| RIP的研究进展 | 第1-28页 |
| 1 RIP的研究历史 | 第8页 |
| 2 RIP的分布和组织定位 | 第8-11页 |
| 3 RIP的一级结构及空间结构 | 第11-17页 |
| 4 RIP的酶学活性 | 第17-21页 |
| 5 RIP的医用功能 | 第21-24页 |
| 6 RIP的生理功能 | 第24-26页 |
| 7 RIP的研究意义 | 第26-28页 |
| 丝瓜籽核糖体失活蛋白的纯化及其性质的研究 | 第28-50页 |
| 一、 引言 | 第28页 |
| 二、 材料和方法 | 第28-40页 |
| 1 实验材料 | 第28-29页 |
| 2 实验仪器 | 第29页 |
| 3 实验方法 | 第29-40页 |
| ·Luffin-B粗样品的制备 | 第29-30页 |
| ·Luffin-B的纯化 | 第30-32页 |
| ·用纤维素CM-52阳离子交抉层析柱(2×15cm)对Luffin-B进行初步纯化 | 第30-31页 |
| ·用Sephadex G-75凝胶过滤层析柱(1.5×60cm)对Luffin-B进行再次纯化 | 第31-32页 |
| ·用Superdex 75 HR 10／30高效凝胶过滤层析柱对Luffin-B进一步纯化 | 第32页 |
| ·Luffin-B分子量的测定 | 第32-34页 |
| ·luffin-B的RNA N-糖苷酶活性测定 | 第34-38页 |
| ·大鼠肝核糖体的提取 | 第34-37页 |
| ·luffin-B的RNA N-糖苷酶活性测定 | 第37-38页 |
| ·Luffin-B对蛋白质体外合成抑制活性的测定 | 第38-40页 |
| ·网织红细胞裂解液的制备 | 第38-39页 |
| ·活性测定方法 | 第39-40页 |
| 三、 实验结果 | 第40-47页 |
| 1 Luffin-B的纯化 | 第40-42页 |
| 2 Luffin-B的浓度及其分子量测定 | 第42-43页 |
| 3 Luffin-B的RNA N-糖苷酶活力 | 第43-46页 |
| ·所制备的核糖体的浓度测定 | 第43-44页 |
| ·Luffin-B和大鼠核糖体的相互作用 | 第44-46页 |
| 4 Luffin-B对蛋白质体外翻译的抑制 | 第46-47页 |
| 四、 讨论 | 第47-50页 |
| 参考文献 | 第50-56页 |
