文中未注释缩略词 | 第1-5页 |
摘要 | 第5-6页 |
ABSTRACT | 第6-10页 |
前言 | 第10-11页 |
1 文献综述 | 第11-22页 |
·质膜H~+-ATPase概述 | 第11-21页 |
·分子特性 | 第11-13页 |
·生化性质 | 第13页 |
·生理功能 | 第13-14页 |
·质膜H~+-ATPase基因的表达模式及调控 | 第14-18页 |
·质膜H~+-ATPase对逆境胁迫的反应 | 第18-20页 |
·基因纯化、克隆及转化 | 第20-21页 |
·胡杨质膜H~+-ATPase | 第21-22页 |
·研究依据及研究内容 | 第22页 |
2 材料与方法 | 第22-41页 |
·实验材料 | 第22-25页 |
·基因、菌种和质粒 | 第22-23页 |
·主要工具酶及分子生物学试剂 | 第23页 |
·主要仪器 | 第23页 |
·主要溶液与培养基的配置 | 第23页 |
·所用引物(均由北京英俊生物公司合成) | 第23-25页 |
·实验方法 | 第25-41页 |
·胡杨质膜H~+-ATPase的克隆 | 第25-28页 |
·基因组DNA的Southern blot分析 | 第28-30页 |
·胡杨质膜H~+-ATPase在大肠杆菌中的表达 | 第30-36页 |
·胡杨质膜H~+-ATPase在酵母中的表达 | 第36-41页 |
3 结果与分析 | 第41-59页 |
·胡杨质膜H~+-ATPase基因PePMA的克隆及分析 | 第41-53页 |
·PePMA基因的克隆及基因序列 | 第41-43页 |
·基因组DNA的Southern blot分析 | 第43-44页 |
·同源性分析 | 第44-45页 |
·系统发生分析 | 第45-46页 |
·保守区的分析 | 第46-47页 |
·跨膜区域的分析 | 第47-49页 |
·可修饰位点的分析 | 第49页 |
·PePMA的二级结构预测 | 第49-53页 |
·PePMA的酵母表达与纯化 | 第53-57页 |
·PePMA的表达 | 第53-54页 |
·胡杨质膜H~-ATPase及胡杨Na+/H+逆向转运蛋白基因PeNHaD1在酵母中的纯化 | 第54-55页 |
·功能互补实验 | 第55-57页 |
·PePMA的原核表达及纯化 | 第57-59页 |
·tac-peH原核表达质粒的构建 | 第57-58页 |
·重组蛋白的诱导表达及纯化 | 第58-59页 |
4 讨论 | 第59-60页 |
·PePMA的克隆 | 第59页 |
·PePMA在酵母中的表达 | 第59页 |
·PePMA的原核表达 | 第59-60页 |
5 进一步的工作 | 第60页 |
6 结论 | 第60-66页 |
个人简介 | 第66-67页 |
导师简介 | 第67-68页 |
致谢 | 第68页 |