| 摘要 | 第1-6页 |
| Abstract | 第6-10页 |
| 第一章 绪论 | 第10-30页 |
| ·过氧化氢酶的概述 | 第10-17页 |
| ·蛋白质分离纯化 | 第17-19页 |
| ·固定化酶制备及研究 | 第19-24页 |
| ·本论文的研究内容和思路 | 第24页 |
| ·参考文献 | 第24-30页 |
| 第二章 嗜热子囊菌过氧化氢酶的发酵优化 | 第30-37页 |
| ·材料与方法 | 第30-33页 |
| ·实验结果和讨论 | 第33-35页 |
| ·本章小结 | 第35-36页 |
| ·参考文献 | 第36-37页 |
| 第三章 过氧化氢酶的分离纯化及性质研究 | 第37-55页 |
| ·材料和方法 | 第37-41页 |
| ·结果和讨论 | 第41-53页 |
| ·嗜热子囊菌过氧化氢酶的分离纯化 | 第41-43页 |
| ·硫酸铵分级沉淀数据表 | 第41-42页 |
| ·乙醇沉淀蛋白 | 第42页 |
| ·透析除盐 | 第42页 |
| ·阴离子交换层析 | 第42-43页 |
| ·分离纯化数据表 | 第43页 |
| ·SDS-PAGE, Native-PAGE 分析 | 第43-45页 |
| ·蛋白质分子量测定 | 第45-46页 |
| ·过氧化氢酶的光谱特性分析 | 第46-47页 |
| ·催化性质研究 | 第47-50页 |
| ·pH 对酶活力的影响 | 第47-48页 |
| ·温度对酶活力的影响 | 第48-49页 |
| ·过氧化氢酶的pH 稳定性 | 第49-50页 |
| ·过氧化氢酶的温度稳定性 | 第50页 |
| ·米氏方程参数Km、k2 测定 | 第50-52页 |
| ·底物浓度对酶活力的影响 | 第50-51页 |
| ·双倒数法测Km、k2 | 第51-52页 |
| ·过氧化氢酶存放稳定性研究 | 第52-53页 |
| ·本章小结 | 第53-54页 |
| ·参考文献 | 第54-55页 |
| 第四章 过氧化氢酶的固定化及性质研究 | 第55-72页 |
| ·材料和方法 | 第55-58页 |
| ·实验材料 | 第55-56页 |
| ·主要试剂及仪器 | 第56页 |
| ·壳聚糖特性数据测定及固定化酶制备方法 | 第56-57页 |
| ·分析方法 | 第57页 |
| ·酶学特性研究 | 第57-58页 |
| ·固定化酶的应用 | 第58页 |
| ·结果和讨论 | 第58-69页 |
| ·壳聚糖特性粘度的测定 | 第58页 |
| ·固定化条件的优化 | 第58-62页 |
| ·温度对固定化酶制备的影响 | 第59页 |
| ·戊二醛浓度对固定化酶制备的影响 | 第59-60页 |
| ·交联时间对固定化酶制备的影响 | 第60-61页 |
| ·加酶量对固定化酶制备的影响 | 第61-62页 |
| ·固定化酶性质研究 | 第62-67页 |
| ·固定化酶基本数据 | 第62-63页 |
| ·底物浓度对酶活力的影响 | 第63页 |
| ·反应温度到固定化酶酶活力的影响 | 第63-64页 |
| ·pH 对固定化酶酶活力的影响 | 第64-65页 |
| ·固定化酶的温度稳定性 | 第65-66页 |
| ·固定化酶的pH 稳定性 | 第66-67页 |
| ·固定化酶的操作稳定性 | 第67页 |
| ·固定化酶应用初步研究 | 第67-69页 |
| ·本章小结 | 第69-70页 |
| ·参考文献 | 第70-72页 |
| 第五章 结论和展望 | 第72-74页 |
| ·结论 | 第72-73页 |
| ·展望 | 第73-74页 |
| 致谢 | 第74-75页 |
| 攻读硕士发表论文情况 | 第75页 |