| 摘要 | 第1-5页 |
| Abstract | 第5-9页 |
| 第一章 绪论 | 第9-25页 |
| ·金属螯合亲和色谱的原理 | 第9-15页 |
| ·亲和作用与亲和技术 | 第9-10页 |
| ·金属螯合亲和分配技术及其作用机理 | 第10-15页 |
| ·影响蛋白质在色谱填料介质上吸附与解吸的因素 | 第15-17页 |
| ·蛋白质表面配体的影响 | 第15页 |
| ·溶液pH的影响 | 第15-16页 |
| ·离子强度的影响 | 第16页 |
| ·竞争洗脱剂的影响 | 第16-17页 |
| ·金属螯合亲和色谱的应用 | 第17-19页 |
| ·蛋白质的识别和鉴定 | 第17-18页 |
| ·蛋白质的分离和纯化 | 第18-19页 |
| ·金属螯合亲和色谱的发展及特点 | 第19-22页 |
| ·本文的立题思想 | 第22-25页 |
| 第二章 甲基天冬氨酸镍/钴介质的制备、表征与蛋白质分离 | 第25-33页 |
| ·前言 | 第25-26页 |
| ·实验部分 | 第26-27页 |
| ·试剂与仪器 | 第26页 |
| ·琼脂糖凝胶的交联 | 第26页 |
| ·琼脂糖凝胶微球的羧甲基天冬氨酸化(CM-Asp) | 第26-27页 |
| ·Agarose-CM-Asp-Co、Agarose-CM-Asp-Ni微球的制备 | 第27页 |
| ·结果与讨论 | 第27-31页 |
| ·Agarose-CM-Asp-Co和Agarose-CM-Asp-Ni微球红外表征 | 第27-28页 |
| ·Agarose-CM-Asp-Co和Agarose-CM-Asp-Ni微球的电子能谱观察 | 第28页 |
| ·Agarose-CM-Asp微球羧基含量测定 | 第28-29页 |
| ·Agarose-CM-Asp-Co(Ni)微球上螯合金属离子量的原子吸收分光光度法测定 | 第29-30页 |
| ·制备色谱介质对组氨酸融合蛋白的分离性能 | 第30-31页 |
| ·小结 | 第31-33页 |
| 第三章 同配基不同密度羧甲基天冬氨酸镍、钴介质的制备、表征 | 第33-41页 |
| ·引言 | 第33页 |
| ·实验 | 第33-35页 |
| ·试剂与仪器 | 第33页 |
| ·琼脂糖凝胶的交联 | 第33-34页 |
| ·琼脂糖凝胶微球的羧甲基天冬氨酸化(CM-Asp) | 第34页 |
| ·Agarose-2CM-Asp-Co、Ni及Agarose-0.5CM-Asp-Co、Ni微球的制备 | 第34-35页 |
| ·结果与讨论 | 第35-41页 |
| ·所制备的金属螯合亲和色谱介质微球的红外表征 | 第35-36页 |
| ·螯合Co~(2+)、Ni~(2+)色谱介质微球的电子能谱表征 | 第36页 |
| ·Agarose-0.5CM-Asp、Agarose-2CM-Asp微球的羧基含量测定 | 第36-38页 |
| ·制备色谱介质中金属离子含量的原子吸收分光光度法测定 | 第38-39页 |
| ·制备色谱介质对组氨酸融合蛋白的分离性能 | 第39-41页 |
| 第四章 Agarose-CM-Asp-Co分离蛋白质条件的优化 | 第41-49页 |
| ·引言 | 第41页 |
| ·实验部分 | 第41-43页 |
| ·材料、试剂与仪器 | 第41页 |
| ·六聚组氨酸融合蛋自CD155D1和gp41的诱导表达及细胞裂解液的制备 | 第41-42页 |
| ·制备Agarose-CM-Asp-Co介质蛋白分离条件的优化 | 第42页 |
| ·Agarose-CM-Asp-Co与Ni-NTA-Agarose蛋白分离性能比较 | 第42-43页 |
| ·结果和讨论 | 第43-46页 |
| ·不同介质用量对蛋白结合量的影响 | 第43-44页 |
| ·不同结合时间对蛋白纯化的影响 | 第44页 |
| ·洗脱介质条件的优化 | 第44-45页 |
| ·不同咪唑浓度对蛋白洗脱量的影响 | 第45页 |
| ·Agarose-CM-Asp-Co与Ni-NTA-Agarose蛋白分离性能的比较 | 第45-46页 |
| ·小结 | 第46-49页 |
| 总结 | 第49-51页 |
| 参考文献 | 第51-57页 |
| 致谢 | 第57-59页 |
| 硕士期间的研究成果 | 第59页 |
