| 学位论文数据集 | 第5-6页 |
| 中文摘要 | 第6-10页 |
| ABSTRACT | 第10-13页 |
| 第一章 文献综述 | 第21-65页 |
| 1.1 脂肪酶概述 | 第21-23页 |
| 1.2 脂肪酶的结构及构象特征 | 第23-26页 |
| 1.2.1 脂肪酶的活性中心结构 | 第23-25页 |
| 1.2.2 脂肪酶的多构象特征与界面活化 | 第25-26页 |
| 1.3 脂肪酶在化学品合成的应用 | 第26-35页 |
| 1.3.1 概述 | 第26-29页 |
| 1.3.2 棕榈酸异辛酯的合成 | 第29页 |
| 1.3.3 二元酸酯的酶法合成 | 第29-30页 |
| 1.3.4 单甘酯的合成 | 第30-33页 |
| 1.3.4.1 单甘酯的化学法合成 | 第31页 |
| 1.3.4.2 单甘酯的酶法合成 | 第31-33页 |
| 1.3.5 生物柴油的酶法合成 | 第33-35页 |
| 1.4 脂肪酶的固定化 | 第35-42页 |
| 1.4.1 固定化材料 | 第36-39页 |
| 1.4.1.1 颗粒载体 | 第37页 |
| 1.4.1.2 膜材料 | 第37页 |
| 1.4.1.3 纤维材料 | 第37-39页 |
| 1.4.2 固定化方法 | 第39-42页 |
| 1.4.2.1 传统的固定化方法 | 第39-40页 |
| 1.4.2.2 疏水界面活化固定化酶 | 第40-41页 |
| 1.4.2.3 硅基质包埋方法 | 第41-42页 |
| 1.4.2.4 交联酶晶体法 | 第42页 |
| 1.4.2.5 定点固定化技术 | 第42页 |
| 1.5 非水相脂肪酶催化 | 第42-44页 |
| 1.5.1 水对脂肪酶催化反应的影响 | 第43-44页 |
| 1.5.2 溶剂对脂肪酶催化反应的影响 | 第44页 |
| 1.6 离子液体中酶催化研究进展 | 第44-48页 |
| 1.6.1 离子液体的结构和分类 | 第45页 |
| 1.6.2 离子液体的作为生物催化反应溶剂的特性 | 第45-47页 |
| 1.6.3 脂肪酶在离子液体中的催化特征 | 第47-48页 |
| 1.7 COSMO-RS模型简介 | 第48-51页 |
| 1.8 本课题研究思路和内容 | 第51-53页 |
| 参考文献 | 第53-65页 |
| 第二章 氨基硅油整理纤维织物固定化脂肪酶：织物亲/疏水性对固定化酶活性和稳定性的影响 | 第65-93页 |
| 2.1 引言 | 第65-66页 |
| 2.2 材料与方法 | 第66-72页 |
| 2.2.0 实验材料 | 第66页 |
| 2.2.1 主要试剂 | 第66页 |
| 2.2.2 仪器与设备 | 第66页 |
| 2.2.3 实验方法 | 第66-72页 |
| 2.2.3.1 织物的表面疏水整理 | 第66-67页 |
| 2.2.3.2 戊二醛活化载体的方法 | 第67页 |
| 2.2.3.3 脂肪酶固定化程序 | 第67-68页 |
| 2.2.3.4 脂肪酶负载量测定方法 | 第68页 |
| 2.2.3.5 水解酶活的定义和测定方法 | 第68-69页 |
| 2.2.3.6 固定化酶酯化活力的定义和测定方法 | 第69-70页 |
| 2.2.3.7 织物膜表面水接触角的测定方法 | 第70页 |
| 2.2.3.8 扫描电镜(SEM)观察织物膜表面形貌 | 第70页 |
| 2.2.3.9 织物膜表面的衰减全反射傅立叶变换红外分析 | 第70页 |
| 2.2.3.10 织物膜表面X-射线光电子能谱分析(XPS) | 第70页 |
| 2.2.3.11 pH对固定化酶活力的影响 | 第70-71页 |
| 2.2.3.12 温度对固定化酶活力的影响 | 第71页 |
| 2.2.3.13 甲醇和乙醇浓度对固定化酶活力的影响 | 第71页 |
| 2.2.3.14 固定化酶在有机溶剂中的稳定性 | 第71页 |
| 2.2.3.15 酯化反应体系含水量对固定化酶活性的影响 | 第71-72页 |
| 2.2.3.16 固定化酶在酯化反应体系中的操作稳定性 | 第72页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第72-89页 |
| 2.3.1 疏水整理剂的选择及整理后织物表面接触角比较 | 第72-74页 |
| 2.3.2 氨基硅油整理织物的表面结构表征 | 第74-78页 |
| 2.3.2.1 氨基改性硅油的基本结构 | 第74-75页 |
| 2.3.2.2 氨基硅油整理后的织物表面性质表征 | 第75-78页 |
| 2.3.2.2.1 纤维织物的表面SEM分析 | 第75-76页 |
| 2.3.2.2.2 氨基硅油整理织物的表面ATR-FT/IR分析 | 第76页 |
| 2.3.2.2.3 氨基硅油整理织物的表面XPS分析 | 第76-78页 |
| 2.3.3 疏水整理对固定化酶水解酶活的影响 | 第78-79页 |
| 2.3.4 疏水整理对固定化酶酯化活力的影响 | 第79-80页 |
| 2.3.5 氨基硅油整理织物固定化酶的SEM分析 | 第80-81页 |
| 2.3.6 氨基硅油用量对固定化酶酶活的影响 | 第81-83页 |
| 2.3.7 疏水织物固定化酶的性质 | 第83-86页 |
| 2.3.7.1 pH值对固定化酶活力影响 | 第83-84页 |
| 2.3.7.2 温度对固定化水解活力的影响 | 第84页 |
| 2.3.7.3 有机溶剂对固定化酶活性和稳定性的影响 | 第84-86页 |
| 2.3.8 疏水织物固定化酶在酯化体系中反应特性和操作稳定性 | 第86-89页 |
| 2.3.8.1 高水含量体系中固定化酶的活性 | 第86-88页 |
| 2.3.8.2 固定化酶的操作稳定性 | 第88-89页 |
| 2.4 小结 | 第89-90页 |
| 参考文献 | 第90-93页 |
| 第三章 发酵液固定化脂肪酶及无溶剂体系中生物柴油(油酸乙酯)的酶法合成 | 第93-113页 |
| 3.1 引言 | 第93-94页 |
| 3.2 材料与方法 | 第94-96页 |
| 3.2.1 实验材料 | 第94页 |
| 3.2.2 主要试剂 | 第94页 |
| 3.2.3 仪器与设备 | 第94页 |
| 3.2.4 实验方法 | 第94-96页 |
| 3.2.4.1 脂肪酶发酵液的酶活测定 | 第94页 |
| 3.2.4.2 发酵液吸附固定化脂肪酶 | 第94-95页 |
| 3.2.4.3 无溶剂体系油酸乙酯的酯化合成 | 第95页 |
| 3.2.4.4 固定化酶批次反应稳定性测定 | 第95-96页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第96-110页 |
| 3.3.1 发酵液固定化过程的研究思路 | 第96-97页 |
| 3.3.2 固定化过程参数优化及控制 | 第97-103页 |
| 3.3.2.1 发酵液酶活单位对固定化的影响 | 第97-99页 |
| 3.3.2.2 吸附时间对固定化的影响 | 第99-100页 |
| 3.3.2.3 吸附次数对固定化的影响 | 第100-102页 |
| 3.3.2.4 发酵液pH值对固定化的影响 | 第102-103页 |
| 3.3.3 无溶剂体系油酸乙醇酯化过程优化 | 第103-110页 |
| 3.3.3.1 温度对酯化的影响 | 第103-104页 |
| 3.3.3.2 酶用量对酯化的影响 | 第104页 |
| 3.3.3.3 底物摩尔比对酯化的影响 | 第104-105页 |
| 3.3.3.4 乙醇流加对酯化的影响 | 第105-106页 |
| 3.3.3.5 水对酯化的影响 | 第106-109页 |
| 3.3.3.6 固定化酶的稳定性 | 第109-110页 |
| 3.4 小结 | 第110-111页 |
| 参考文献 | 第111-113页 |
| 第四章 织物膜固定化酶反应器的构建及其在棕榈酸异辛酯合成中的应用 | 第113-127页 |
| 4.1 引言 | 第113-114页 |
| 4.2 材料与方法 | 第114-116页 |
| 4.2.1 实验材料 | 第114页 |
| 4.2.2 主要试剂 | 第114页 |
| 4.2.3 主要仪器设备 | 第114页 |
| 4.2.4 实验方法 | 第114-116页 |
| 4.2.4.1 脂肪酶的发酵生产 | 第114页 |
| 4.2.4.2 脂肪酶的固定化 | 第114-115页 |
| 4.2.4.3 固定床反应器中棕榈酸异辛酯的合成 | 第115页 |
| 4.2.4.4 反应酯化率的测定 | 第115页 |
| 4.2.4.5 水含量的测定 | 第115页 |
| 4.2.4.6 产物的气相色谱(GC)分析 | 第115-116页 |
| 4.3 结果与讨论 | 第116-124页 |
| 4.3.1 固定床式酶反应器的构建 | 第116-117页 |
| 4.3.2 底物浓度对酯化的影响 | 第117页 |
| 4.3.3 底物摩尔比对酯化的影响 | 第117-118页 |
| 4.3.4 保留时间对酯化的影响 | 第118-120页 |
| 4.3.5 反应柱高径比的影响 | 第120-121页 |
| 4.3.6 酶反应器中水量对酯化的影响 | 第121-122页 |
| 4.3.7 固定床式酶反应器的操作稳定性 | 第122-124页 |
| 4.3.8 产物的分离纯化和分析 | 第124页 |
| 4.4 小结 | 第124-125页 |
| 参考文献 | 第125-127页 |
| 第五章 固定化酶催化合成脂肪族二元酸酯 | 第127-143页 |
| 5.1 引言 | 第127页 |
| 5.2 材料与方法 | 第127-129页 |
| 5.2.1 实验材料 | 第127页 |
| 5.2.2 主要试剂 | 第127-128页 |
| 5.2.3 仪器与设备 | 第128页 |
| 5.2.4 实验方法 | 第128-129页 |
| 5.2.4.1 自制Candida sp99-125假丝酵母固定化脂肪酶的制备 | 第128页 |
| 5.2.4.2 酶活的定义和测定方法 | 第128页 |
| 5.2.4.3 二元酸酯的酯化合成 | 第128页 |
| 5.2.4.4 二元酸酯化率的测定 | 第128页 |
| 5.2.4.5 产物分离纯化 | 第128-129页 |
| 5.2.4.6 气相色谱分析 | 第129页 |
| 5.3 结果与讨论 | 第129-140页 |
| 5.3.1 酶的选择 | 第129-130页 |
| 5.3.2 底物对酯化的影响 | 第130-132页 |
| 5.3.4 有机溶剂的影响 | 第132-133页 |
| 5.3.5 温度的影响 | 第133-134页 |
| 5.3.6 酶用量的影响 | 第134-135页 |
| 5.3.7 吸水剂对酯化的影响 | 第135页 |
| 5.3.8 底物摩尔比的影响 | 第135-137页 |
| 5.3.9 固定化酶反应的稳定性 | 第137-138页 |
| 5.3.10 产物的分析 | 第138-139页 |
| 5.3.11 其他二元酸酯的酯化合成 | 第139-140页 |
| 5.4 小结 | 第140页 |
| 参考文献 | 第140-143页 |
| 第六章 离子液体结构对酶法甘油解反应转化率和选择性的影响：COSMO-RS计算用于理论表征 | 第143-175页 |
| 6.1 引言 | 第143-144页 |
| 6.2 材料与方法 | 第144-148页 |
| 6.2.1 实验材料 | 第144-145页 |
| 6.2.2 实验主要试剂 | 第145页 |
| 6.2.3 主要仪器及分析程序 | 第145-146页 |
| 6.2.4 实验方法 | 第146-148页 |
| 6.2.4.1 离子液体中脂肪酶催化的甘油解反应 | 第146页 |
| 6.2.4.2 薄层色谱(TLC-FID)分析 | 第146页 |
| 6.2.4.3 无限稀释活度系数和溶解度的计算：模型理论和计算分析 | 第146-148页 |
| 6.3 结果与讨论 | 第148-170页 |
| 6.3.1 不同结构离子液体中甘油解反应行为比较 | 第148-152页 |
| 6.3.2 离子液体结构影响单甘酯合成选择性的作用机理分析 | 第152-155页 |
| 6.3.3 温度对离子液体中甘油解反应的影响 | 第155-156页 |
| 6.3.4 离子液体用量对甘油解反应的影响 | 第156-157页 |
| 6.3.5 底物摩尔比(Gly/TG)对甘油解反应的影响 | 第157-159页 |
| 6.3.6 离子液体对脂肪酶活性的影响 | 第159-160页 |
| 6.3.7 COSMO-RS模型对离子液体结构决定反应特性的量化分析 | 第160-170页 |
| 6.3.7.1 σ-Profiles与σ-Potentials | 第162-164页 |
| 6.3.7.2 底物溶解度与范德华力作用能和不匹配作用能 | 第164-168页 |
| 6.3.7.3 活度系数与产物选择性 | 第168-170页 |
| 6.4 小结 | 第170-171页 |
| 参考文献 | 第171-175页 |
| 第七章 结论 | 第175-179页 |
| 本论文创新点 | 第179-181页 |
| 问题与建议 | 第181-183页 |
| 附录 | 第183-187页 |
| 研究成果及发表的学术论文 | 第187-189页 |
| 致谢 | 第189-190页 |
| 作者和导师简介 | 第190-191页 |
| 博士研究生学位论文答辩委员会决议书 | 第191-192页 |
