| 摘要 | 第4-6页 |
| ABSTRACT | 第6-8页 |
| 论文缩略词表 | 第9-12页 |
| 第一章 引言 | 第12-20页 |
| 1.1 免疫系统概述 | 第12页 |
| 1.2 主要病原及其特征 | 第12-14页 |
| 1.2.1 主要病原性细菌及其特征 | 第12-13页 |
| 1.2.2 主要病毒及其特征 | 第13-14页 |
| 1.3 甲壳动物先天免疫系统 | 第14-16页 |
| 1.3.1 细胞免疫 | 第14页 |
| 1.3.2 体液免疫 | 第14-16页 |
| 1.4 甲壳动物抗菌肽的研究进展 | 第16-18页 |
| 1.4.1 对虾素(penaeidin) | 第16页 |
| 1.4.2 抗脂多糖因子(antiliposaccharides factors,ALFs) | 第16-17页 |
| 1.4.3 甲壳肽(crustins) | 第17-18页 |
| 1.5 本论文的研究目的和意义 | 第18-20页 |
| 第二章 拟穴青蟹SpCrus2的克隆、表达及抗菌功能研究 | 第20-50页 |
| 2.1 材料 | 第21-22页 |
| 2.1.1 主要试剂 | 第21页 |
| 2.1.2 主要仪器 | 第21页 |
| 2.1.3 实验菌株 | 第21-22页 |
| 2.1.4 实验动物 | 第22页 |
| 2.2 实验方法 | 第22-34页 |
| 2.2.1 免疫刺激及样品采集 | 第22页 |
| 2.2.2 总RNA的提取 | 第22-23页 |
| 2.2.3 总RNA的质量检测 | 第23-24页 |
| 2.2.4 cDNA第一条链的合成 | 第24页 |
| 2.2.5 SpCrus2全长cDNA序列克隆 | 第24-25页 |
| 2.2.6 生物信息学分析 | 第25页 |
| 2.2.7 免疫刺激表达模式分析 | 第25-26页 |
| 2.2.8 SpCrus2及其各结构域编码区的克隆 | 第26-27页 |
| 2.2.9 重组蛋白的表达和纯化 | 第27-31页 |
| 2.2.10 抑菌实验 | 第31页 |
| 2.2.11 微生物结合实验 | 第31-32页 |
| 2.2.12 微生物多糖结合实验 | 第32-33页 |
| 2.2.13 凝集实验 | 第33-34页 |
| 2.3 结果 | 第34-46页 |
| 2.3.1 SpCrus2的cDNA克隆和序列分析 | 第34-35页 |
| 2.3.2 相似性和系统进化树分析 | 第35-38页 |
| 2.3.3 SpCrus2的组织分布和表达模式分析 | 第38-39页 |
| 2.3.4 SpCrus2、GRR、CRR和CRR-M的重组表达和纯化 | 第39-40页 |
| 2.3.5 抑菌实验 | 第40-41页 |
| 2.3.6 微生物结合活性 | 第41-43页 |
| 2.3.7 微生物多糖结合活性 | 第43-44页 |
| 2.3.8 凝集实验 | 第44-46页 |
| 2.4 讨论 | 第46-50页 |
| 第三章 拟穴青蟹SpCrus2的抗病毒功能研究 | 第50-60页 |
| 3.1 材料 | 第51页 |
| 3.1.1 主要试剂 | 第51页 |
| 3.1.2 主要仪器 | 第51页 |
| 3.1.3 实验菌株 | 第51页 |
| 3.1.4 实验动物 | 第51页 |
| 3.2 方法 | 第51-54页 |
| 3.2.1 免疫刺激及样品采集 | 第51页 |
| 3.2.2 WSSV免疫刺激表达模式分析 | 第51-52页 |
| 3.2.3 病毒增殖情况的研究 | 第52页 |
| 3.2.4 病毒蛋白VP15、VP19、VP26和VP28的表达与纯化 | 第52-54页 |
| 3.2.5 Pull-down实验 | 第54页 |
| 3.3 结果 | 第54-58页 |
| 3.3.1 SpCrus2的表达模式分析 | 第54-55页 |
| 3.3.2 WSSV在拟穴青蟹体内的增殖规律 | 第55-56页 |
| 3.3.3 VP15、VP19、VP26和VP28的重组表达和纯化 | 第56-57页 |
| 3.3.4 SpCrus2与VP15、VP19、VP26和VP28的相互作用 | 第57-58页 |
| 3.5 讨论 | 第58-60页 |
| 小结 | 第60-61页 |
| 参考文献 | 第61-70页 |
| 致谢 | 第70-71页 |
| 硕士期间发表论文情况 | 第71页 |
