试验试剂 | 第39页 |
·培养基与培养条件 | 第39页 |
·仪器与设备 | 第39页 |
·试验方法 | 第39-41页 |
·纤维素酶活性曲线 | 第39页 |
·纤维素酶活性的检测 | 第39页 |
·菌悬液的制备 | 第39页 |
·诱变育种 | 第39-40页 |
·高产纤维素酶菌株的筛选 | 第40页 |
·检测突变菌株产酶的稳定性 | 第40页 |
·诱变菌株酶学性质的研究 | 第40页 |
·纤维素酶各组分酶活的测定 | 第40-41页 |
·结果 | 第41-46页 |
·原始菌种C-8 的生长曲线和纤维素酶活性 | 第41页 |
·处理时间对紫外诱变效应的影响 | 第41-42页 |
·紫外突变菌株的筛选 | 第42页 |
·NTG浓度对诱变育种的影响 | 第42-43页 |
·处理时间对亚硝基胍诱变效应的影响 | 第43页 |
·紫外与亚硝基胍复合诱变作用 | 第43页 |
·高产纤维素酶菌株UV-NTG-10遗传稳定性的检测 | 第43-44页 |
·诱变菌株酶学性质的研究 | 第44-46页 |
·纤维素酶各组分酶活的测定 | 第46页 |
·结果与讨论 | 第46-48页 |
第五章 二次回归正交旋转组合设计对UV-NTG-10菌株发酵工艺的优化 | 第48-55页 |
·材料 | 第48页 |
·试验方法 | 第48-49页 |
·菌种活化 | 第48页 |
·酶活的测定 | 第48页 |
·单因素发酵条件研究 | 第48页 |
·三因素二次回归旋转正交组合设计 | 第48-49页 |
·结果与讨论 | 第49-54页 |
·发酵条件研究 | 第49-51页 |
·三因素二次回归旋转正交组合设计 | 第51-53页 |
·影响因素之间的交互作用 | 第53-54页 |
·结论 | 第54-55页 |
第六章 纤维素酶的分离纯化 | 第55-60页 |
·试验仪器及试剂 | 第55页 |
·试验仪器 | 第55页 |
·试验药品 | 第55页 |
·试验方法 | 第55-57页 |
·纤维素酶粗酶液的制备 | 第55页 |
·硫酸按分级沉淀 | 第55页 |
·Speradex G-50凝胶过滤柱层析 | 第55-56页 |
·SDS-PAGE测定纤维素酶的相对分子质量 | 第56-57页 |
·结果与分析 | 第57-59页 |
·蛋白质标准曲线 | 第57页 |
·最佳盐析条件的确定 | 第57页 |
·sephadex G-50凝胶过滤柱层析 | 第57-58页 |
·SDS-PAGE测定纤维素酶的相对分子质量 | 第58-59页 |
·纯化后的纤维素酶的底物特异性 | 第59页 |
·结论 | 第59-60页 |
第七章 纯化后的纤维酶的基本性质的研究 | 第60-67页 |
·试验试剂 | 第60页 |
·试验方法 | 第60-61页 |
·酶学性质的研究 | 第60页 |
·酶动力学分析 | 第60-61页 |
·纯化后的纤维素酶化学修饰的研究 | 第61页 |
·结果 | 第61-66页 |
·酶学性质的研究 | 第61-64页 |
·酶反应动力学研究 | 第64-65页 |
·纯化后的纤维素酶化学修饰的研究 | 第65-66页 |
·结论 | 第66-67页 |
第八章 结论与展望 | 第67-69页 |
参考文献 | 第69-75页 |
附录一 主要培养基、溶液配制 | 第75-76页 |
附录二 主要分子实验方法 | 第76-77页 |
致谢 | 第77-78页 |
作者简介 | 第78-79页 |
石河子大学硕士研究生学位论文导师评阅表 | 第79页 |