| 摘要 | 第4-6页 |
| Abstract | 第6-7页 |
| 第1章 引言 | 第10-15页 |
| 1.1 P38MAPK分子的结构特点 | 第10-11页 |
| 1.2 P38MAPK分子的活化方式 | 第11-12页 |
| 1.2.1 经典的活化方式 | 第11页 |
| 1.2.2 非经典活化方式 | 第11-12页 |
| 1.3 P38在信号通路中的作用 | 第12-14页 |
| 1.4 小结 | 第14-15页 |
| 第2章 日本七鳃鳗中MAPK14和MAPK11分子的克隆 | 第15-29页 |
| 2.1 七鳃鳗Lja-MAPK14和Lja-MAPK11的分子克隆 | 第15-27页 |
| 2.1.1 材料 | 第15页 |
| 2.1.2 方法 | 第15-22页 |
| 2.1.3 结果 | 第22-27页 |
| 2.2 讨论 | 第27-28页 |
| 2.3 小结 | 第28-29页 |
| 第3章 日本七鳃鳗Lja-MAPK14和Lja-MAPK11的生物信息分析 | 第29-44页 |
| 3.1 一级结构分析 | 第29-33页 |
| 3.1.1 理化性质分析 | 第29-31页 |
| 3.1.2 跨膜结构域预测 | 第31-32页 |
| 3.1.3 信号肽预测 | 第32-33页 |
| 3.2 功能结构域预测 | 第33-34页 |
| 3.3 二级结构预测 | 第34-36页 |
| 3.4 三级结构预测 | 第36-37页 |
| 3.5 同源序列比对 | 第37-41页 |
| 3.6 系统发育分析 | 第41-42页 |
| 3.7 讨论 | 第42-43页 |
| 3.8 小结 | 第43-44页 |
| 第4章 Lja-MAPK14和Lja-MAPK11蛋白的原核重组表达 | 第44-57页 |
| 4.1 材料 | 第44页 |
| 4.2 方法 | 第44-49页 |
| 4.2.1 引物设计 | 第44-45页 |
| 4.2.2 目的基因PCR扩增 | 第45页 |
| 4.2.3 目的基因的胶回收 | 第45页 |
| 4.2.4 目的基因与表达载体pET32a(+)分别进行双酶切 | 第45-46页 |
| 4.2.5 目的基因与pMD19-T载体进行连接并转化 | 第46-47页 |
| 4.2.6 菌落鉴定 | 第47页 |
| 4.2.7 目的基因的蛋白诱导表达 | 第47页 |
| 4.2.8 可溶性蛋白鉴定 | 第47-48页 |
| 4.2.9 SDS-PAGE鉴定 | 第48页 |
| 4.2.10 重组蛋白和抗体特异性的检测 | 第48-49页 |
| 4.3 结果 | 第49-55页 |
| 4.3.1 pET32a(+)－Lja-MAPK14和pET32a(+)－Lja-MAPK11重组质粒的构建 | 第49-53页 |
| 4.3.2 Lja-MAPK14和Lja-MAPK11的蛋白诱导表达 | 第53-55页 |
| 4.3.3 Lja-MAPK14和Lja-MAPK11表达产物检测和P38抗体检测 | 第55页 |
| 4.4 讨论 | 第55-56页 |
| 4.5 小结 | 第56-57页 |
| 第5章 七鳃鳗P38MAPK相关的免疫学研究 | 第57-70页 |
| 5.1 七鳃鳗P38MAPK在mRNA水平上在各组织中的相对表达量 | 第57-62页 |
| 5.1.1 材料 | 第57页 |
| 5.1.2 方法 | 第57-60页 |
| 5.1.3 结果 | 第60-62页 |
| 5.2 七鳃鳗P38MAPK在蛋白水平上在各组织中的相对表达量 | 第62-66页 |
| 5.2.1 材料 | 第62-63页 |
| 5.2.2 方法 | 第63页 |
| 5.2.3 结果 | 第63-66页 |
| 5.3 七鳃鳗中P38MAPK在单个核白细胞的定位和VLRB+的分布情况 | 第66-68页 |
| 5.3.1 实验材料 | 第66页 |
| 5.3.2 实验方法 | 第66-67页 |
| 5.3.3 实验结果 | 第67-68页 |
| 5.4 讨论 | 第68-69页 |
| 5.5 小结 | 第69-70页 |
| 结论 | 第70-71页 |
| 本文的创新点 | 第71-72页 |
| 参考文献 | 第72-76页 |
| 附录A 不同物种的P38MAPK(α)和P38MAPK(β)的FASTA格式的氨基酸序列 | 第76-79页 |
| 附录B pET32a(+)质粒图谱 | 第79-80页 |
| 攻读硕士学位期间发表学术论文情况 | 第80-81页 |
| 致谢 | 第81页 |
