| 摘要 | 第5-7页 |
| ABSTRACT | 第7-8页 |
| 第一章 综述 | 第12-26页 |
| 1.1 假单胞菌 | 第12-14页 |
| 1.1.1 铜绿假单胞菌 | 第12-13页 |
| 1.1.2 荧光假单胞菌 | 第13页 |
| 1.1.3 假单胞菌株 M18 | 第13-14页 |
| 1.2 GACS/GACA 双元调控系统 | 第14-18页 |
| 1.2.1 双元调控系统 | 第14-16页 |
| 1.2.2 GacS/GacA 双元调控系统的发现 | 第16页 |
| 1.2.3 GacS/GacA 双元调控系统的结构特征 | 第16-17页 |
| 1.2.4 GacS/GacA 同源物中的保守功能域 | 第17页 |
| 1.2.5 CacS/GacA 双元调控系统在生防中的作用 | 第17-18页 |
| 1.3 GACS/GACA 双元系统的调控研究 | 第18-24页 |
| 1.3.1 GacS/GacA 双元调控系统相关联因子 | 第18-19页 |
| 1.3.2 GacS/GacA 双元调控系统模型 | 第19页 |
| 1.3.3 GacS/GacA 双元调控系统对 PCA 合成的调控 | 第19-21页 |
| 1.3.4 GacS/GacA 双元系统对菌群传感的调控 | 第21-23页 |
| 1.3.5 GacS/GacA 双元系统在植物-病原物互作中的调控研究 | 第23-24页 |
| 1.4 研究目的、内容 | 第24-26页 |
| 1.4.1 研究的目的 | 第24-25页 |
| 1.4.2 研究的主要内容 | 第25-26页 |
| 第二章 假单胞菌 M18 GACA 基因的克隆、蛋白表达与纯化 | 第26-43页 |
| 2.1 引言 | 第26页 |
| 2.2 材料和方法 | 第26-37页 |
| 2.2.1 菌株、质粒 | 第26页 |
| 2.2.2 主要试剂和酶 | 第26-27页 |
| 2.2.3 主要仪器 | 第27-28页 |
| 2.2.4 培养基和试剂配制 | 第28-29页 |
| 2.2.5 假单胞菌 M18 gacA 基因 PCR 扩增 | 第29-32页 |
| 2.2.6 重组表达质粒 pET/gacA 的构建与鉴定 | 第32-34页 |
| 2.2.7 融合蛋白诱导表达与纯化 | 第34-37页 |
| 2.3 结果和讨论 | 第37-42页 |
| 2.3.1 gacA 片段 PCR 扩增 | 第37-38页 |
| 2.3.2 pET28b(+)、gacA 双酶切 | 第38页 |
| 2.3.3 阳性重组克隆的筛选 | 第38-39页 |
| 2.3.4 pET/gacA 的检测 | 第39-40页 |
| 2.3.5 目的蛋白的表达 | 第40-41页 |
| 2.3.6 融合蛋白的纯化 | 第41-42页 |
| 2.4 本章小结 | 第42-43页 |
| 第三章 假单胞菌 M18 GACA 蛋白鉴定及初步分析 | 第43-53页 |
| 3.1 引言 | 第43页 |
| 3.2 材料和方法 | 第43-46页 |
| 3.2.1 主要试剂 | 第43-44页 |
| 3.2.2 主要仪器 | 第44页 |
| 3.2.3 试剂配制 | 第44-45页 |
| 3.2.4 融合蛋白 GacA 质谱鉴定 | 第45页 |
| 3.2.5 GacA 热稳定性实验 | 第45页 |
| 3.2.6 GacA 蛋白截留 M18 菌体蛋白 | 第45-46页 |
| 3.3 结果和讨论 | 第46-51页 |
| 3.3.1 GacA 蛋白质谱鉴定 | 第46-48页 |
| 3.3.2 GacA 热稳定性分析 | 第48-49页 |
| 3.3.3 GacA 截留 M18 菌体蛋白实验结果 | 第49-51页 |
| 3.4 本章小结 | 第51-53页 |
| 第四章 假单胞菌 M18 GACS 基因的克隆、蛋白表达与纯化 | 第53-66页 |
| 4.1 引言 | 第53页 |
| 4.2 材料和方法 | 第53-58页 |
| 4.2.1 菌株、质粒 | 第53页 |
| 4.2.2 主要试剂和酶 | 第53-54页 |
| 4.2.3 主要仪器 | 第54页 |
| 4.2.4 培养基和试剂配制 | 第54页 |
| 4.2.5 假单胞菌 M18 gacS 基因 PCR 扩增 | 第54-55页 |
| 4.2.6 重组质粒 pET/gacS 的构建与鉴定 | 第55-57页 |
| 4.2.7 融合蛋白诱导表达与纯化 | 第57-58页 |
| 4.3 结果和讨论 | 第58-65页 |
| 4.3.1 gacS 片段 PCR 扩增 | 第58页 |
| 4.3.2 pET28b(+)、gacS 双酶切 | 第58-59页 |
| 4.3.3 阳性重组克隆的筛选 | 第59-60页 |
| 4.3.4 pET/gacS 检测 | 第60-61页 |
| 4.3.5 gacS 稀有密码子分析 | 第61-63页 |
| 4.3.6 目的蛋白的表达 | 第63页 |
| 4.3.7 融合蛋白的纯化 | 第63-64页 |
| 4.3.8 GacS 蛋白跨膜结构预测 | 第64-65页 |
| 4.4 本章小结 | 第65-66页 |
| 第五章 全文总结 | 第66-68页 |
| 参考文献 | 第68-79页 |
| 附录 | 第79-90页 |
| 致谢 | 第90-91页 |
| 发表论文和申请专利情况 | 第91页 |
