| 英文缩略词表 | 第1-9页 |
| 第一章 前言 | 第9-31页 |
| ·极端微生物和古细菌 | 第9-11页 |
| ·极端微生物 | 第9-10页 |
| ·古细菌简介 | 第10-11页 |
| ·嗜热古细菌简介 | 第11-13页 |
| ·超嗜热古细菌Aeropyrum pernix K1 | 第13-14页 |
| ·嗜热酶 | 第14-22页 |
| ·嗜热酶的定义与性质 | 第15-17页 |
| ·嗜热酶热稳定性的机制 | 第17-20页 |
| ·嗜热酶的优势和应用领域 | 第20-22页 |
| ·酰基氨基酸释放酶/酰肽水解酶简介 | 第22-24页 |
| ·酯酶的简介 | 第24-25页 |
| ·双功能酶简介 | 第25页 |
| ·本论文立题背景及立论依据 | 第25-26页 |
| ·参考文献 | 第26-31页 |
| 第二章 序列分析和结构比较 | 第31-35页 |
| ·引言 | 第31页 |
| ·实验方法和结果 | 第31-34页 |
| ·蛋白序列比对 | 第31-32页 |
| ·蛋白结构域比对 | 第32-33页 |
| ·3D 结构的比较 | 第33-34页 |
| ·小结 | 第34页 |
| ·参考文献 | 第34-35页 |
| 第三章 酶的表达与纯化 | 第35-42页 |
| ·引言 | 第35-36页 |
| ·材料与方法 | 第36-39页 |
| ·主要仪器 | 第36页 |
| ·主要试剂 | 第36-37页 |
| ·实验菌株 | 第37页 |
| ·培养基 | 第37页 |
| ·实验方法 | 第37-39页 |
| ·菌种的复壮 | 第37页 |
| ·粗酶的制备 | 第37-38页 |
| ·粗酶的纯化 | 第38页 |
| ·蛋白浓度的测定 | 第38页 |
| ·蛋白质的聚丙烯酰胺凝胶电泳 | 第38-39页 |
| ·结果与讨论 | 第39-41页 |
| ·工程菌的收获 | 第39页 |
| ·酶的纯化 | 第39-41页 |
| ·蛋白浓度的测定 | 第41页 |
| ·小结 | 第41页 |
| ·参考文献 | 第41-42页 |
| 第四章 基本酶学性质 | 第42-54页 |
| ·引言 | 第42页 |
| ·实验材料与方法 | 第42-45页 |
| ·实验仪器 | 第42页 |
| ·实验试剂 | 第42-43页 |
| ·实验方法 | 第43-45页 |
| ·酶活力测定 | 第43-44页 |
| ·底物特异性 | 第44页 |
| ·温度对酶活力的影响 | 第44页 |
| ·pH 对酶活力的影响 | 第44页 |
| ·金属离子对酶活力的影响 | 第44-45页 |
| ·氨基酸对酶活力的影响 | 第45页 |
| ·酶的热稳定性研究 | 第45页 |
| ·结果与讨论 | 第45-52页 |
| ·底物特异性及动力学 | 第45-46页 |
| ·温度对酶活力的影响 | 第46-48页 |
| ·pH 对酶活力的影响 | 第48-49页 |
| ·金属离子对酶活力的影响 | 第49-50页 |
| ·氨基酸对APE 酯酶活力和酰基氨基酸释放酶的影响 | 第50-51页 |
| ·酶的热稳定性 | 第51-52页 |
| ·小结 | 第52-53页 |
| ·参考文献 | 第53-54页 |
| 第五章 钙离子与酶的作用 | 第54-66页 |
| ·引言 | 第54页 |
| ·实验材料与方法 | 第54-56页 |
| ·实验仪器 | 第54-55页 |
| ·实验试剂 | 第55页 |
| ·实验方法 | 第55-56页 |
| ·不同浓度的CaC1_2 对酰基氨基酸释放酶的影响 | 第55页 |
| ·Ca~(2+)对酶荧光的猝灭 | 第55页 |
| ·在最适温度下二级结构随Ca~(2+)浓度变化的研究 | 第55-56页 |
| ·结果与讨论 | 第56-64页 |
| ·不同浓度的CaCl_2对酰基氨基酸释放酶活力的影响 | 第56-57页 |
| ·荧光猝灭及荧光猝灭类型的确定 | 第57-60页 |
| ·荧光猝灭 | 第57-59页 |
| ·荧光猝灭类型的确定 | 第59-60页 |
| ·钙离子与酶结合常数和结合位点数 | 第60-62页 |
| ·在最适温度下二级结构随 Ca~(2+)浓度变化的研究 | 第62-64页 |
| ·小结 | 第64-65页 |
| ·参考文献 | 第65-66页 |
| 中文摘要 | 第66-68页 |
| 英文摘要 | 第68-71页 |
| 致谢 | 第71页 |
